Base de dados : MEDLINE
Pesquisa : G02.111.570.820.709.275.500 [Categoria DeCS]
Referências encontradas : 22657 [refinar]
Mostrando: 1 .. 10   no formato [Detalhado]

página 1 de 2266 ir para página                         

  1 / 22657 MEDLINE  
              next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:29422501
[Au] Autor:Collopy LC; Ware TL; Goncalves T; Í Kongsstovu S; Yang Q; Amelina H; Pinder C; Alenazi A; Moiseeva V; Pearson SR; Armstrong CA; Tomita K
[Ad] Endereço:Chromosome Maintenance Group, UCL Cancer Institute, University College London, London, WC1E 6DD, UK.
[Ti] Título:LARP7 family proteins have conserved function in telomerase assembly.
[So] Source:Nat Commun;9(1):557, 2018 02 08.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Understanding the intricacies of telomerase regulation is crucial due to the potential health benefits of modifying its activity. Telomerase is composed of an RNA component and reverse transcriptase. However, additional factors required during biogenesis vary between species. Here we have identified fission yeast Lar7 as a member of the conserved LARP7 family, which includes the Tetrahymena telomerase-binding protein p65 and human LARP7. We show that Lar7 has conserved RNA-recognition motifs, which bind telomerase RNA to protect it from exosomal degradation. In addition, Lar7 is required to stabilise the association of telomerase RNA with the protective complex LSm2-8, and telomerase reverse transcriptase. Lar7 remains a component of the mature telomerase complex and is required for telomerase localisation to the telomere. Collectively, we demonstrate that Lar7 is a crucial player in fission yeast telomerase biogenesis, similarly to p65 in Tetrahymena, and highlight the LARP7 family as a conserved factor in telomere maintenance.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Nucleares/genética
Fosfoproteínas/genética
Proteínas de Protozoários/genética
RNA Fúngico/genética
DNA Polimerase Dirigida por RNA/genética
RNA/genética
Ribonucleoproteínas/genética
Schizosaccharomyces/genética
Telomerase/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Motivos de Aminoácidos
Sequência Conservada
Expressão Gênica
Seres Humanos
Isoenzimas/genética
Isoenzimas/metabolismo
Proteínas Nucleares/metabolismo
Fosfoproteínas/metabolismo
Ligação Proteica
Proteínas de Protozoários/metabolismo
RNA/metabolismo
Estabilidade de RNA
RNA Fúngico/metabolismo
DNA Polimerase Dirigida por RNA/metabolismo
Ribonucleoproteínas/metabolismo
Schizosaccharomyces/metabolismo
Telomerase/metabolismo
Telômero/química
Telômero/ultraestrutura
Tetrahymena thermophila/genética
Tetrahymena thermophila/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Isoenzymes); 0 (Larp7 protein, human); 0 (Nuclear Proteins); 0 (Pdd1 protein, Tetrahymena); 0 (Phosphoproteins); 0 (Protozoan Proteins); 0 (RNA, Fungal); 0 (Ribonucleoproteins); 0 (Ter1 telomerase subunit, S pombe); 63231-63-0 (RNA); EC 2.7.7.49 (RNA-Directed DNA Polymerase); EC 2.7.7.49 (Telomerase)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180307
[Lr] Data última revisão:
180307
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180210
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-017-02296-4


  2 / 22657 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:28460216
[Au] Autor:Mackenzie CO; Grigoryan G
[Ad] Endereço:Institute for Quantitative Biomedical Sciences, Dartmouth College, Hanover, NH 03755, United States.
[Ti] Título:Protein structural motifs in prediction and design.
[So] Source:Curr Opin Struct Biol;44:161-167, 2017 06.
[Is] ISSN:1879-033X
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The Protein Data Bank (PDB) has been an integral resource for shaping our fundamental understanding of protein structure and for the advancement of such applications as protein design and structure prediction. Over the years, information from the PDB has been used to generate models ranging from specific structural mechanisms to general statistical potentials. With accumulating structural data, it has become possible to mine for more complete and complex structural observations, deducing more accurate generalizations. Motif libraries, which capture recurring structural features along with their sequence preferences, have exposed modularity in the structural universe and found successful application in various problems of structural biology. Here we summarize recent achievements in this arena, focusing on subdomain level structural patterns and their applications to protein design and structure prediction, and suggest promising future directions as the structural database continues to grow.
[Mh] Termos MeSH primário: Biologia Computacional/métodos
Desenho de Drogas
Proteínas/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Motivos de Aminoácidos
Bases de Dados de Proteínas
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Proteins)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180306
[Lr] Data última revisão:
180306
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170502
[St] Status:MEDLINE


