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[PMID]:28465230
[Au] Autor:Zhu F; Xiao S; Zhang Y; Shao Y; Tang F; Chen S; Bai X
[Ad] Endereço:Institute of Sericulture and Apiculture, Yunnan Academy of Agricultural Sciences, Mengzi 661101, Yunnan, China. Electronic address: 18287322700@163.com.
[Ti] Título:Molecular characterization and expression analysis of Turtle protein in silkworm that is associated with Nosema bombycis infection.
[So] Source:Infect Genet Evol;52:67-74, 2017 Aug.
[Is] ISSN:1567-7257
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:In this report, we describe the cloning and characterization of a member of the immunoglobulin superfamily (IgSF); i.e., Turtle. The cDNA of Turtle was cloned from the silkworm Bombyx mori using the rapid amplification of cDNA ends (RACE) technique. Three isoforms of Bombyx Turtle were obtained, including Bmtutl-464, Bmtutl-519, and Bmtutl-810. The three isoforms had identical 27-amino acid signal peptides and four extracellular immunoglobulin (Ig) domains (IgI-IgIV). Sequence similarity and phylogenic analysis indicated that Bmtutl-810 belongs to the group of insect Turtle isoforms and shares 76.2% identity with Drosophila Turtle. Quantitative real-time PCR analysis revealed that the Bombyx Turtle isoforms were expressed throughout the entire development period, the highest levels of expression of Bmtutl-464 and Bmtutl-519 were observed at the second instar larvae stage, whereas that of Bmtutl-810 peaked at the embryonic stage. The ubiquitous expression of Bmtutl-464, Bmtutl-519, and Bmtutl-810 were observed in all studied tissues, except for Bmtutl-519 in the silk gland. The expression level of Bmtutl-464 was highest in the ovary, whereas that of Bmtutl-519 and Bmtutl-810 was highest in the hemolymph. Bmtutl-519 was upregulated in BmN cells infected by Nosema bombycis, We speculated that Bombyx Turtle was not only involved in neural development in silkworm, as well as Drosophila Turtle, but was also involved in the regulation of other biological functions. For example, Bmtutl-519 might be involved in N. bombycis infection and may play an important role in the immune response of silkworms to N. bombycis infection.
[Mh] Termos MeSH primário: Bombyx/crescimento & desenvolvimento
Clonagem Molecular/métodos
Expressão Gênica
Imunoglobulinas/genética
Imunoglobulinas/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Animais
Bombyx/genética
Bombyx/metabolismo
Linhagem Celular
Regulação da Expressão Gênica no Desenvolvimento
Imunoglobulinas/química
Proteínas de Insetos/química
Proteínas de Insetos/genética
Proteínas de Insetos/metabolismo
Filogenia
Domínios Proteicos
Isoformas de Proteínas/genética
Isoformas de Proteínas/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Immunoglobulins); 0 (Insect Proteins); 0 (Protein Isoforms)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180309
[Lr] Data última revisão:
180309
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170504
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:29382836
[Au] Autor:Füzik T; Formanová P; Ruzek D; Yoshii K; Niedrig M; Plevka P
[Ad] Endereço:Structural Virology, Central European Institute of Technology, Masaryk University, Kamenice 753/5, 62500, Brno, Czech Republic.
[Ti] Título:Structure of tick-borne encephalitis virus and its neutralization by a monoclonal antibody.
[So] Source:Nat Commun;9(1):436, 2018 01 30.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Tick-borne encephalitis virus (TBEV) causes 13,000 cases of human meningitis and encephalitis annually. However, the structure of the TBEV virion and its interactions with antibodies are unknown. Here, we present cryo-EM structures of the native TBEV virion and its complex with Fab fragments of neutralizing antibody 19/1786. Flavivirus genome delivery depends on membrane fusion that is triggered at low pH. The virion structure indicates that the repulsive interactions of histidine side chains, which become protonated at low pH, may contribute to the disruption of heterotetramers of the TBEV envelope and membrane proteins and induce detachment of the envelope protein ectodomains from the virus membrane. The Fab fragments bind to 120 out of the 180 envelope glycoproteins of the TBEV virion. Unlike most of the previously studied flavivirus-neutralizing antibodies, the Fab fragments do not lock the E-proteins in the native-like arrangement, but interfere with the process of virus-induced membrane fusion.
