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[PMID]:28102630
[Au] Autor:Kim J; Kim H; Eun LY
[Ad] Endereço:Division of Pediatric Cardiology, Department of Pediatrics, Yonsei University College of Medicine, Seoul, Korea.
[Ti] Título:Enzyme therapy for hypertrophic cardiomyopathy in non-classical Pompe disease: Effectiveness of treatment.
[So] Source:Pediatr Int;59(1):107-108, 2017 Jan.
[Is] ISSN:1442-200X
[Cp] País de publicação:Australia
[La] Idioma:eng
[Mh] Termos MeSH primário: Cardiomiopatia Hipertrófica/terapia
Terapia Enzimática/métodos
Doença de Depósito de Glicogênio Tipo II/terapia
[Mh] Termos MeSH secundário: Pré-Escolar
Eletrocardiografia
Feminino
Seres Humanos
Fígado/patologia
Músculo Esquelético/patologia
Resultado do Tratamento
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Em] Mês de entrada:1705
[Cu] Atualização por classe:170510
[Lr] Data última revisão:
170510
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170120
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1111/ped.13122


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[PMID]:27993722
[Au] Autor:Roncador A; Oppici E; Talelli M; Pariente AN; Donini M; Dusi S; Voltattorni CB; Vicent MJ; Cellini B
[Ad] Endereço:Neuroscience, Biomedicine and Movement Sciences Department, Section of Biological Chemistry, University of Verona, Verona (VR), Italy.
[Ti] Título:Use of polymer conjugates for the intraperoxisomal delivery of engineered human alanine:glyoxylate aminotransferase as a protein therapy for primary hyperoxaluria type I.
[So] Source:Nanomedicine;13(3):897-907, 2017 Apr.
[Is] ISSN:1549-9642
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Alanine:glyoxylate aminotransferase (AGT) is a liver peroxisomal enzyme whose deficit causes the rare disorder Primary Hyperoxaluria Type I (PH1). We now describe the conjugation of poly(ethylene glycol)-co-poly(L-glutamic acid) (PEG-PGA) block-co-polymer to AGT via the formation of disulfide bonds between the polymer and solvent-exposed cysteine residues of the enzyme. PEG-PGA conjugation did not affect AGT structural/functional properties and allowed the enzyme to be internalized in a cellular model of PH1 and to restore glyoxylate-detoxification. The insertion of the C387S/K390S amino acid substitutions, known to favor interaction with the peroxisomal import machinery, reduced conjugation efficiency, but endowed conjugates with the ability to reach the peroxisomal compartment. These results, along with the finding that conjugates are hemocompatible, stable in plasma, and non-immunogenic, hold promise for the development of polypeptide-based AGT conjugates as a therapeutic option for PH1 patients and represent the base for applications to other diseases related to deficits in peroxisomal proteins.
[Mh] Termos MeSH primário: Sistemas de Liberação de Medicamentos
Hiperoxalúria Primária/tratamento farmacológico
Peroxissomos/metabolismo
Polietilenoglicóis/química
Ácido Poliglutâmico/análogos & derivados
Transaminases/administração & dosagem
Transaminases/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Substituição de Aminoácidos
Animais
Células CHO
Cricetulus
Terapia Enzimática
Glioxilatos/metabolismo
Seres Humanos
Hiperoxalúria Primária/enzimologia
Hiperoxalúria Primária/metabolismo
Modelos Moleculares
Peroxissomos/efeitos dos fármacos
Transaminases/genética
Transaminases/farmacocinética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Glyoxylates); 25513-46-6 (Polyglutamic Acid); 30IQX730WE (Polyethylene Glycols); EC 2.6.1.- (Transaminases); EC 2.6.1.44 (Alanine-glyoxylate transaminase); JQ39C92HH6 (glyoxylic acid)
[Em] Mês de entrada:1705
[Cu] Atualização por classe:170502
[Lr] Data última revisão:
170502
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:161221
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:27959675
[Au] Autor:Lee P
[Ad] Endereço:From the Diabetes and Metabolism Division, Garvan Institute of Medical Research and Department of Endocrinology, St. Vincent's Hospital, Sydney.
[Ti] Título:Wasting Energy to Treat Obesity.
[So] Source:N Engl J Med;375(23):2298-2300, 2016 Dec 08.
