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[PMID]:29237735
[Au] Autor:Dougherty JD
[Ad] Endereço:Departments of Genetics and Psychiatry, Washington University School of Medicine, St. Louis, Missouri 63110 jdougherty@genetics.wustl.edu.
[Ti] Título:The Expanding Toolkit of Translating Ribosome Affinity Purification.
[So] Source:J Neurosci;37(50):12079-12087, 2017 Dec 13.
[Is] ISSN:1529-2401
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Translating ribosome affinity purification is a method initially developed for profiling mRNA from genetically defined cell types in complex tissues. It has been applied both to identify target molecules in cell types that are important for controlling a variety of behaviors in the brain, and to understand the molecular consequences on those cells due to experimental manipulations, ranging from drugs of abuse to disease-causing mutations. Since its inception, a variety of methodological advances are opening new avenues of investigation. These advances include a variety of new methods for targeting cells for translating ribosome affinity purification by features such as their projections or activity, additional tags and mouse reagents increasing the flexibility of the system, and new modifications of the method specifically focused on studying the regulation of translation. The latter includes methods to assess cell type-specific regulation of translation in specific subcellular compartments. Here, I provide a summary of these recent advances and resources, highlighting both new experimental opportunities and areas for future technical development.
[Mh] Termos MeSH primário: Fracionamento Celular/métodos
Perfilação da Expressão Gênica/métodos
Ensaios de Triagem em Larga Escala/métodos
Separação Imunomagnética/métodos
Neuroglia/ultraestrutura
Neurônios/ultraestrutura
Biossíntese de Proteínas
Ribossomos
[Mh] Termos MeSH secundário: Marcadores de Afinidade
Animais
Encéfalo/citologia
Fracionamento Celular/tendências
Linhagem Celular
Cromossomos Artificiais Bacterianos
Dependovirus/genética
Eletroporação
Imunofluorescência
Previsões
Genes Reporter
Vetores Genéticos/genética
Proteínas de Fluorescência Verde/análise
Proteínas de Fluorescência Verde/genética
Camundongos
Neuroglia/metabolismo
Neurônios/classificação
Neurônios/metabolismo
Fases de Leitura Aberta/genética
RNA Mensageiro/genética
RNA Mensageiro/isolamento & purificação
Proteínas Recombinantes de Fusão/análise
Proteínas Ribossômicas/análise
Proteínas Ribossômicas/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Affinity Labels); 0 (RNA, Messenger); 0 (Recombinant Fusion Proteins); 0 (Ribosomal Proteins); 147336-22-9 (Green Fluorescent Proteins)
[Em] Mês de entrada:1801
[Cu] Atualização por classe:180130
[Lr] Data última revisão:
180130
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171215
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1523/JNEUROSCI.1929-17.2017


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[PMID]:29235753
[Ti] Título:The influence of heavy metal ions, spermine and sodium nitroprusside on ATP-hydrolases of cell membranes of rat colon smooth muscle.
[So] Source:Ukr Biochem J;88(4):20-8, 2016 Jul-Aug.
[Is] ISSN:2409-4943
[Cp] País de publicação:Ukraine
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The specific features of functional lability of the rat colon smooth muscle (CSM) АТР-hydrolases were studied. Na+,K+-AТРase activity is effectively inhibited by divalent ions of both transition (≥ 0,1 µM) and nontransition (≥ 1 µM) heavy metals in succession by efficiency: Cu2+ > Fe2+ ≥ Cd2+ (10 µM). Polyamine spermine (0,5-1,0 mM) is a weak Na+,K+-AТРase inhibitor at saturation concentrations of ions and substrate. Sodium nitroprusside (1 mM) as nitric oxide-generating compound exhibits weak Na+,K+-AТРase inhibition only after prolonged preincubation with membranes. Mg2+-АТР-hydrolase activity in all cases is much more resistant to studied agents. Considering the example of the CSM Na+,K+-AТРase it is assumed that enzyme has specific biochemical features that contribute to its role as a potential target and redox-sensor, mediating the pathological mechanisms of heavy metal intoxication and cell oxidative damage.