[Mh] Termos MeSH primário: Anticorpos Neutralizantes/química
Anticorpos Antivirais/química
Vírus da Encefalite Transmitidos por Carrapatos/ultraestrutura
Fragmentos Fab das Imunoglobulinas/química
Proteínas Virais/química
Vírion/ultraestrutura
[Mh] Termos MeSH secundário: Anticorpos Neutralizantes/biossíntese
Anticorpos Antivirais/biossíntese
Linhagem Celular Tumoral
Microscopia Crioeletrônica
Vírus da Encefalite Transmitidos por Carrapatos/genética
Vírus da Encefalite Transmitidos por Carrapatos/metabolismo
Expressão Gênica
Seres Humanos
Concentração de Íons de Hidrogênio
Fragmentos Fab das Imunoglobulinas/biossíntese
Fusão de Membrana/genética
Neurônios/patologia
Neurônios/virologia
Domínios Proteicos
Multimerização Proteica
Proteínas Virais/genética
Proteínas Virais/metabolismo
Vírion/genética
Vírion/metabolismo
Internalização do Vírus
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Antibodies, Neutralizing); 0 (Antibodies, Viral); 0 (Immunoglobulin Fab Fragments); 0 (Viral Proteins)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180307
[Lr] Data última revisão:
180307
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180201
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-018-02882-0


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[PMID]:28455143
[Au] Autor:Li H; Li B; Larose L
[Ad] Endereço:Department of Medicine, McGill University, Montreal, QC H4A 3J1, Canada; The Research Institute of McGill University Health Centre, Montreal, QC H4A 3J1, Canada.
[Ti] Título:IRE1α links Nck1 deficiency to attenuated PTP1B expression in HepG2 cells.
[So] Source:Cell Signal;36:79-90, 2017 Aug.
[Is] ISSN:1873-3913
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:PTP1B, a prototype of the non-receptor subfamily of the protein tyrosine phosphatase superfamily, plays a key role in regulating intracellular signaling from various receptor and non-receptor protein tyrosine kinases. Previously, we reported that silencing Nck1 in human hepatocellular carcinoma HepG2 cells enhances basal and growth factor-induced activation of the PI3K-Akt pathway through attenuating PTP1B expression. However, the underlying mechanism by which Nck1 depletion represses PTP1B expression remains unclear. In this study, we found that silencing Nck1 attenuates PTP1B expression in HepG2 cells through down-regulation of IRE1α. Indeed, we show that silencing Nck1 in HepG2 cells leads to decreased IRE1α expression and signaling. Accordingly, IRE1α depletion using siRNA in HepG2 cells enhances PI3K-dependent basal and growth factor-induced Akt activation, reproducing the effects of silencing Nck1 on activation of this pathway. In addition, depletion of IRE1α also leads to reduced PTP1B expression, which was rescued by ectopic expression of IRE1α in Nck1-depleted cells. Mechanistically, we found that silencing either Nck1 or IRE1α in HepG2 cells decreases PTP1B mRNA levels and stability. However, despite miR-122 levels, a miRNA targeting PTP1B 3' UTR and inducing PTP1B mRNA degradation in HepG2 cells, are increased in both Nck1- and IRE1α-depleted HepG2 cells, a miR-122 antagomir did not rescue PTP1B expression in these cells. Overall, this study highlights an important role for Nck1 in fine-tuning IRE1α expression and signaling that regulate PTP1B expression and subsequent activation of the PI3K-Akt pathway in HepG2 cells.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Adaptadoras de Transdução de Sinal/deficiência
Proteínas Adaptadoras de Transdução de Sinal/metabolismo
Endorribonucleases/metabolismo
Proteínas Oncogênicas/deficiência
Proteínas Oncogênicas/metabolismo
Proteína Tirosina Fosfatase não Receptora Tipo 1/metabolismo
Proteínas Serina-Treonina Quinases/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas Adaptadoras de Transdução de Sinal/química
Animais
Ativação Enzimática/efeitos dos fármacos
Fibroblastos/efeitos dos fármacos
