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[PMID]:29458559
[Au] Autor:Wada Y; Sasaki M; Setiyono A; Handharyani E; Rahmadani I; Taha S; Adiani S; Latief M; Kholilullah ZA; Subangkit M; Kobayashi S; Nakamura I; Kimura T; Orba Y; Sawa H
[Ad] Endereço:1​Division of Molecular Pathobiology, Research Center for Zoonosis Control, Hokkaido University, Sapporo, Hokkaido, Japan.
[Ti] Título:Detection of novel gammaherpesviruses from fruit bats in Indonesia.
[So] Source:J Med Microbiol;67(3):415-422, 2018 Mar.
[Is] ISSN:1473-5644
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Bats are an important natural reservoir of zoonotic viral pathogens. We previously isolated an alphaherpesvirus in fruit bats in Indonesia, and here establish the presence of viruses belonging to other taxa of the family Herpesviridae. We screened the same fruit bat population with pan-herpesvirus PCR and discovered 68 sequences of novel gammaherpesvirus, designated 'megabat gammaherpesvirus' (MgGHV). A phylogenetic analysis of approximately 3.4 kbp of continuous MgGHV sequences encompassing the glycoprotein B gene and DNA polymerase gene revealed that the MgGHV sequences are distinct from those of other reported gammaherpesviruses. Further analysis suggested the existence of co-infections of herpesviruses in Indonesian fruit bats. Our findings extend our understanding of the infectious cycles of herpesviruses in bats in Indonesia and the phylogenetic diversity of the gammaherpesviruses.
[Mh] Termos MeSH primário: Quirópteros/virologia
Gammaherpesvirinae/genética
Gammaherpesvirinae/isolamento & purificação
Infecções por Herpesviridae/veterinária
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Coinfecção/epidemiologia
Coinfecção/veterinária
Coinfecção/virologia
DNA Viral/genética
Reservatórios de Doenças
Gammaherpesvirinae/classificação
Herpesviridae/genética
Herpesviridae/isolamento & purificação
Infecções por Herpesviridae/epidemiologia
Infecções por Herpesviridae/virologia
Seres Humanos
Indonésia/epidemiologia
Filogenia
Reação em Cadeia da Polimerase
Análise de Sequência de DNA
Proteínas Virais/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (DNA, Viral); 0 (Viral Proteins)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180308
[Lr] Data última revisão:
180308
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180221
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1099/jmm.0.000689


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[PMID]:29382836
[Au] Autor:Füzik T; Formanová P; Ruzek D; Yoshii K; Niedrig M; Plevka P
[Ad] Endereço:Structural Virology, Central European Institute of Technology, Masaryk University, Kamenice 753/5, 62500, Brno, Czech Republic.
[Ti] Título:Structure of tick-borne encephalitis virus and its neutralization by a monoclonal antibody.
[So] Source:Nat Commun;9(1):436, 2018 01 30.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Tick-borne encephalitis virus (TBEV) causes 13,000 cases of human meningitis and encephalitis annually. However, the structure of the TBEV virion and its interactions with antibodies are unknown. Here, we present cryo-EM structures of the native TBEV virion and its complex with Fab fragments of neutralizing antibody 19/1786. Flavivirus genome delivery depends on membrane fusion that is triggered at low pH. The virion structure indicates that the repulsive interactions of histidine side chains, which become protonated at low pH, may contribute to the disruption of heterotetramers of the TBEV envelope and membrane proteins and induce detachment of the envelope protein ectodomains from the virus membrane. The Fab fragments bind to 120 out of the 180 envelope glycoproteins of the TBEV virion. Unlike most of the previously studied flavivirus-neutralizing antibodies, the Fab fragments do not lock the E-proteins in the native-like arrangement, but interfere with the process of virus-induced membrane fusion.