[Mh] Termos MeSH primário: Adenosina Trifosfatases/metabolismo
Membrana Celular/efeitos dos fármacos
Metais Pesados/farmacologia
Nitroprussiato/farmacologia
ATPase Trocadora de Sódio-Potássio/metabolismo
Espermina/farmacologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Adenosina Trifosfatases/antagonistas & inibidores
Animais
Cádmio/farmacologia
Cátions Bivalentes
Fracionamento Celular
Membrana Celular/metabolismo
Colo/citologia
Colo/enzimologia
Cobre/farmacologia
Ferro/farmacologia
Cinética
Masculino
Músculo Liso/citologia
Músculo Liso/enzimologia
Miócitos de Músculo Liso/citologia
Miócitos de Músculo Liso/enzimologia
Ratos
Ratos Wistar
ATPase Trocadora de Sódio-Potássio/antagonistas & inibidores
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Cations, Divalent); 0 (Metals, Heavy); 00BH33GNGH (Cadmium); 169D1260KM (Nitroprusside); 2FZ7Y3VOQX (Spermine); 789U1901C5 (Copper); E1UOL152H7 (Iron); EC 3.6.1.- (Adenosine Triphosphatases); EC 3.6.1.- (magnesium sodium ATPase); EC 3.6.3.9 (Sodium-Potassium-Exchanging ATPase)
[Em] Mês de entrada:1801
[Cu] Atualização por classe:180116
[Lr] Data última revisão:
180116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171214
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.15407/ubj88.04.020


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[PMID]:29227076
[Au] Autor:Danylovych HV
[Ti] Título:Evaluation of functioning of mitochondrial electron transport chain with NADH and FAD autofluorescence
[So] Source:Ukr Biochem J;88(1):31-43, 2016 Jan-Feb.
[Is] ISSN:2409-4943
[Cp] País de publicação:Ukraine
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:We prove the feasibility of evaluation of mitochondrial electron transport chain function in isolated mitochondria of smooth muscle cells of rats from uterus using fluorescence of NADH and FAD coenzymes. We found the inversely directed changes in FAD and NADH fluorescence intensity under normal functioning of mitochondrial electron transport chain. The targeted effect of inhibitors of complex I, III and IV changed fluorescence of adenine nucleotides. Rotenone (5 µM) induced rapid increase in NADH fluorescence due to inhibition of complex I, without changing in dynamics of FAD fluorescence increase. Antimycin A, a complex III inhibitor, in concentration of 1 µg/ml caused sharp increase in NADH fluorescence and moderate increase in FAD fluorescence in comparison to control. NaN3 (5 mM), a complex IV inhibitor, and CCCP (10 µM), a protonophore, caused decrease in NADH and FAD fluorescence. Moreover, all the inhibitors caused mitochondria swelling. NO donors, e.g. 0.1 mM sodium nitroprusside and sodium nitrite similarly to the effects of sodium azide. Energy-dependent Ca2+ accumulation in mitochondrial matrix (in presence of oxidation substrates and Mg-ATP2- complex) is associated with pronounced drop in NADH and FAD fluorescence followed by increased fluorescence of adenine nucleotides, which may be primarily due to Ca2+- dependent activation of dehydrogenases of citric acid cycle. Therefore, the fluorescent signal of FAD and NADH indicates changes in oxidation state of these nucleotides in isolated mitochondria, which may be used to assay the potential of effectors of electron transport chain.