Fibroblastos/metabolismo
Inativação Gênica/efeitos dos fármacos
Células HeLa
Células Hep G2
Seres Humanos
Camundongos
MicroRNAs/metabolismo
Proteínas Oncogênicas/química
Fosfatidilinositol 3-Quinases/metabolismo
Fosforilação/efeitos dos fármacos
Ligação Proteica/efeitos dos fármacos
Domínios Proteicos
Proteína Tirosina Fosfatase não Receptora Tipo 1/genética
Proteínas Proto-Oncogênicas c-akt/metabolismo
Estabilidade de RNA/efeitos dos fármacos
RNA Mensageiro/genética
RNA Mensageiro/metabolismo
Transdução de Sinais/efeitos dos fármacos
Tapsigargina/farmacologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Adaptor Proteins, Signal Transducing); 0 (MIRN122 microRNA, human); 0 (MicroRNAs); 0 (Nck protein); 0 (Oncogene Proteins); 0 (RNA, Messenger); 67526-95-8 (Thapsigargin); EC 2.7.1.- (Phosphatidylinositol 3-Kinases); EC 2.7.11.1 (ERN1 protein, human); EC 2.7.11.1 (Protein-Serine-Threonine Kinases); EC 2.7.11.1 (Proto-Oncogene Proteins c-akt); EC 3.1.- (Endoribonucleases); EC 3.1.3.48 (PTPN1 protein, human); EC 3.1.3.48 (Protein Tyrosine Phosphatase, Non-Receptor Type 1)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180306
[Lr] Data última revisão:
180306
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170430
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28449057
[Au] Autor:Schumacher MA; Zeng W; Findlay KC; Buttner MJ; Brennan RG; Tschowri N
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry, Duke University School of Medicine, Durham, NC 27701, USA.
[Ti] Título:The Streptomyces master regulator BldD binds c-di-GMP sequentially to create a functional BldD2-(c-di-GMP)4 complex.
[So] Source:Nucleic Acids Res;45(11):6923-6933, 2017 Jun 20.
[Is] ISSN:1362-4962
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Streptomyces are ubiquitous soil bacteria that undergo a complex developmental transition coinciding with their production of antibiotics. This transition is controlled by binding of a novel tetrameric form of the second messenger, 3΄-5΄ cyclic diguanylic acid (c-di-GMP) to the master repressor, BldD. In all domains of life, nucleotide-based second messengers allow a rapid integration of external and internal signals into regulatory pathways that control cellular responses to changing conditions. c-di-GMP can assume alternative oligomeric states to effect different functions, binding to effector proteins as monomers, intercalated dimers or, uniquely in the case of BldD, as a tetramer. However, at physiological concentrations c-di-GMP is a monomer and little is known about how higher oligomeric complexes assemble on effector proteins and if intermediates in assembly pathways have regulatory significance. Here, we show that c-di-GMP binds BldD using an ordered, sequential mechanism and that BldD function necessitates the assembly of the BldD2-(c-di-GMP)4 complex.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/química
GMP Cíclico/análogos & derivados
Proteínas Repressoras/química
Streptomyces
[Mh] Termos MeSH secundário: Sítios de Ligação
Cristalografia por Raios X
GMP Cíclico/química
Ligações de Hidrogênio
Modelos Moleculares
Ligação Proteica
Domínios Proteicos
Estabilidade Proteica
Estrutura Quaternária de Proteína
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Repressor Proteins); 61093-23-0 (bis(3',5')-cyclic diguanylic acid); H2D2X058MU (Cyclic GMP)
[Em] Mês de entrada:1711
[Cu] Atualização por classe:180307
[Lr] Data última revisão:
180307
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170428
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1093/nar/gkx287


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[PMID]:29416037
[Au] Autor:Zabara A; Chong JTY; Martiel I; Stark L; Cromer BA; Speziale C; Drummond CJ; Mezzenga R
[Ad] Endereço:Department of Health Sciences and Technology, ETH Zurich, Schmelzbergstrasse 9 LFO E23, 8092, Zürich, Switzerland.