  3 / 22657 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:28463106
[Au] Autor:Zhong Y; Wang J; Henderson MJ; Yang P; Hagen BM; Siddique T; Vogel BE; Deng HX; Fang S
[Ad] Endereço:Center for Biomedical Engineering and Technology, University of Maryland School of Medicine, Baltimore, United States.
[Ti] Título:Nuclear export of misfolded SOD1 mediated by a normally buried NES-like sequence reduces proteotoxicity in the nucleus.
[So] Source:Elife;6, 2017 05 02.
[Is] ISSN:2050-084X
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Over 170 different mutations in the gene encoding SOD1 all cause amyotrophic lateral sclerosis (ALS). Available studies have been primarily focused on the mechanisms underlying mutant SOD1 cytotoxicity. How cells defend against the cytotoxicity remains largely unknown. Here, we show that misfolding of ALS-linked SOD1 mutants and wild-type (wt) SOD1 exposes a normally buried nuclear export signal (NES)-like sequence. The nuclear export carrier protein CRM1 recognizes this NES-like sequence and exports misfolded SOD1 to the cytoplasm. Antibodies against the NES-like sequence recognize misfolded SOD1, but not native wt SOD1 both in vitro and in vivo. Disruption of the NES consensus sequence relocalizes mutant SOD1 to the nucleus, resulting in higher toxicity in cells, and severer impairments in locomotion, egg-laying, and survival in . Our data suggest that SOD1 mutants are removed from the nucleus by CRM1 as a defense mechanism against proteotoxicity of misfolded SOD1 in the nucleus.
[Mh] Termos MeSH primário: Transporte Ativo do Núcleo Celular
Carioferinas/metabolismo
Dobramento de Proteína
Receptores Citoplasmáticos e Nucleares/metabolismo
Superóxido Dismutase-1/metabolismo
Superóxido Dismutase-1/toxicidade
[Mh] Termos MeSH secundário: Motivos de Aminoácidos
Animais
Caenorhabditis elegans
Proteínas Mutantes/genética
Proteínas Mutantes/metabolismo
Proteínas Mutantes/toxicidade
Ligação Proteica
Sinais Direcionadores de Proteínas
Superóxido Dismutase-1/química
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, NON-P.H.S.
[Nm] Nome de substância:
0 (Karyopherins); 0 (Mutant Proteins); 0 (Protein Sorting Signals); 0 (Receptors, Cytoplasmic and Nuclear); 0 (exportin 1 protein); EC 1.15.1.1 (Superoxide Dismutase-1)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180305
[Lr] Data última revisão:
180305
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170503
[St] Status:MEDLINE


  4 / 22657 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:28741733
[Au] Autor:Tsukamoto H; Yamagata Y; Ukai I; Takeuchi S; Okubo M; Kobayashi Y; Kozakai S; Kubota K; Numasaki M; Kanemitsu Y; Matsumoto Y; Tomioka Y
[Ad] Endereço:Laboratory of Oncology, Pharmacy Practice and Sciences, Graduate School of Pharmaceutical Sciences, Tohoku University, Sendai, Japan.
[Ti] Título:An inhibitory epitope of human Toll-like receptor 4 resides on leucine-rich repeat 13 and is recognized by a monoclonal antibody.
[So] Source:FEBS Lett;591(16):2406-2416, 2017 08.
[Is] ISSN:1873-3468
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Lipopolysaccharide (LPS)-induced activation of Toll-like receptor 4 (TLR4) elicits the innate immune response and can trigger septic shock if excessive. Two antibodies (HT4 and HT52) inhibit LPS-induced human TLR4 activation via novel LPS binding-independent mechanisms. The HT52 epitope resides on leucine-rich repeat 2 (LRR2) and is a feature of many inhibitory antibodies; antigen specificity of HT4 does not reside in LRR2. Here, we identified an HT4 epitope on LRR13 located close to the TLR4 dimerization interface that plays a role in NFκB activation. HT4 and HT52 mutually enhanced TLR4 inhibition. LRR13 is a novel inhibitory epitope and may be useful for developing anti-TLR4 antibodies. Combination therapy with LRR2 and LRR13 may effectively inhibit TLR4 activation.
[Mh] Termos MeSH primário: Motivos de Aminoácidos
Anticorpos Monoclonais/imunologia
Epitopos/imunologia
Receptor 4 Toll-Like/química
Receptor 4 Toll-Like/imunologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Animais
Linhagem Celular
Seres Humanos
Lipopolissacarídeos/farmacologia
Camundongos
Multimerização Proteica
Estrutura Quaternária de Proteína
Receptor 4 Toll-Like/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:LETTER; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Antibodies, Monoclonal); 0 (Epitopes); 0 (Lipopolysaccharides); 0 (TLR4 protein, human); 0 (Toll-Like Receptor 4)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:180302
[Lr] Data última revisão:
180302
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170726
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1002/1873-3468.12768