[Mh] Termos MeSH primário: Complexo III da Cadeia de Transporte de Elétrons/metabolismo
Complexo IV da Cadeia de Transporte de Elétrons/metabolismo
Complexo I de Transporte de Elétrons/metabolismo
Flavina-Adenina Dinucleotídeo/química
Mitocôndrias/metabolismo
NAD/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Antimicina A/farmacologia
Cálcio/metabolismo
Carbonil Cianeto m-Clorofenil Hidrazona/farmacologia
Fracionamento Celular
Transporte de Elétrons/efeitos dos fármacos
Complexo I de Transporte de Elétrons/antagonistas & inibidores
Complexo III da Cadeia de Transporte de Elétrons/antagonistas & inibidores
Complexo IV da Cadeia de Transporte de Elétrons/antagonistas & inibidores
Inibidores Enzimáticos/farmacologia
Feminino
Flavina-Adenina Dinucleotídeo/metabolismo
Mitocôndrias/efeitos dos fármacos
Miócitos de Músculo Liso/efeitos dos fármacos
Miócitos de Músculo Liso/metabolismo
Miométrio/efeitos dos fármacos
Miométrio/metabolismo
NAD/metabolismo
Nitroprussiato/farmacologia
Imagem Óptica
Ratos
Rotenona/farmacologia
Azida Sódica/farmacologia
Nitrito de Sódio/farmacologia
Desacopladores/farmacologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Enzyme Inhibitors); 0 (Uncoupling Agents); 03L9OT429T (Rotenone); 0U46U6E8UK (NAD); 146-14-5 (Flavin-Adenine Dinucleotide); 169D1260KM (Nitroprusside); 555-60-2 (Carbonyl Cyanide m-Chlorophenyl Hydrazone); 642-15-9 (Antimycin A); 968JJ8C9DV (Sodium Azide); EC 1.10.2.2 (Electron Transport Complex III); EC 1.6.5.3 (Electron Transport Complex I); EC 1.9.3.1 (Electron Transport Complex IV); M0KG633D4F (Sodium Nitrite); SY7Q814VUP (Calcium)
[Em] Mês de entrada:1801
[Cu] Atualização por classe:180116
[Lr] Data última revisão:
180116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171212
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.15407/ubj88.01.031


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[PMID]:29227073
[Au] Autor:Uspenska KR; Gergalova GL; Lykhmus OY; Skok MV
[Ti] Título:The effect of amixin and agmatine on cytochrome C release from isolated mitochondria
[So] Source:Ukr Biochem J;88(1):5-10, 2016 Jan-Feb.
[Is] ISSN:2409-4943
[Cp] País de publicação:Ukraine
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Mitochondrial nicotinic acetylcholine receptors (nAChRs) control permeability transition pore formation and cytochrome c release in the presence of apoptogenic factors. This study demonstrates that pharmacological agents amixin and agmatine affect mitochondrial nAChR functioning: they slightly suppress cytochrome c release from mouse brain and liver mitochondria stimulated with apoptogenic dose of Са2+ and prevent the effect of α7 nAChR agonist PNU282987. We conclude that mitochondria may be one of therapeutic targets of amixin and agmatine.
[Mh] Termos MeSH primário: Agmatina/farmacologia
Indutores de Interferon/farmacologia
Mitocôndrias/efeitos dos fármacos
Tilorona/farmacologia
Receptor Nicotínico de Acetilcolina alfa7/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Benzamidas/antagonistas & inibidores
Benzamidas/farmacologia
Encéfalo/efeitos dos fármacos
Compostos Bicíclicos com Pontes/antagonistas & inibidores
Compostos Bicíclicos com Pontes/farmacologia
Cálcio/farmacologia
Fracionamento Celular
Citocromos c/antagonistas & inibidores
Citocromos c/secreção
Fígado/efeitos dos fármacos
Fígado/metabolismo
Camundongos
Camundongos Endogâmicos C57BL
Mitocôndrias/metabolismo
Agonistas Nicotínicos/farmacologia
Especificidade de Órgãos
Receptor Nicotínico de Acetilcolina alfa7/agonistas
Receptor Nicotínico de Acetilcolina alfa7/antagonistas & inibidores
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Benzamides); 0 (Bridged Bicyclo Compounds); 0 (Interferon Inducers); 0 (Nicotinic Agonists); 0 (PNU-282987); 0 (alpha7 Nicotinic Acetylcholine Receptor); 70J407ZL5Q (Agmatine); 9007-43-6 (Cytochromes c); O6W7VEW6KS (Tilorone); SY7Q814VUP (Calcium)
[Em] Mês de entrada:1801
[Cu] Atualização por classe:180116
[Lr] Data última revisão:
180116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171212
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.15407/ubj88.01.005


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[PMID]:27770354
[Au] Autor:Grob S; Grossniklaus U
[Ad] Endereço:Department of Plant and Microbial Biology & Zurich-Basel Plant Science Center, University of Zurich, Zollikerstrasse 107, 8008, Zurich, Switzerland. sgrob@botinst.uzh.ch.