[Ti] Título:Design of ultra-swollen lipidic mesophases for the crystallization of membrane proteins with large extracellular domains.
[So] Source:Nat Commun;9(1):544, 2018 02 07.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:In meso crystallization of membrane proteins from lipidic mesophases is central to protein structural biology but limited to membrane proteins with small extracellular domains (ECDs), comparable to the water channels (3-5 nm) of the mesophase. Here we present a strategy expanding the scope of in meso crystallization to membrane proteins with very large ECDs. We combine monoacylglycerols and phospholipids to design thermodynamically stable ultra-swollen bicontinuous cubic phases of double-gyroid (Ia3d), double-diamond (Pn3m), and double-primitive (Im3m) space groups, with water channels five times larger than traditional lipidic mesophases, and showing re-entrant behavior upon increasing hydration, of sequences Ia3d→Pn3m→Ia3d and Pn3m→Im3m→Pn3m, unknown in lipid self-assembly. We use these mesophases to crystallize membrane proteins with ECDs inaccessible to conventional in meso crystallization, demonstrating the methodology on the Gloeobacter ligand-gated ion channel (GLIC) protein, and show substantial modulation of packing, molecular contacts and activation state of the ensued proteins crystals, illuminating a general strategy in protein structural biology.
[Mh] Termos MeSH primário: Membrana Celular
Proteínas de Membrana/química
Fosfatidilgliceróis/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Cristalização/métodos
Ácidos Graxos Monoinsaturados/química
Canais Iônicos
Transição de Fase
Domínios Proteicos
Termodinâmica
Água
Difração de Raios X
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Fatty Acids, Monounsaturated); 0 (Ion Channels); 0 (Membrane Proteins); 0 (Phosphatidylglycerols); 059QF0KO0R (Water); 4271ZA8WXO (distearoyl phosphatidylglycerol)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180305
[Lr] Data última revisão:
180305
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180209
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-018-02996-5


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[PMID]:29362354
[Au] Autor:Garcia-Alai MM; Heidemann J; Skruzny M; Gieras A; Mertens HDT; Svergun DI; Kaksonen M; Uetrecht C; Meijers R
[Ad] Endereço:European Molecular Biology Laboratory (EMBL), Hamburg Outstation, Notkestrasse 85, 22607, Hamburg, Germany.
[Ti] Título:Epsin and Sla2 form assemblies through phospholipid interfaces.
[So] Source:Nat Commun;9(1):328, 2018 01 23.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:In clathrin-mediated endocytosis, adapter proteins assemble together with clathrin through interactions with specific lipids on the plasma membrane. However, the precise mechanism of adapter protein assembly at the cell membrane is still unknown. Here, we show that the membrane-proximal domains ENTH of epsin and ANTH of Sla2 form complexes through phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2) lipid interfaces. Native mass spectrometry reveals how ENTH and ANTH domains form assemblies by sharing PIP2 molecules. Furthermore, crystal structures of epsin Ent2 ENTH domain from S. cerevisiae in complex with PIP2 and Sla2 ANTH domain from C. thermophilum illustrate how allosteric phospholipid binding occurs. A comparison with human ENTH and ANTH domains reveal only the human ENTH domain can form a stable hexameric core in presence of PIP2, which could explain functional differences between fungal and human epsins. We propose a general phospholipid-driven multifaceted assembly mechanism tolerating different adapter protein compositions to induce endocytosis.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Adaptadoras de Transporte Vesicular/química
Proteínas Fúngicas/química
Fosfatidilinositol 4,5-Difosfato/química
Domínios Proteicos
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas Adaptadoras de Transporte Vesicular/genética
Proteínas Adaptadoras de Transporte Vesicular/metabolismo
Sequência de Aminoácidos
Sítios de Ligação/genética
Membrana Celular/metabolismo
Chaetomium/genética
Chaetomium/metabolismo
Cristalografia por Raios X
Endocitose
Proteínas Fúngicas/genética
Proteínas Fúngicas/metabolismo
Seres Humanos
Modelos Moleculares
Fosfatidilinositol 4,5-Difosfato/metabolismo
Ligação Proteica
Multimerização Proteica
Saccharomyces cerevisiae/genética
Saccharomyces cerevisiae/metabolismo
Homologia de Sequência de Aminoácidos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Adaptor Proteins, Vesicular Transport); 0 (Fungal Proteins); 0 (Phosphatidylinositol 4,5-Diphosphate); 0 (epsin)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180305
[Lr] Data última revisão:
180305
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180125
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-017-02443-x


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[PMID]:29348429
[Au] Autor:Goto-Ito S; Yamagata A; Sato Y; Uemura T; Shiroshima T; Maeda A; Imai A; Mori H; Yoshida T; Fukai S
[Ad] Endereço:Institute of Molecular and Cellular Biosciences, The University of Tokyo, Tokyo, 113-0032, Japan.