  5 / 22657 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:29374258
[Au] Autor:Hirata T; Mishra SK; Nakamura S; Saito K; Motooka D; Takada Y; Kanzawa N; Murakami Y; Maeda Y; Fujita M; Yamaguchi Y; Kinoshita T
[Ad] Endereço:Research Institute for Microbial Diseases, Osaka University, Suita, Osaka, 565-0871, Japan.
[Ti] Título:Identification of a Golgi GPI-N-acetylgalactosamine transferase with tandem transmembrane regions in the catalytic domain.
[So] Source:Nat Commun;9(1):405, 2018 01 26.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Many eukaryotic proteins are anchored to the cell surface via the glycolipid glycosylphosphatidylinositol (GPI). Mammalian GPIs have a conserved core but exhibit diverse N-acetylgalactosamine (GalNAc) modifications, which are added via a yet unresolved process. Here we identify the Golgi-resident GPI-GalNAc transferase PGAP4 and show by mass spectrometry that PGAP4 knockout cells lose GPI-GalNAc structures. Furthermore, we demonstrate that PGAP4, in contrast to known Golgi glycosyltransferases, is not a single-pass membrane protein but contains three transmembrane domains, including a tandem transmembrane domain insertion into its glycosyltransferase-A fold as indicated by comparative modeling. Mutational analysis reveals a catalytic site, a DXD-like motif for UDP-GalNAc donor binding, and several residues potentially involved in acceptor binding. We suggest that a juxtamembrane region of PGAP4 accommodates various GPI-anchored proteins, presenting their acceptor residue toward the catalytic center. In summary, we present insights into the structure of PGAP4 and elucidate the initial step of GPI-GalNAc biosynthesis.
[Mh] Termos MeSH primário: Acetilgalactosamina/química
Glicosilfosfatidilinositóis/química
Complexo de Golgi/metabolismo
N-Acetilgalactosaminiltransferases/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Acetilgalactosamina/biossíntese
Motivos de Aminoácidos
Animais
Células CHO
Domínio Catalítico
Cricetulus
Cristalografia por Raios X
Expressão Gênica
Vetores Genéticos/química
Vetores Genéticos/metabolismo
Glicosilfosfatidilinositóis/metabolismo
Complexo de Golgi/ultraestrutura
Seres Humanos
Camundongos
Camundongos Knockout
Modelos Moleculares
Mutação
N-Acetilgalactosaminiltransferases/genética
N-Acetilgalactosaminiltransferases/metabolismo
Ligação Proteica
Conformação Proteica em alfa-Hélice
Conformação Proteica em Folha beta
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Homologia Estrutural de Proteína
Especificidade por Substrato
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Glycosylphosphatidylinositols); EC 2.4.1.- (N-Acetylgalactosaminyltransferases); EC 2.4.1.41 (polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase); KM15WK8O5T (Acetylgalactosamine)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180227
[Lr] Data última revisão:
180227
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180128
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-017-02799-0