[Mh] Termos MeSH primário: Anticorpos Neutralizantes/química
Anticorpos Antivirais/química
Vírus da Encefalite Transmitidos por Carrapatos/ultraestrutura
Fragmentos Fab das Imunoglobulinas/química
Proteínas Virais/química
Vírion/ultraestrutura
[Mh] Termos MeSH secundário: Anticorpos Neutralizantes/biossíntese
Anticorpos Antivirais/biossíntese
Linhagem Celular Tumoral
Microscopia Crioeletrônica
Vírus da Encefalite Transmitidos por Carrapatos/genética
Vírus da Encefalite Transmitidos por Carrapatos/metabolismo
Expressão Gênica
Seres Humanos
Concentração de Íons de Hidrogênio
Fragmentos Fab das Imunoglobulinas/biossíntese
Fusão de Membrana/genética
Neurônios/patologia
Neurônios/virologia
Domínios Proteicos
Multimerização Proteica
Proteínas Virais/genética
Proteínas Virais/metabolismo
Vírion/genética
Vírion/metabolismo
Internalização do Vírus
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Antibodies, Neutralizing); 0 (Antibodies, Viral); 0 (Immunoglobulin Fab Fragments); 0 (Viral Proteins)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180307
[Lr] Data última revisão:
180307
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180201
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-018-02882-0


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[PMID]:28453840
[Au] Autor:Young VP; Mariano MC; Tu CC; Allaire KM; Avdic S; Slobedman B; Spencer JV
[Ad] Endereço:Department of Biology, University of San Francisco, California, USA.
[Ti] Título:Modulation of the Host Environment by Human Cytomegalovirus with Viral Interleukin 10 in Peripheral Blood.
[So] Source:J Infect Dis;215(6):874-882, 2017 03 15.
[Is] ISSN:1537-6613
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Background: Human cytomegalovirus (HCMV) is a herpesvirus with both lytic and latent life cycles. Human cytomegalovirus encodes 2 viral cytokines that are orthologs of human cellular interleukin 10 (cIL-10). Both cytomegalovirus interleukin 10 (cmvIL-10) and Latency-associated cytomegalovirus interleukin 10 (LAcmvIL-10) (collectively vIL-10) are expressed during lytic infection and cause immunosuppressive effects that impede virus clearance. LAcmvIL-10 is also expressed during latent infection of myeloid progenitor cells and monocytes and facilitates persistence. Here, we investigated whether vIL-10 could be detected during natural infection. Methods: Plasma from healthy blood donors was tested by enzyme-linked immunosorbent assay for anti-HCMV immunoglobulin G and immunoglobulin M and for cIL-10 and vIL-10 levels using a novel vIL-10 assay that detects cmvIL-10 and LAcmvIL-10, with no cross-reactivity to cIL-10. Results: vIL-10 was evident in HCMV+ donors (n = 19 of 26), at levels ranging 31-547 pg/mL. By comparison, cIL-10 was detected at lower levels ranging 3-69 pg/mL. There was a strong correlation between vIL-10 and cIL-10 levels (P = .01). Antibodies against vIL-10 were also detected and neutralized vIL-10 activity. Conclusions: vIL-10 was detected in peripheral blood of healthy blood donors. These findings suggest that vIL-10 may play a key role in sensing or modifying the host environment during latency and, therefore, may be a potential target for intervention strategies.
[Mh] Termos MeSH primário: Infecções por Citomegalovirus/sangue
Citomegalovirus/imunologia
Interleucina-10/sangue
Proteínas Virais/sangue
[Mh] Termos MeSH secundário: Anticorpos Antivirais/sangue
Reações Cruzadas
Infecções por Citomegalovirus/imunologia
Ensaio de Imunoadsorção Enzimática
Voluntários Saudáveis
Seres Humanos
Tolerância Imunológica
Imunoglobulina G/sangue
Imunoglobulina M/sangue
Interleucina-10/imunologia
Monócitos/imunologia
Proteínas Virais/imunologia
Latência Viral
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Antibodies, Viral); 0 (CMV IL-10 protein, Cytomegalovirus); 0 (Immunoglobulin G); 0 (Immunoglobulin M); 0 (Viral Proteins); 130068-27-8 (Interleukin-10)
[Em] Mês de entrada:1706
[Cu] Atualização por classe:180308
[Lr] Data última revisão:
180308
[Sb] Subgrupo de revista:AIM; IM
[Da] Data de entrada para processamento:170429
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1093/infdis/jix043


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[PMID]:29302027
[Au] Autor:Campbell M; Watanabe T; Nakano K; Davis RR; Lyu Y; Tepper CG; Durbin-Johnson B; Fujimuro M; Izumiya Y
[Ad] Endereço:Department of Dermatology, School of Medicine, University of California Davis (UC Davis), Sacramento, CA, 95817, USA.
[Ti] Título:KSHV episomes reveal dynamic chromatin loop formation with domain-specific gene regulation.