[Ti] Título:Structural basis of trans-synaptic interactions between PTPδ and SALMs for inducing synapse formation.
[So] Source:Nat Commun;9(1):269, 2018 01 18.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Synapse formation is triggered by trans-synaptic interactions of cell adhesion molecules, termed synaptic organizers. Three members of type-II receptor protein tyrosine phosphatases (classified as type-IIa RPTPs; PTPδ, PTPσ and LAR) are known as presynaptic organizers. Synaptic adhesion-like molecules (SALMs) have recently emerged as a family of postsynaptic organizers. Although all five SALM isoforms can bind to the type-IIa RPTPs, only SALM3 and SALM5 reportedly have synaptogenic activities depending on their binding. Here, we report the crystal structures of apo-SALM5, and PTPδ-SALM2 and PTPδ-SALM5 complexes. The leucine-rich repeat (LRR) domains of SALMs interact with the second immunoglobulin-like (Ig) domain of PTPδ, whereas the Ig domains of SALMs interact with both the second and third Ig domains of PTPδ. Unexpectedly, the structures exhibit the LRR-mediated 2:2 complex. Our synaptogenic co-culture assay using site-directed SALM5 mutants demonstrates that presynaptic differentiation induced by PTPδ-SALM5 requires the dimeric property of SALM5.
[Mh] Termos MeSH primário: Moléculas de Adesão Celular Neuronais/química
Proteínas Tirosina Fosfatases Classe 2 Semelhantes a Receptores/química
Sinapses/metabolismo
Transmissão Sináptica
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Moléculas de Adesão Celular Neuronais/genética
Moléculas de Adesão Celular Neuronais/metabolismo
Cristalografia por Raios X
Células HEK293
Seres Humanos
Modelos Moleculares
Mutação
Ligação Proteica
Domínios Proteicos
Isoformas de Proteínas/química
Isoformas de Proteínas/genética
Isoformas de Proteínas/metabolismo
Multimerização Proteica
Proteínas Tirosina Fosfatases Classe 2 Semelhantes a Receptores/genética
Proteínas Tirosina Fosfatases Classe 2 Semelhantes a Receptores/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Cell Adhesion Molecules, Neuronal); 0 (Protein Isoforms); 0 (SALM5 protein, human); EC 3.1.3.48 (Receptor-Like Protein Tyrosine Phosphatases, Class 2)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180305
[Lr] Data última revisão:
180305
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180120
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-017-02417-z


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[PMID]:29323112
[Au] Autor:Pflüger T; Hernández CF; Lewe P; Frank F; Mertens H; Svergun D; Baumstark MW; Lunin VY; Jetten MSM; Andrade SLA
[Ad] Endereço:Institute for Biochemistry, University of Freiburg, Albertstr. 21, Freiburg, 79104, Germany.
[Ti] Título:Signaling ammonium across membranes through an ammonium sensor histidine kinase.