  6 / 22657 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:29338040
[Au] Autor:Yang X; Li H; Yang Y; Wang Y; Mo Y; Zhang R; Zhang Y; Ma J; Wei C; Zhang X
[Ad] Endereço:State Key Laboratory of Crop Stress Biology for Arid Areas, College of Horticulture, Northwest A&F University, Yangling, China.
[Ti] Título:Identification and expression analyses of WRKY genes reveal their involvement in growth and abiotic stress response in watermelon (Citrullus lanatus).
[So] Source:PLoS One;13(1):e0191308, 2018.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Despite identification of WRKY family genes in numerous plant species, a little is known about WRKY genes in watermelon, one of the most economically important fruit crops around the world. Here, we identified a total of 63 putative WRKY genes in watermelon and classified them into three major groups (I-III) and five subgroups (IIa-IIe) in group II. The structure analysis indicated that ClWRKYs with different WRKY domains or motifs may play different roles by regulating respective target genes. The expressions of ClWRKYs in different tissues indicate that they are involved in various tissue growth and development. Furthermore, the diverse responses of ClWRKYs to drought, salt, or cold stress suggest that they positively or negatively affect plant tolerance to various abiotic stresses. In addition, the altered expression patterns of ClWRKYs in response to phytohormones such as, ABA, SA, MeJA, and ETH, imply the occurrence of complex cross-talks between ClWRKYs and plant hormone signals in regulating plant physiological and biological processes. Taken together, our findings provide valuable clues to further explore the function and regulatory mechanisms of ClWRKY genes in watermelon growth, development, and adaption to environmental stresses.
[Mh] Termos MeSH primário: Citrullus/genética
Citrullus/fisiologia
Regulação da Expressão Gênica de Plantas
Proteínas de Plantas/genética
Estresse Fisiológico/genética
Fatores de Transcrição/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Motivos de Aminoácidos
Sequência de Aminoácidos
Citrullus/efeitos dos fármacos
Sequência Conservada
Evolução Molecular
Duplicação Gênica
Regulação da Expressão Gênica de Plantas/efeitos dos fármacos
Filogenia
Reguladores de Crescimento de Planta/farmacologia
Proteínas de Plantas/química
Alinhamento de Sequência
Estresse Fisiológico/efeitos dos fármacos
Sintenia
Fatores de Transcrição/química
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Plant Growth Regulators); 0 (Plant Proteins); 0 (Transcription Factors)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180226
[Lr] Data última revisão:
180226
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180117
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0191308


  7 / 22657 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:29222049
[Au] Autor:Park J; Han JH; Myung SH; Seo YW; Kim TH
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry and Molecular Biology, Chosun University School of Medicine, 309 Pilmoon-Daero, Dong-Gu, Gwang-Ju, 61452 Republic of Korea.
[Ti] Título:MTD-like motif of a BH3-only protein, BNIP1, induces necrosis accompanied by an intracellular calcium spike.
[So] Source:Biochem Biophys Res Commun;495(2):1661-1667, 2018 01 08.
[Is] ISSN:1090-2104
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The mitochondrial targeting domain (MTD) of Noxa has necrosis-inducing activity when conjugated with cell-penetrating peptide (CPP). In this study, we report another MTD-like motif, B1MLM, found in BNIP1, a pro-apoptotic BH3-only protein found in the endoplasmic reticulum membrane. The B1MLM peptide, conjugated with CPP, induced necrosis in a way similar to that of R8:MTD. R8:B1MLM caused an intracellular calcium spike, mitochondrial reactive oxygen species generation, and mitochondrial fragmentation. The cytosolic calcium spike was likely due to the opening of the mitochondrial permeability transition pore.
[Mh] Termos MeSH primário: Sinalização do Cálcio
Proteínas Proto-Oncogênicas c-bcl-2/química
Proteínas Proto-Oncogênicas c-bcl-2/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Motivos de Aminoácidos
Sequência de Aminoácidos
Peptídeos Penetradores de Células/química
Peptídeos Penetradores de Células/metabolismo
Células HeLa
Seres Humanos
Mitocôndrias/metabolismo
Proteínas de Transporte da Membrana Mitocondrial/metabolismo
Necrose
Proteínas Proto-Oncogênicas c-bcl-2/genética
Espécies Reativas de Oxigênio/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (BNIP1 protein, human); 0 (Cell-Penetrating Peptides); 0 (Mitochondrial Membrane Transport Proteins); 0 (PMAIP1 protein, human); 0 (Proto-Oncogene Proteins c-bcl-2); 0 (Reactive Oxygen Species); 0 (mitochondrial permeability transition pore)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180220
[Lr] Data última revisão:
180220
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171210
[St] Status:MEDLINE