[Is] ISSN:1533-4406
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Mh] Termos MeSH primário: Adipócitos/enzimologia
Amidoidrolases/uso terapêutico
Terapia Enzimática
Obesidade/tratamento farmacológico
[Mh] Termos MeSH secundário: Amidoidrolases/metabolismo
Animais
Fármacos Antiobesidade/uso terapêutico
Metabolismo Energético
Seres Humanos
Camundongos
Obesidade/metabolismo
Desacopladores
Perda de Peso/fisiologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Anti-Obesity Agents); 0 (Uncoupling Agents); EC 3.5.- (Amidohydrolases); EC 3.5.- (PM20D1 protein, mouse)
[Em] Mês de entrada:1612
[Cu] Atualização por classe:161230
[Lr] Data última revisão:
161230
[Sb] Subgrupo de revista:AIM; IM
[Da] Data de entrada para processamento:161214
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:27420622
[Au] Autor:Maksimenko AV; Vavaeva AV; Zvyagintseva MA; Abramov AA; Timoshin AA; Vavaev AV; Lakomkin VL
[Ad] Endereço:Institute of Experimental Cardiology, Russian Cardiology Research-and-Production Complex, Moscow, Russia.
[Ti] Título:[Protective action figurations for superoxide dismutase - chondroitin sulfate - catalase bienzyme conjugate after its medicative administration in endotoxin shock].
[Ti] Título:Pokazateli zashchitnogo deistviia bifermentnogo kon"iugata superoksiddismutaza-khondroitinsul'fat-katalaza posle ego lechebnogo vvedeniia pri éndotoksicheskom shoke..
[So] Source:Biomed Khim;62(3):295-301, 2016 Mar.
[Is] ISSN:2310-6972
[Cp] País de publicação:Russia (Federation)
[La] Idioma:rus
[Ab] Resumo:Previously it found that the bienzymatic conjugate superoxide dismutase-chondroitin sulfate, catalase (SOD-CHS-CAT) increased the survival rate of rats with endotoxic shock caused by the administration of lipopolysaccharide (LPS). This effect was observed both in preventive (before LPS) and therapeutic conjugate administration (after the administration of LPS). This study shows that the development of endotoxic shock is accompanied by increased levels of NO in the liver, lungs, kidneys, heart; administration of the SOD-CHS-CAT conjugate insignificantly influenced this parameter. At the same time, the changes in blood urea and creatinine suggest the protective effect of the conjugate on renal function, while diverse changes in biochemical parameters studied complicate the formation of the agreed conclusions on the state of other organs.
[Mh] Termos MeSH primário: Antioxidantes/uso terapêutico
Catalase/uso terapêutico
Sulfatos de Condroitina/química
Terapia Enzimática
Choque Séptico/tratamento farmacológico
Superóxido Dismutase/uso terapêutico
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Antioxidantes/administração & dosagem
Antioxidantes/química
Catalase/administração & dosagem
Catalase/química
Lipopolissacarídeos/toxicidade
Masculino
Óxido Nítrico/metabolismo
Ratos
Ratos Sprague-Dawley
Choque Séptico/prevenção & controle
Superóxido Dismutase/administração & dosagem
Superóxido Dismutase/química
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Antioxidants); 0 (Lipopolysaccharides); 31C4KY9ESH (Nitric Oxide); 9007-28-7 (Chondroitin Sulfates); EC 1.11.1.6 (Catalase); EC 1.15.1.1 (Superoxide Dismutase)
[Em] Mês de entrada:1702
[Cu] Atualização por classe:170206
[Lr] Data última revisão:
170206
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:160716
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.18097/PBMC20166203295


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[PMID]:26913960
[Au] Autor:Fultang L; Vardon A; De Santo C; Mussai F
[Ad] Endereço:Institute of Immunology and Immunotherapy, University of Birmingham, Birmingham, United Kingdom.
[Ti] Título:Molecular basis and current strategies of therapeutic arginine depletion for cancer.
[So] Source:Int J Cancer;139(3):501-9, 2016 08 01.
[Is] ISSN:1097-0215
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Renewed interest in the use of therapeutic enzymes combined with an improved knowledge of cancer cell metabolism, has led to the translation of several arginine depletion strategies into early phase clinical trials. Arginine auxotrophic tumors are reliant on extracellular arginine, due to the downregulation of arginosuccinate synthetase or ornithine transcarbamylase-key enzymes for intracellular arginine recycling. Engineered arginine catabolic enzymes such as recombinant human arginase (rh-Arg1-PEG) and arginine deiminase (ADI-PEG) have demonstrated cytotoxicity against arginine auxotrophic tumors. In this review, we discuss the molecular events triggered by extracellular arginine depletion that contribute to tumor cell death.