[So] Source:Nat Commun;9(1):49, 2018 01 04.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The three-dimensional structure of chromatin organized by genomic loops facilitates RNA polymerase II access to distal promoters. The Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) lytic transcriptional program is initiated by a single viral transactivator, K-Rta. Here we report the KSHV genomic structure and its relationship with K-Rta recruitment sites using Capture Hi-C analyses. High-resolution 3D viral genomic maps identify a number of direct physical, long-range, and dynamic genomic interactions. Mutant KSHV chromosomes harboring point mutations in the K-Rta responsive elements (RE) significantly attenuate not only the directly proximate downstream gene, but also distal gene expression in a domain-specific manner. Genomic loops increase in the presence of K-Rta, while abrogation of K-Rta binding impairs the formation of inducible genomic loops, decreases the expression of genes networked through the looping, and diminishes KSHV replication. Our study demonstrates that genomic architectural dynamics plays an essential role in herpesvirus gene expression.
[Mh] Termos MeSH primário: Regulação Viral da Expressão Gênica
Genoma Viral/genética
Herpesvirus Humano 8/genética
Plasmídeos/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Linhagem Celular
Linhagem Celular Tumoral
Cercopithecus aethiops
Seres Humanos
Transativadores/genética
Células Vero
Proteínas Virais/genética
Latência Viral/genética
Replicação Viral/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, NON-P.H.S.
[Nm] Nome de substância:
0 (Trans-Activators); 0 (Viral Proteins)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180305
[Lr] Data última revisão:
180305
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180106
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-017-02089-9


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Texto completo
[PMID]:28457899
[Au] Autor:Yu J; Liu Y; Zhang Y; Zhu X; Ren S; Guo L; Liu X; Sun W; Chen Z; Cong X; Chen L; Shi J; Du Y; Li J; Wu J; Wang J
[Ad] Endereço:Shandong Academy of Agricultural Sciences, Jinan 250100, China; Shandong Key Lab of Animal Disease Control and Breeding, Jinan 250022, China.
[Ti] Título:The integrity of PRRSV nucleocapsid protein is necessary for up-regulation of optimal interleukin-10 through NF-κB and p38 MAPK pathways in porcine alveolar macrophages.
[So] Source:Microb Pathog;109:319-324, 2017 Aug.
[Is] ISSN:1096-1208
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Porcine reproductive and respiratory syndrome (PRRS), a highly contagious disease, has been constantly causing huge economic losses all over the world. PRRS virus (PRRSV) infection results in immunosuppression and IL-10 up-regulation. The relationship between them is still in dispute. Previous studies demonstrated the protein of PRRSV nucleocapsid (N) protein is able to up-regulate IL-10, yet the underlying molecular mechanisms remain unknown. In this study, the expression kinetics of IL-10 up-regulation induced by PRRSV N protein were analyzed in immortalized porcine alveolar macrophages (PAMs). N protein induced IL-10 expression in a time- and dose-dependent manner. Inhibition experiments of signaling pathways suggested NF-κB and p38 MAPK pathways are both involved in N protein-induced IL-10 up-regulation. Besides, the integrity of N protein is essential for significant IL-10 up-regulation. This research is beneficial for further understanding of the interplay between PRRSV and host immune system.
[Mh] Termos MeSH primário: Interleucina-10/metabolismo
Macrófagos Alveolares/imunologia
NF-kappa B/metabolismo
Proteínas do Nucleocapsídeo/metabolismo
Vírus da Síndrome Respiratória e Reprodutiva Suína/metabolismo
Suínos/imunologia
Regulação para Cima
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Linhagem Celular
Regulação da Expressão Gênica
Imunossupressão
Macrófagos Alveolares/virologia
Proteínas do Nucleocapsídeo/genética
Síndrome Respiratória e Reprodutiva Suína/imunologia
Síndrome Respiratória e Reprodutiva Suína/virologia
Vírus da Síndrome Respiratória e Reprodutiva Suína/genética
Vírus da Síndrome Respiratória e Reprodutiva Suína/imunologia
Transdução de Sinais
Suínos/virologia
Proteínas Virais/genética
Proteínas Virais/metabolismo
Proteínas Quinases p38 Ativadas por Mitógeno/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (NF-kappa B); 0 (Nucleocapsid Proteins); 0 (Viral Proteins); 130068-27-8 (Interleukin-10); EC 2.7.11.24 (p38 Mitogen-Activated Protein Kinases)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180302
[Lr] Data última revisão:
180302
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170502
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28461069
[Au] Autor:Shiryaev SA; Farhy C; Pinto A; Huang CT; Simonetti N; Elong Ngono A; Dewing A; Shresta S; Pinkerton AB; Cieplak P; Strongin AY; Terskikh AV
[Ad] Endereço:Sanford-Burnham-Prebys Medical Discovery Institute, Center for Neuroscience, Aging, and Stem Cell Research, La Jolla, CA 92037, United States.