  8 / 22657 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:29371662
[Au] Autor:Bohl TE; Shi K; Lee JK; Aihara H
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry, Molecular Biology, and Biophysics, University of Minnesota Twin Cities, Minneapolis, MN, 55455, USA.
[Ti] Título:Crystal structure of lipid A disaccharide synthase LpxB from Escherichia coli.
[So] Source:Nat Commun;9(1):377, 2018 01 25.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Most Gram-negative bacteria are surrounded by a glycolipid called lipopolysaccharide (LPS), which forms a barrier to hydrophobic toxins and, in pathogenic bacteria, is a virulence factor. During LPS biosynthesis, a membrane-associated glycosyltransferase (LpxB) forms a tetra-acylated disaccharide that is further acylated to form the membrane anchor moiety of LPS. Here we solve the structure of a soluble and catalytically competent LpxB by X-ray crystallography. The structure reveals that LpxB has a glycosyltransferase-B family fold but with a highly intertwined, C-terminally swapped dimer comprising four domains. We identify key catalytic residues with a product, UDP, bound in the active site, as well as clusters of hydrophobic residues that likely mediate productive membrane association or capture of lipidic substrates. These studies provide the basis for rational design of antibiotics targeting a crucial step in LPS biosynthesis.
[Mh] Termos MeSH primário: Escherichia coli/enzimologia
Lipopolissacarídeos/química
N-Acetilglucosaminiltransferases/química
Difosfato de Uridina/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Motivos de Aminoácidos
Carboidratos Epimerases/química
Carboidratos Epimerases/genética
Carboidratos Epimerases/metabolismo
Domínio Catalítico
Clonagem Molecular
Cristalografia por Raios X
Escherichia coli/genética
Expressão Gênica
Vetores Genéticos/química
Vetores Genéticos/metabolismo
Interações Hidrofóbicas e Hidrofílicas
Lipopolissacarídeos/biossíntese
Modelos Moleculares
N-Acetilglucosaminiltransferases/genética
N-Acetilglucosaminiltransferases/metabolismo
Ligação Proteica
Dobramento de Proteína
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Multimerização Proteica
Estrutura Secundária de Proteína
Homologia Estrutural de Proteína
Especificidade por Substrato
Thermus thermophilus/enzimologia
Thermus thermophilus/genética
Difosfato de Uridina/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, NON-P.H.S.
[Nm] Nome de substância:
0 (Lipopolysaccharides); 58-98-0 (Uridine Diphosphate); EC 2.4.1.- (N-Acetylglucosaminyltransferases); EC 2.4.1.182 (lipid A disaccharide synthase); EC 5.1.3.- (Carbohydrate Epimerases); EC 5.1.3.14 (UDP acetylglucosamine-2-epimerase)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180215
[Lr] Data última revisão:
180215
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180127
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-017-02712-9


  9 / 22657 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:29324855
[Au] Autor:Jiménez-López D; Aguilar-Henonin L; González-Prieto JM; Aguilar-Hernández V; Guzmán P
[Ad] Endereço:Departamento de Ingeniería Genética, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN, Unidad Irapuato, Irapuato, Guanajuato, México.
[Ti] Título:CTLs, a new class of RING-H2 ubiquitin ligases uncovered by YEELL, a motif close to the RING domain that is present across eukaryotes.
[So] Source:PLoS One;13(1):e0190969, 2018.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:RING ubiquitin E3 ligases enclose a RING domain for ubiquitin ligase activity and associated domains and/or conserved motifs outside the RING domain that collectively facilitate their classification and usually reveal some of key information related to mechanism of action. Here we describe a new family of E3 ligases that encodes a RING-H2 domain related in sequence to the ATL and BTL RING-H2 domains. This family, named CTL, encodes a motif designed as YEELL that expands 21 amino acids next to the RING-H2 domain that is present across most eukaryotic lineages. E3 ubiquitin ligase BIG BROTHER is a plant CTL that regulates organ size, and SUMO-targeted ubiquitin E3 ligase RNF111/ARKADIA is a vertebrate CTL. Basal animal and vertebrate, as well as fungi species, encode a single CTL gene that constraints the number of paralogs observed in vertebrates. Conversely, as previously described in ATL and BTL families in plants, CTL genes range from a single copy in green algae and 3 to 5 copies in basal species to 9 to 35 copies in angiosperms. Our analysis describes key structural features of a novel family of E3 ubiquitin ligases as an integral component of the set of core eukaryotic genes.
[Mh] Termos MeSH primário: Motivos de Aminoácidos
Ubiquitina-Proteína Ligases/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Sequência Conservada
Células Eucarióticas
Íntrons
Filogenia
Homologia de Sequência de Aminoácidos
Spliceossomos/genética
Ubiquitina-Proteína Ligases/química
Ubiquitina-Proteína Ligases/classificação
Ubiquitina-Proteína Ligases/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
EC 2.3.2.27 (Ubiquitin-Protein Ligases)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180215
[Lr] Data última revisão:
180215
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180112
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0190969