[Mh] Termos MeSH primário: Antineoplásicos/uso terapêutico
Arginina/metabolismo
Terapia Enzimática
Neoplasias/tratamento farmacológico
Neoplasias/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Antineoplásicos/farmacologia
Arginase/uso terapêutico
Proliferação Celular
Sobrevivência Celular
Ensaios Clínicos como Assunto
Avaliação Pré-Clínica de Medicamentos
Terapia Enzimática/métodos
Seres Humanos
Hidrolases/uso terapêutico
Redes e Vias Metabólicas/efeitos dos fármacos
Neoplasias/enzimologia
Transdução de Sinais/efeitos dos fármacos
Estresse Fisiológico/efeitos dos fármacos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Antineoplastic Agents); 94ZLA3W45F (Arginine); EC 3.- (Hydrolases); EC 3.5.3.1 (Arginase); EC 3.5.3.6 (arginine deiminase)
[Em] Mês de entrada:1704
[Cu] Atualização por classe:171117
[Lr] Data última revisão:
171117
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:160226
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1002/ijc.30051


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[PMID]:26891548
[Au] Autor:UmaMaheswari T; Hemalatha T; Sankaranarayanan P; Puvanakrishnan R
[Ti] Título:Enzyme Therapy: Current Perspectives.
[So] Source:Indian J Exp Biol;54(1):7-16, 2016 Jan.
[Is] ISSN:0019-5189
[Cp] País de publicação:India
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Enzymes control all metabolic processes in human system from simple digestion of food to highly complex immune response. Physiological reactions occuring in healthy individuals are disturbed when enzymes are deficient or absent. Enzymes are administered for normalizing biological function in certain pathologies. Initially, crude proteolytic enzymes were used for the treatment of gastrointestinal disorders. Recent advances have enabled enzyme therapy as a promising tool in the treatment of cardiovascular, oncological and hereditary diseases. Now, a spectrum of other diseases are also covered under enzyme therapy. But, the available information on the use of enzymes as therapeutic agents for different diseases is scanty. This review details the enzymes which have been used to treat various diseases/disorders.
[Mh] Termos MeSH primário: Terapia Enzimática
[Mh] Termos MeSH secundário: Complexo Antígeno-Anticorpo
Digestão
Seres Humanos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Antigen-Antibody Complex)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:170906
[Lr] Data última revisão:
170906
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:160220
[St] Status:MEDLINE


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PubMed Central Texto completo
Texto completo
[PMID]:26823332
[Au] Autor:Zhou Y; Zhang M; He D; Hu X; Xiong H; Wu J; Zhu B; Zhang J
[Ad] Endereço:Chongqing Research Center for Pharmaceutical Engineering, Chongqing Medical University, Yixueyuan Road, Yuzhong District, Chongqing 400016, China.
[Ti] Título:Uricase alkaline enzymosomes with enhanced stabilities and anti-hyperuricemia effects induced by favorable microenvironmental changes.
[So] Source:Sci Rep;7:20136, 2016 Jan 29.
[Is] ISSN:2045-2322
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Enzyme therapy is an effective strategy to treat diseases. Three strategies were pursued to provide the favorable microenvironments for uricase (UCU) to eventually improve its features: using the right type of buffer to constitute the liquid media where catalyze reactions take place; entrapping UCU inside the selectively permeable lipid vesicle membranes; and entrapping catalase together with UCU inside the membranes. The nanosized alkaline enzymosomes containing UCU/(UCU and catalase) (ESU/ESUC) in bicine buffer had better thermal, hypothermal, acid-base and proteolytic stabilities, in vitro and in vivo kinetic characteristics, and uric acid lowering effects. The favorable microenvironments were conducive to the establishment of the enzymosomes with superior properties. It was the first time that two therapeutic enzymes were simultaneously entrapped into one enzymosome having the right type of buffer to achieve added treatment efficacy. The development of ESU/ESUC in bicine buffer provides valuable tactics in hypouricemic therapy and enzymosomal application.
[Mh] Termos MeSH primário: Sistemas de Liberação de Medicamentos
Terapia Enzimática
Hiperuricemia/terapia
Urato Oxidase/administração & dosagem
[Mh] Termos MeSH secundário: Álcalis/química
Catalase/administração & dosagem
Catalase/química
Microambiente Celular/efeitos dos fármacos
Seres Humanos
Hiperuricemia/enzimologia
Hiperuricemia/patologia
Lipídeos/química
Lipossomos/administração & dosagem
Lipossomos/química
Nanoestruturas/administração & dosagem
Nanoestruturas/química
Polietilenoglicóis/química
Urato Oxidase/química
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Alkalies); 0 (Lipids); 0 (Liposomes); 30IQX730WE (Polyethylene Glycols); EC 1.11.1.6 (Catalase); EC 1.7.3.3 (Urate Oxidase)
[Em] Mês de entrada:1612
[Cu] Atualização por classe:170630
[Lr] Data última revisão:
170630
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:160130
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/srep20136


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[PMID]:26765930
[Au] Autor:Figueiredo L; Cole PD; Drachtman RA
[Ad] Endereço:a Pediatric Hematology/Oncology , Children's Hospital at Montefiore, Albert Einstein College of Medicine , Bronx , NY , USA.