[Ti] Título:Chromatin Conformation Capture-Based Analysis of Nuclear Architecture.
[So] Source:Methods Mol Biol;1456:15-32, 2017.
[Is] ISSN:1940-6029
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Nuclear organization and higher-order chromosome structure in interphase nuclei are thought to have important effects on fundamental biological processes, including chromosome condensation, replication, and transcription. Until recently, however, nuclear organization could only be analyzed microscopically. The development of chromatin conformation capture (3C)-based techniques now allows a detailed look at chromosomal architecture from the level of individual loci to the entire genome. Here we provide a robust Hi-C protocol, allowing the analysis of nuclear organization in nuclei from different wild-type and mutant plant tissues. This method is quantitative and provides a highly efficient and comprehensive way to study chromatin organization during plant development, in response to different environmental stimuli, and in mutants disrupting a variety of processes, including epigenetic pathways regulating gene expression.
[Mh] Termos MeSH primário: Núcleo Celular/química
Núcleo Celular/genética
Cromatina/química
Cromatina/genética
Conformação de Ácido Nucleico
[Mh] Termos MeSH secundário: Fracionamento Celular/métodos
Cromossomos/química
Cromossomos/genética
Sequenciamento de Nucleotídeos em Larga Escala
Plantas/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Chromatin)
[Em] Mês de entrada:1801
[Cu] Atualização por classe:180112
[Lr] Data última revisão:
180112
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:161023
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28468944
[Au] Autor:Montgomery DS; Yu L; Ghazi ZM; Thai TL; Al-Khalili O; Ma HP; Eaton DC; Alli AA
[Ad] Endereço:Department of Physiology and Functional Genomics and Department of Medicine Division of Nephrology, Hypertension, and Renal Transplantation, University of Florida College of Medicine, Gainesville, Florida.
[Ti] Título:ENaC activity is regulated by calpain-2 proteolysis of MARCKS proteins.
[So] Source:Am J Physiol Cell Physiol;313(1):C42-C53, 2017 Jul 01.
[Is] ISSN:1522-1563
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:We previously demonstrated a role for the myristoylated alanine-rich C kinase substrate (MARCKS) to serve as an adaptor protein in the anionic phospholipid phosphate-dependent regulation of the epithelial sodium channel (ENaC). Both MARCKS and ENaC are regulated by proteolysis. Calpains are a family of ubiquitously expressed intracellular Ca -dependent cysteine proteases involved in signal transduction. Here we examine the role of calpain-2 in regulating MARCKS and ENaC in cultured renal epithelial cells and in the mouse kidney. Using recombinant fusion proteins, we show that MARCKS, but not the ENaC subunits, are a substrate of calpain-2 in the presence of Ca Pharmacological inhibition of calpain-2 alters MARCKS protein expression in light-density sucrose gradient fractions from cell lysates of mouse cortical collecting duct cells. Calpain-dependent cleaved products of MARCKS are detectable in cultured renal cells. Ca mobilization and calpain-2 inhibition decrease the association between ENaC and MARCKS. The inhibition of calpain-2 reduces ENaC activity as demonstrated by single-channel patch-clamp recordings and transepithelial current measurements. These results suggest that calpain-2 proteolysis of MARCKS promotes its interaction with lipids and ENaC at the plasma membrane to allow for the phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2)-dependent regulation of ENaC activity in the kidney.