[Ti] Título:Characterization of the Zika virus two-component NS2B-NS3 protease and structure-assisted identification of allosteric small-molecule antagonists.
[So] Source:Antiviral Res;143:218-229, 2017 07.
[Is] ISSN:1872-9096
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The recent re-emergence of Zika virus (ZIKV) , a member of the Flaviviridae family, has become a global emergency. Currently, there are no effective methods of preventing or treating ZIKV infection, which causes severe neuroimmunopathology and is particularly harmful to the developing fetuses of infected pregnant women. However, the pathology induced by ZIKV is unique among flaviviruses, and knowledge of the biology of other family members cannot easily be extrapolated to ZIKV. Thus, structure-function studies of ZIKV proteins are urgently needed to facilitate the development of effective preventative and therapeutic agents. Like other flaviviruses, ZIKV expresses an NS2B-NS3 protease, which consists of the NS2B cofactor and the NS3 protease domain and is essential for cleavage of the ZIKV polyprotein precursor and generation of fully functional viral proteins. Here, we report the enzymatic characterization of ZIKV protease, and we identify structural scaffolds for allosteric small-molecule inhibitors of this protease. Molecular modeling of the protease-inhibitor complexes suggests that these compounds bind to the druggable cavity in the NS2B-NS3 protease interface and affect productive interactions of the protease domain with its cofactor. The most potent compound demonstrated efficient inhibition of ZIKV propagation in vitro in human fetal neural progenitor cells and in vivo in SJL mice. The inhibitory scaffolds could be further developed into valuable research reagents and, ultimately, provide a roadmap for the selection of efficient inhibitors of ZIKV infection.
[Mh] Termos MeSH primário: Sítio Alostérico
Inibidores de Proteases/química
Inibidores de Proteases/farmacologia
Proteínas não Estruturais Virais/química
Zika virus/enzimologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Animais
Antivirais/antagonistas & inibidores
Antivirais/química
Sequência de Bases
Ativação Enzimática
Feminino
Flavivirus/química
Expressão Gênica
Seres Humanos
Concentração Inibidora 50
Camundongos
Modelos Moleculares
Ligação Proteica
Conformação Proteica
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
RNA Helicases/química
RNA Helicases/efeitos dos fármacos
Fatores de Transcrição SOXB1/genética
Alinhamento de Sequência
Serina Endopeptidases/química
Serina Endopeptidases/efeitos dos fármacos
Células-Tronco
Proteínas não Estruturais Virais/efeitos dos fármacos
Proteínas Virais/química
Proteínas Virais/genética
Zika virus/química
Zika virus/genética
Zika virus/crescimento & desenvolvimento
Infecção pelo Zika virus/virologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL
[Nm] Nome de substância:
0 (Antiviral Agents); 0 (NS2B protein, flavivirus); 0 (NS3 protein, flavivirus); 0 (Protease Inhibitors); 0 (SOX2 protein, human); 0 (SOXB1 Transcription Factors); 0 (Viral Nonstructural Proteins); 0 (Viral Proteins); EC 3.4.21.- (Serine Endopeptidases); EC 3.6.4.13 (RNA Helicases)
[Em] Mês de entrada:1712
[Cu] Atualização por classe:180228
[Lr] Data última revisão:
180228
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170503
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:29317664
[Au] Autor:Choi HJ; Park A; Kang S; Lee E; Lee TA; Ra EA; Lee J; Lee S; Park B
[Ad] Endereço:Department of Systems Biology, College of Life Science and Biotechnology, Yonsei University, Seoul, 03722, South Korea.
[Ti] Título:Human cytomegalovirus-encoded US9 targets MAVS and STING signaling to evade type I interferon immune responses.