[Ti] Título:Asparaginase Erwinia chrysanthemi as a component of a multi-agent chemotherapeutic regimen for the treatment of patients with acute lymphoblastic leukemia who have developed hypersensitivity to E. coli-derived asparaginase.
[So] Source:Expert Rev Hematol;9(3):227-34, 2016 Mar.
[Is] ISSN:1747-4094
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Asparaginase has been a mainstay of therapy in the treatment of acute lymphoblastic leukemia since the 1970s. There are two major preparations available and FDA approved in the United States today, one derived from Escherichia coli and the other from Erwinia chrysanthemi. Erwinia asparaginase is antigenically distinct from and has a considerably shorter biological half-life than E coli asparaginase. Erwinia asparaginase has been used in cases of hypersensitivity to E. coli-derived asparaginases, which has been reported in up to 30% of patients. While PEG asparaginase is increasingly used in front-line therapy for ALL, hypersensitivity still occurs with this preparation, and a change to a non-cross-reactive preparation may be necessary.
[Mh] Termos MeSH primário: Asparaginase/uso terapêutico
Escherichia coli/enzimologia
Pectobacterium chrysanthemi/enzimologia
Leucemia-Linfoma Linfoblástico de Células Precursoras/tratamento farmacológico
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Asparaginase/efeitos adversos
Asparaginase/farmacocinética
Asparaginase/farmacologia
Hipersensibilidade a Drogas/etiologia
Terapia Enzimática/métodos
Seres Humanos
Pancreatite/induzido quimicamente
Trombose/induzido quimicamente
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
EC 3.5.1.1 (Asparaginase)
[Em] Mês de entrada:1612
[Cu] Atualização por classe:161230
[Lr] Data última revisão:
161230
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:160115
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1586/17474086.2016.1142370


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[PMID]:26706476
[Au] Autor:Chen Z; Penet MF; Krishnamachary B; Banerjee SR; Pomper MG; Bhujwalla ZM
[Ad] Endereço:JHU ICMIC Program, Division of Cancer Imaging Research, The Russell H. Morgan Department of Radiology and Radiological Science, Baltimore, MD, 21205, USA.
[Ti] Título:PSMA-specific theranostic nanoplex for combination of TRAIL gene and 5-FC prodrug therapy of prostate cancer.
[So] Source:Biomaterials;80:57-67, 2016 Feb.
[Is] ISSN:1878-5905
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Metastatic prostate cancer causes significant morbidity and mortality and there is a critical unmet need for effective treatments. We have developed a theranostic nanoplex platform for combined imaging and therapy of prostate cancer. Our prostate-specific membrane antigen (PSMA) targeted nanoplex is designed to deliver plasmid DNA encoding tumor necrosis factor related apoptosis-inducing ligand (TRAIL), together with bacterial cytosine deaminase (bCD) as a prodrug enzyme. Nanoplex specificity was tested using two variants of human PC3 prostate cancer cells in culture and in tumor xenografts, one with high PSMA expression and the other with negligible expression levels. The expression of EGFP-TRAIL was demonstrated by fluorescence optical imaging and real-time PCR. Noninvasive (19)F MR spectroscopy detected the conversion of the nontoxic prodrug 5-fluorocytosine (5-FC) to cytotoxic 5-fluorouracil (5-FU) by bCD. The combination strategy of TRAIL gene and 5-FC/bCD therapy showed significant inhibition of the growth of prostate cancer cells and tumors. These data demonstrate that the PSMA-specific theranostic nanoplex can deliver gene therapy and prodrug enzyme therapy concurrently for precision medicine in metastatic prostate cancer.