[Mh] Termos MeSH primário: Calpaína/genética
Canais Epiteliais de Sódio/genética
Peptídeos e Proteínas de Sinalização Intracelular/genética
Proteínas de Membrana/genética
Fosfatidilinositol 4,5-Difosfato/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Potenciais de Ação/efeitos dos fármacos
Amilorida/farmacologia
Animais
Cálcio/metabolismo
Calpaína/metabolismo
Fracionamento Celular
Linhagem Celular
Membrana Celular/efeitos dos fármacos
Membrana Celular/metabolismo
Inibidores de Cisteína Proteinase/farmacologia
Citocalasina D/farmacologia
Células Epiteliais/citologia
Células Epiteliais/efeitos dos fármacos
Células Epiteliais/metabolismo
Canais Epiteliais de Sódio/metabolismo
Regulação da Expressão Gênica
Peptídeos e Proteínas de Sinalização Intracelular/metabolismo
Túbulos Renais Coletores/citologia
Túbulos Renais Coletores/efeitos dos fármacos
Túbulos Renais Coletores/metabolismo
Proteínas de Membrana/metabolismo
Camundongos
Substrato Quinase C Rico em Alanina Miristoilada
Técnicas de Patch-Clamp
Proteólise/efeitos dos fármacos
Proteínas Recombinantes de Fusão/genética
Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo
Transdução de Sinais
Xenopus laevis
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Cysteine Proteinase Inhibitors); 0 (Epithelial Sodium Channels); 0 (Intracellular Signaling Peptides and Proteins); 0 (Marcks protein, mouse); 0 (Membrane Proteins); 0 (Phosphatidylinositol 4,5-Diphosphate); 0 (Recombinant Fusion Proteins); 125267-21-2 (Myristoylated Alanine-Rich C Kinase Substrate); 22144-77-0 (Cytochalasin D); 7DZO8EB0Z3 (Amiloride); EC 3.4.22.- (Calpain); EC 3.4.22.53 (Capn2 protein, mouse); SY7Q814VUP (Calcium)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:171212
[Lr] Data última revisão:
171212
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170505
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1152/ajpcell.00244.2016


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[PMID]:28965817
[Au] Autor:Hubstenberger A; Courel M; Bénard M; Souquere S; Ernoult-Lange M; Chouaib R; Yi Z; Morlot JB; Munier A; Fradet M; Daunesse M; Bertrand E; Pierron G; Mozziconacci J; Kress M; Weil D
[Ad] Endereço:UPMC Univ Paris 06, Institut de Biologie Paris-Seine (IBPS), CNRS UMR 7622, F-75005 Paris, France; Université Côte d'Azur, CNRS, Inserm, iBV, Nice, France. Electronic address: ahubsten@yahoo.fr.
[Ti] Título:P-Body Purification Reveals the Condensation of Repressed mRNA Regulons.
[So] Source:Mol Cell;68(1):144-157.e5, 2017 Oct 05.
[Is] ISSN:1097-4164
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Within cells, soluble RNPs can switch states to coassemble and condense into liquid or solid bodies. Although these phase transitions have been reconstituted in vitro, for endogenous bodies the diversity of the components, the specificity of the interaction networks, and the function of the coassemblies remain to be characterized. Here, by developing a fluorescence-activated particle sorting (FAPS) method to purify cytosolic processing bodies (P-bodies) from human epithelial cells, we identified hundreds of proteins and thousands of mRNAs that structure a dense network of interactions, separating P-body from non-P-body RNPs. mRNAs segregating into P-bodies are translationally repressed, but not decayed, and this repression explains part of the poor genome-wide correlation between RNA and protein abundance. P-bodies condense thousands of mRNAs that strikingly encode regulatory processes. Thus, we uncovered how P-bodies, by condensing and segregating repressed mRNAs, provide a physical substrate for the coordinated regulation of posttranscriptional mRNA regulons.