[So] Source:Nat Commun;9(1):125, 2018 01 09.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Human cytomegalovirus (HCMV) has evolved sophisticated immune evasion mechanisms that target both the innate and adaptive immune responses. However, how HCMV encoded proteins are involved in this immune escape is not clear. Here, we show that HCMV glycoprotein US9 inhibits the IFN-ß response by targeting the mitochondrial antiviral-signaling protein (MAVS) and stimulator of interferon genes (STING)-mediated signaling pathways. US9 accumulation in mitochondria attenuates the mitochondrial membrane potential, leading to promotion of MAVS leakage from the mitochondria. Furthermore, US9 disrupts STING oligomerization and STING-TBK1 association through competitive interaction. Intriguingly, US9 blocks interferon regulatory factor 3 (IRF3) nuclear translocation and its cytoplasmic domain is essential for inhibiting IRF3 activation. Mutant HCMV lacking US7-16 is impaired in antagonism of MAVS/STING-mediated IFN-ß expression, an effect that is reversible by the introduction of US9. Our findings indicate that HCMV US9 is an antagonist of IFN signaling to persistently evade host innate antiviral responses.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Adaptadoras de Transdução de Sinal/imunologia
Interferon Tipo I/imunologia
Glicoproteínas de Membrana/imunologia
Proteínas de Membrana/imunologia
Proteínas Virais/imunologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas Adaptadoras de Transdução de Sinal/metabolismo
Células Cultivadas
Células HEK293
Células HeLa
Interações Hospedeiro-Patógeno/imunologia
Seres Humanos
Evasão da Resposta Imune/imunologia
Fator Regulador 3 de Interferon/imunologia
Fator Regulador 3 de Interferon/metabolismo
Interferon Tipo I/metabolismo
Glicoproteínas de Membrana/fisiologia
Proteínas de Membrana/metabolismo
Mitocôndrias/imunologia
Mitocôndrias/metabolismo
Mitocôndrias/virologia
Transdução de Sinais/imunologia
Células U937
Proteínas Virais/fisiologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Adaptor Proteins, Signal Transducing); 0 (IRF3 protein, human); 0 (Interferon Regulatory Factor-3); 0 (Interferon Type I); 0 (MPYS protein, human); 0 (Membrane Glycoproteins); 0 (Membrane Proteins); 0 (US9 protein, Human herpesvirus 5); 0 (VISA protein, human); 0 (Viral Proteins)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180226
[Lr] Data última revisão:
180226
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180111
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-017-02624-8


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[PMID]:28456575
[Au] Autor:Grzesik P; MacMath D; Henson B; Prasad S; Joshi P; Desai PJ
[Ad] Endereço:Department of Oncology, The Sidney Kimmel Comprehensive Cancer Center at Johns Hopkins, The Johns Hopkins University, Baltimore, MD, USA.
[Ti] Título:Incorporation of the Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus capsid vertex-specific component (CVSC) into self-assembled capsids.
[So] Source:Virus Res;236:9-13, 2017 05 15.
[Is] ISSN:1872-7492
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Self-assembly of herpesvirus capsids can be accomplished in heterologous expression systems provided all six capsid proteins are present. We have demonstrated the assembly of icosahedral Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) capsids in insect cells using the baculovirus expression system. Using this self-assembly system we investigated whether we could add additional capsid associated proteins and determine their incorporation into the assembled capsid. We chose the capsid vertex-specific component (CVSC) proteins encoded by open reading frames (ORFs) 19 and 32 to test this. This complex sits on the capsid vertex and is important for capsid maturation in herpesvirus-infected cells. Co-immunoprecipitation assays were used to initially confirm a bi-molecular interaction between ORF19 and ORF32. Both proteins also precipitated the triplex proteins of the capsid shell (ORF26 and ORF62) as well as the major capsid protein (ORF25). Capsid immunoprecipitation assays revealed the incorporation of ORF19 as well as ORF32 into assembled capsids. Similar experiments also showed that the incorporation of each protein occurred independent of the other. These studies reveal biochemically how the KSHV CVSC interacts with the capsid shell.
[Mh] Termos MeSH primário: Capsídeo/metabolismo
Herpesvirus Humano 8/fisiologia
Sarcoma de Kaposi/virologia
Proteínas Virais/metabolismo
Montagem de Vírus
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas do Capsídeo/genética
Proteínas do Capsídeo/metabolismo
Herpesvirus Humano 8/genética
Seres Humanos
Fases de Leitura Aberta
Proteínas Virais/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL
[Nm] Nome de substância:
0 (Capsid Proteins); 0 (Viral Proteins)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180226
[Lr] Data última revisão:
180226
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170501
[St] Status:MEDLINE


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Texto completo
[PMID]:29338047
[Au] Autor:Hsia HP; Yang YH; Szeto WC; Nilsson BE; Lo CY; Ng AK; Fodor E; Shaw PC
[Ad] Endereço:Centre for Protein Science and Crystallography, School of Life Sciences, The Chinese University of Hong Kong, Shatin, N.T., Hong Kong, China.