[Mh] Termos MeSH primário: Antimetabólitos/administração & dosagem
DNA/administração & dosagem
Sistemas de Liberação de Medicamentos
Flucitosina/administração & dosagem
Pró-Fármacos/administração & dosagem
Neoplasias da Próstata/terapia
Ligante Indutor de Apoptose Relacionado a TNF/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Antígenos de Superfície/metabolismo
Antimetabólitos/metabolismo
Antimetabólitos/uso terapêutico
Bactérias/enzimologia
Linhagem Celular Tumoral
Citosina Desaminase/administração & dosagem
Citosina Desaminase/metabolismo
Citosina Desaminase/uso terapêutico
DNA/genética
DNA/uso terapêutico
Terapia Enzimática
Flucitosina/metabolismo
Flucitosina/uso terapêutico
Terapia Genética
Glutamato Carboxipeptidase II/metabolismo
Seres Humanos
Masculino
Camundongos
Modelos Moleculares
Plasmídeos/administração & dosagem
Plasmídeos/genética
Plasmídeos/uso terapêutico
Pró-Fármacos/metabolismo
Pró-Fármacos/uso terapêutico
Próstata/efeitos dos fármacos
Próstata/metabolismo
Próstata/patologia
Neoplasias da Próstata/metabolismo
Neoplasias da Próstata/patologia
Nanomedicina Teranóstica
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL
[Nm] Nome de substância:
0 (Antigens, Surface); 0 (Antimetabolites); 0 (Prodrugs); 0 (TNF-Related Apoptosis-Inducing Ligand); 9007-49-2 (DNA); D83282DT06 (Flucytosine); EC 3.4.17.21 (Glutamate Carboxypeptidase II); EC 3.4.17.21 (glutamate carboxypeptidase II, human); EC 3.5.4.1 (Cytosine Deaminase)
[Em] Mês de entrada:1610
[Cu] Atualização por classe:170727
[Lr] Data última revisão:
170727
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:151227
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:26688469
[Au] Autor:Appu AP; Arun P; Krishnan JKS; Moffett JR; Namboodiri AMA
[Ad] Endereço:Department of Anatomy, Physiology and Genetics and Neuroscience Program, Uniformed Services University of the Health Sciences, 4301 Jones Bridge Rd., Bethesda, MD 20814, USA.
[Ti] Título:Rapid intranasal delivery of chloramphenicol acetyltransferase in the active form to different brain regions as a model for enzyme therapy in the CNS.
[So] Source:J Neurosci Methods;259:129-134, 2016 Feb 01.
[Is] ISSN:1872-678X
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:BACKGROUND: The blood brain barrier (BBB) is critical for maintaining central nervous system (CNS) homeostasis by restricting entry of potentially toxic substances. However, the BBB is a major obstacle in the treatment of neurotoxicity and neurological disorders due to the restrictive nature of the barrier to many medications. Intranasal delivery of active enzymes to the brain has therapeutic potential for the treatment of numerous CNS enzyme deficiency disorders and CNS toxicity caused by chemical threat agents. NEW METHOD: The aim of this work is to provide a sensitive model system for analyzing the rapid delivery of active enzymes into various regions of the brain with therapeutic bioavailability. RESULTS: We tested intranasal delivery of chloramphenicol acetyltransferase (CAT), a relatively large (75kD) enzyme, in its active form into different regions of the brain. CAT was delivered intranasally to anaesthetized rats and enzyme activity was measured in different regions using a highly specific High Performance Thin Layer Chromatography (HP-TLC)-radiometry coupled assay. Active enzyme reached all examined areas of the brain within 15min (the earliest time point tested). In addition, the yield of enzyme activity in the brain was almost doubled in the brains of rats pre-treated with matrix metalloproteinase-9 (MMP-9). COMPARISON WITH EXISTING METHOD (S): Intranasal administration of active enzymes in conjunction with MMP-9 to the CNS is both rapid and effective. CONCLUSION: The present results suggest that intranasal enzyme therapy is a promising method for counteracting CNS chemical threat poisoning, as well as for treating CNS enzyme deficiency disorders.
[Mh] Termos MeSH primário: Encéfalo/metabolismo
Cloranfenicol O-Acetiltransferase/administração & dosagem
Cloranfenicol O-Acetiltransferase/farmacocinética
Terapia Enzimática/métodos
Metaloproteinase 9 da Matriz/farmacologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Administração Intranasal
Animais
Disponibilidade Biológica
Masculino
Metaloproteinase 9 da Matriz/administração & dosagem
Ratos
Ratos Sprague-Dawley
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL
[Nm] Nome de substância:
EC 2.3.1.28 (Chloramphenicol O-Acetyltransferase); EC 3.4.24.35 (Matrix Metalloproteinase 9)
[Em] Mês de entrada:1612
[Cu] Atualização por classe:170801
[Lr] Data última revisão:
170801
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:151222
[St] Status:MEDLINE



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