[Mh] Termos MeSH primário: Regulação da Expressão Gênica
Proteoma/genética
RNA Mensageiro/genética
Regulon
Ribonucleoproteínas/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Fracionamento Celular
Citoplasma/metabolismo
Grânulos Citoplasmáticos/química
Grânulos Citoplasmáticos/metabolismo
Ontologia Genética
Células HEK293
Células HeLa
Seres Humanos
Anotação de Sequência Molecular
Transição de Fase
Biossíntese de Proteínas
Proteoma/metabolismo
Estabilidade de RNA
RNA Mensageiro/metabolismo
Ribonucleoproteínas/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Proteome); 0 (RNA, Messenger); 0 (Ribonucleoproteins)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171017
[Lr] Data última revisão:
171017
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171003
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28859980
[Au] Autor:Rana PS; Mudrak NJ; Lopez R; Lynn M; Kershner L; Model MA
[Ad] Endereço:Department of Biological Sciences, Kent State University, Kent, OH, USA.
[Ti] Título:Phase separation in necrotic cells.
[So] Source:Biochem Biophys Res Commun;492(3):300-303, 2017 Oct 21.
[Is] ISSN:1090-2104
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Necrotic cells are known to develop characteristic membrane blebs. We measured protein concentration within necrotic blebs and found that it can be reduced by as much as twenty-fold compared to the main cell body (CB). These results raise two questions: 1. Why do proteins vacate the bleb? 2. How can osmotic equilibrium be maintained between the bleb and CB? Our photobleaching and ultracentrifugation experiments indicate extensive protein aggregation. We hypothesize that protein aggregation within the CB shifts the chemical equilibrium and draws proteins out of the bleb; at the same time, aggregation reduces the effective molar concentration of protein in the CB, so that osmotic equilibrium between high-protein CB and low-protein necrotic blebs becomes possible.
[Mh] Termos MeSH primário: Corpo Celular/química
Corpo Celular/metabolismo
Fracionamento Celular
[Mh] Termos MeSH secundário: Membrana Celular/metabolismo
Células HeLa
Seres Humanos
Necrose/metabolismo
Agregados Proteicos
Proteínas/análise
Proteínas/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Protein Aggregates); 0 (Proteins)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171024
[Lr] Data última revisão:
171024
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170902
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28574582
[Au] Autor:Sonnabend A; Spahn V; Stech M; Zemella A; Stein C; Kubick S
[Ad] Endereço:Fraunhofer Institute for Cell Therapy and Immunology (IZI), Branch Bioanalysis and Bioprocesses Potsdam-Golm (IZI-BB), Am Muehlenberg 13, Potsdam 14476, Germany.
[Ti] Título:Production of G protein-coupled receptors in an insect-based cell-free system.
[So] Source:Biotechnol Bioeng;114(10):2328-2338, 2017 Oct.
[Is] ISSN:1097-0290
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The biochemical analysis of human cell membrane proteins remains a challenging task due to the difficulties in producing sufficient quantities of functional protein. G protein-coupled receptors (GPCRs) represent a main class of membrane proteins and drug targets, which are responsible for a huge number of signaling processes regulating various physiological functions in living cells. To circumvent the current bottlenecks in GPCR studies, we propose the synthesis of GPCRs in eukaryotic cell-free systems based on extracts generated from insect (Sf21) cells. Insect cell lysates harbor the fully active translational and translocational machinery allowing posttranslational modifications, such as glycosylation and phosphorylation of de novo synthesized proteins. Here, we demonstrate the production of several GPCRs in a eukaryotic cell-free system, performed within a short time and in a cost-effective manner. We were able to synthesize a variety of GPCRs ranging from 40 to 133 kDa in an insect-based cell-free system. Moreover, we have chosen the µ opioid receptor (MOR) as a model protein to analyze the ligand binding affinities of cell-free synthesized MOR in comparison to MOR expressed in a human cell line by "one-point" radioligand binding experiments. Biotechnol. Bioeng. 2017;114: 2328-2338. © 2017 The Authors. Biotechnology and Bioengineering Published by Wiley Periodicals, Inc.