  10 / 22657 MEDLINE  
              first record previous record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:28923662
[Au] Autor:Kammoonah S; Prasad B; Balaraman P; Mundhada H; Schwaneberg U; Plettner E
[Ad] Endereço:Department of Chemistry, Simon Fraser University, 8888 University Drive, Burnaby, BC V5A 1S6, Canada.
[Ti] Título:Selecting of a cytochrome P450 SeSaM library with 3-chloroindole and endosulfan - Identification of mutants that dehalogenate 3-chloroindole.
[So] Source:Biochim Biophys Acta;1866(1):68-79, 2018 01.
[Is] ISSN:0006-3002
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Cytochrome P450 (a camphor hydroxylase) from the soil bacterium Pseudomonas putida shows potential importance in environmental applications such as the degradation of chlorinated organic pollutants. Seven P450 mutants generated from Sequence Saturation Mutagenesis (SeSaM) and isolated by selection on minimal media with either 3-chloroindole or the insecticide endosulfan were studied for their ability to oxidize of 3-chloroindole to isatin. The wild-type enzyme did not accept 3-chloroindole as a substrate. Mutant (E156G/V247F/V253G/F256S) had the highest maximal velocity in the conversion of 3-chloroindole to isatin, whereas mutants (T56A/N116H/D297N) and (G60S/Y75H) had highest k /K values. Six of the mutants had more than one mutation, and within this set, mutation of residues 297 and 179 was observed twice. Docking simulations were performed on models of the mutant enzymes; the wild-type did not accommodate 3-chloroindole in the active site, whereas all the mutants did. We propose two potential reaction pathways for dechlorination of 3-chloroindole. This article is part of a Special Issue entitled: Cytochrome P450 biodiversity and biotechnology, edited by Erika Plettner, Gianfranco Gilardi, Luet Wong, Vlada Urlacher, Jared Goldstone.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/química
Cânfora 5-Mono-Oxigenase/química
Endossulfano/metabolismo
Biblioteca Gênica
Indóis/metabolismo
Pseudomonas putida/enzimologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Motivos de Aminoácidos
Substituição de Aminoácidos
Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Sítios de Ligação
Biodegradação Ambiental
Cânfora 5-Mono-Oxigenase/genética
Cânfora 5-Mono-Oxigenase/metabolismo
Clonagem Molecular
Endossulfano/química
Escherichia coli/genética
Escherichia coli/metabolismo
Expressão Gênica
Halogenação
Indóis/química
Isatina/química
Isatina/metabolismo
Cinética
Simulação de Acoplamento Molecular
Mutação
Oxirredução
Ligação Proteica
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Estrutura Secundária de Proteína
Pseudomonas putida/química
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/genética
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Especificidade por Substrato
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Indoles); 0 (Recombinant Proteins); 82X95S7M06 (Isatin); EC 1.14.15.1 (Camphor 5-Monooxygenase); OKA6A6ZD4K (Endosulfan)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180208
[Lr] Data última revisão:
180208
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170920
[St] Status:MEDLINE



página 1 de 2266 ir para página                         
   


Refinar a pesquisa
  Base de dados : MEDLINE Formulário avançado   

    Pesquisar no campo  
1  
2
3
 
           



Search engine: iAH v2.6 powered by WWWISIS

BIREME/OPAS/OMS - Centro Latino-Americano e do Caribe de Informação em Ciências da Saúde