[Ti] Título:Amino acid substitutions affecting aspartic acid 605 and valine 606 decrease the interaction strength between the influenza virus RNA polymerase PB2 '627' domain and the viral nucleoprotein.
[So] Source:PLoS One;13(1):e0191226, 2018.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The influenza virus RNA genome is transcribed and replicated in the context of the viral ribonucleoprotein (vRNP) complex by the viral RNA polymerase. The nucleoprotein (NP) is the structural component of the vRNP providing a scaffold for the viral RNA. In the vRNP as well as during transcription and replication the viral polymerase interacts with NP but it is unclear which parts of the polymerase and NP mediate these interactions. Previously the C-terminal '627' domain (amino acids 538-693) of PB2 was shown to interact with NP. Here we report that a fragment encompassing amino acids 146-185 of NP is sufficient to mediate this interaction. Using NMR chemical shift perturbation assays we show that amino acid region 601 to 607 of the PB2 '627' domain interacts with this fragment of NP. Substitutions of these PB2 amino acids resulted in diminished RNP activity and surface plasmon resonance assays showed that amino acids D605 was essential for the interaction with NP and V606 may also play a partial role in the interaction. Collectively these results reveal a possible interaction surface between NP and the PB2 subunit of the RNA polymerase complex.
[Mh] Termos MeSH primário: Vírus da Influenza A Subtipo H5N1/química
Vírus da Influenza A Subtipo H5N1/genética
RNA Replicase/química
RNA Replicase/genética
Proteínas de Ligação a RNA/química
Proteínas de Ligação a RNA/genética
Proteínas do Core Viral/química
Proteínas do Core Viral/genética
Proteínas Virais/química
Proteínas Virais/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Substituição de Aminoácidos
Ácido Aspártico/química
Genoma Viral
Células HEK293
Seres Humanos
Vírus da Influenza A Subtipo H5N1/fisiologia
Influenza Humana/virologia
Modelos Moleculares
Ressonância Magnética Nuclear Biomolecular
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/genética
Ressonância de Plasmônio de Superfície
Valina/química
Replicação Viral
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (NP protein, Influenza A virus); 0 (PB2 protein, Influenzavirus A); 0 (RNA-Binding Proteins); 0 (Recombinant Proteins); 0 (Viral Core Proteins); 0 (Viral Proteins); 30KYC7MIAI (Aspartic Acid); EC 2.7.7.48 (RNA Replicase); HG18B9YRS7 (Valine)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180220
[Lr] Data última revisão:
180220
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180117
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0191226


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[PMID]:29181624
[Au] Autor:Kitchin D; Bouwer G
[Ad] Endereço:School of Molecular and Cell Biology, University of the Witwatersrand, Private Bag 3, Wits, Johannesburg, 2050, South Africa.
[Ti] Título:Significant differences in the intra-host genetic diversity of Helicoverpa armigera nucleopolyhedrovirus dnapol after serial in vivo passages in the same insect population.
[So] Source:Arch Virol;163(3):713-718, 2018 Mar.
[Is] ISSN:1432-8798
[Cp] País de publicação:Austria
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:A denaturing gradient gel electrophoresis assay was used to assess the genetic diversity within a region of the DNA polymerase gene (dnapol) in Helicoverpa armigera nucleopolyhedrovirus (HearNPV) populations over serial in vivo passages. There was no evidence of movement towards a consensus dnapol variant composition in the different host larvae after multiple per os passages. The study showed that the HearNPV variant structure after in vivo passages in the same host population is not necessarily convergent, and that it may be reasonable to expect significant differences in intra-host HearNPV genetic diversity after inoculation of larvae with a genotypically-diverse HearNPV inoculum.
[Mh] Termos MeSH primário: DNA Viral/genética
DNA Polimerase Dirigida por DNA/genética
Mariposas/virologia
Nucleopolyhedrovirus/genética
Proteínas Virais/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
DNA Viral/metabolismo
DNA Polimerase Dirigida por DNA/metabolismo
Eletroforese em Gel de Gradiente Desnaturante
Variação Genética
Larva/virologia
Nucleopolyhedrovirus/classificação
Nucleopolyhedrovirus/enzimologia
Nucleopolyhedrovirus/isolamento & purificação
Filogenia
Inoculações Seriadas
Proteínas Virais/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (DNA, Viral); 0 (Viral Proteins); EC 2.7.7.7 (DNA-Directed DNA Polymerase)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180220
[Lr] Data última revisão:
180220
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171129
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1007/s00705-017-3621-9



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