[Mh] Termos MeSH primário: Fracionamento Celular/métodos
Melhoramento Genético/métodos
Insetos/metabolismo
Engenharia de Proteínas/métodos
Receptores Acoplados a Proteínas-G/biossíntese
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Sistema Livre de Células/química
Sistema Livre de Células/metabolismo
Células HEK293
Seres Humanos
Insetos/química
Receptores Acoplados a Proteínas-G/química
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Receptors, G-Protein-Coupled)
[Em] Mês de entrada:1711
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170603
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1002/bit.26346


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Yamamoto, Mihoko
Texto completo
[PMID]:28485212
[Au] Autor:Jasin Mansur F; Takahara S; Yamamoto M; Shimatani M; Minnatul Karim M; Noiri Y; Ebisu S; Azakami H
[Ad] Endereço:a Faculty of Agriculture, Department of Biological Chemistry , Yamaguchi University , Yamaguchi , Japan.
[Ti] Título:Purification and characterization of hemolysin from periodontopathogenic bacterium Eikenella corrodens strain 1073.
[So] Source:Biosci Biotechnol Biochem;81(6):1246-1253, 2017 Jun.
[Is] ISSN:1347-6947
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Eikenella corrodens 1073 was found to show hemolytic activity when grown on sheep blood agar. A high and dose-dependent hemolytic activity was detected in the cell envelope fraction, which was further purified by ion-exchange and gel-filtration chromatography. Consequently, a 65-kDa protein with hemolytic activity was obtained, suggesting that this protein might be a hemolysin. Its N-terminal amino acid sequence was nearly identical to that of X-prolyl aminopeptidase from E. corrodens ATCC 23834. To confirm that X-prolyl aminopeptidase functions as a hemolytic factor, we expressed the hlyA gene, encoding X-prolyl aminopeptidase, in Escherichia coli. After induction with isopropyl ß-D-1-thiogalactopyranoside, a protein of about 65 kDa was purified on a Ni column, and its hemolytic activity was confirmed. Meanwhile, a strain with a disrupted hlyA gene, which was constructed by homologous recombination, did not show any hemolytic activity. These results suggested that X-prolyl aminopeptidase might function as a hemolysin in E. corrodens.
[Mh] Termos MeSH primário: Aminopeptidases/isolamento & purificação
Proteínas de Bactérias/isolamento & purificação
Eikenella corrodens/enzimologia
Eikenella corrodens/patogenicidade
Proteínas Hemolisinas/isolamento & purificação
Hemólise/efeitos dos fármacos
[Mh] Termos MeSH secundário: Aminopeptidases/genética
Aminopeptidases/metabolismo
Aminopeptidases/farmacologia
Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Proteínas de Bactérias/farmacologia
Fracionamento Celular
Clonagem Molecular
Eikenella corrodens/genética
Eikenella corrodens/isolamento & purificação
Eritrócitos/citologia
Eritrócitos/efeitos dos fármacos
Escherichia coli/genética
Escherichia coli/metabolismo
Expressão Gênica
Proteínas Hemolisinas/genética
Proteínas Hemolisinas/metabolismo
Proteínas Hemolisinas/farmacologia
Recombinação Homóloga
Seres Humanos
Peso Molecular
Periodontite/microbiologia
Periodonto/microbiologia
Proteínas Recombinantes/genética
Proteínas Recombinantes/isolamento & purificação
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Proteínas Recombinantes/farmacologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Hemolysin Proteins); 0 (Recombinant Proteins); EC 3.4.11.- (Aminopeptidases); EC 3.4.11.9 (X-Pro aminopeptidase)
[Em] Mês de entrada:1707
[Cu] Atualização por classe:170703
[Lr] Data última revisão:
170703
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170510
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1080/09168451.2017.1295807



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