[So] Source:Nat Commun;9(1):164, 2018 01 11.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Sensing and uptake of external ammonium is essential for anaerobic ammonium-oxidizing (anammox) bacteria, and is typically the domain of the ubiquitous Amt/Rh ammonium transporters. Here, we report on the structure and function of an ammonium sensor/transducer from the anammox bacterium "Candidatus Kuenenia stuttgartiensis" that combines a membrane-integral ammonium transporter domain with a fused histidine kinase. It contains a high-affinity ammonium binding site not present in assimilatory Amt proteins. The levels of phosphorylated histidine in the kinase are coupled to the presence of ammonium, as conformational changes during signal recognition by the Amt module are transduced internally to modulate the kinase activity. The structural analysis of this ammonium sensor by X-ray crystallography and small-angle X-ray-scattering reveals a flexible, bipartite system that recruits a large uptake transporter as a sensory module and modulates its functionality to achieve a mechanistic coupling to a kinase domain in order to trigger downstream signaling events.
[Mh] Termos MeSH primário: Compostos de Amônio/metabolismo
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Membrana Celular/metabolismo
Histidina Quinase/metabolismo
Transdução de Sinais
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Compostos de Amônio/química
Bactérias/genética
Bactérias/metabolismo
Proteínas de Bactérias/genética
Sítios de Ligação/genética
Cristalografia por Raios X
Histidina Quinase/química
Histidina Quinase/genética
Proteínas de Membrana Transportadoras/química
Proteínas de Membrana Transportadoras/genética
Proteínas de Membrana Transportadoras/metabolismo
Modelos Moleculares
Oxirredução
Ligação Proteica
Domínios Proteicos
Espalhamento a Baixo Ângulo
Homologia de Sequência de Aminoácidos
Difração de Raios X
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Ammonium Compounds); 0 (Bacterial Proteins); 0 (Membrane Transport Proteins); EC 2.7.13.1 (Histidine Kinase)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180305
[Lr] Data última revisão:
180305
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180112
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-017-02637-3


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[PMID]:29311697
[Au] Autor:Qureshi BM; Schmidt A; Behrmann E; Bürger J; Mielke T; Spahn CMT; Heck M; Scheerer P
[Ad] Endereço:Charité - Universitätsmedizin Berlin, corporate member of Freie Universität Berlin, Humboldt-Universität zu Berlin, and Berlin Institute of Health, Charitéplatz 1, D-10117, Berlin, Germany.
[Ti] Título:Mechanistic insights into the role of prenyl-binding protein PrBP/δ in membrane dissociation of phosphodiesterase 6.
[So] Source:Nat Commun;9(1):90, 2018 01 08.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Isoprenylated proteins are associated with membranes and their inter-compartmental distribution is regulated by solubilization factors, which incorporate lipid moieties in hydrophobic cavities and thereby facilitate free diffusion during trafficking. Here we report the crystal structure of a solubilization factor, the prenyl-binding protein (PrBP/δ), at 1.81 Å resolution in its ligand-free apo-form. Apo-PrBP/δ harbors a preshaped, deep hydrophobic cavity, capacitating apo-PrBP/δ to readily bind its prenylated cargo. To investigate the molecular mechanism of cargo solubilization we analyzed the PrBP/δ-induced membrane dissociation of rod photoreceptor phosphodiesterase (PDE6). The results suggest that PrBP/δ exclusively interacts with the soluble fraction of PDE6. Depletion of soluble species in turn leads to dissociation of membrane-bound PDE6, as both are in equilibrium. This "solubilization by depletion" mechanism of PrBP/δ differs from the extraction of prenylated proteins by the similar folded solubilization factor RhoGDI, which interacts with membrane bound cargo via an N-terminal structural element lacking in PrBP/δ.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Transporte/metabolismo
Nucleotídeo Cíclico Fosfodiesterase do Tipo 6/metabolismo
Neopreno/metabolismo
Células Fotorreceptoras Retinianas Bastonetes/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Proteínas de Transporte/química
Bovinos
Cristalografia por Raios X
Nucleotídeo Cíclico Fosfodiesterase do Tipo 6/química
Modelos Moleculares
Complexos Multiproteicos/química
Complexos Multiproteicos/metabolismo
Neopreno/química
Ligação Proteica
Domínios Proteicos
Prenilação de Proteína
Subunidades Proteicas/química
Subunidades Proteicas/metabolismo
Inibidores da Dissociação do Nucleotídeo Guanina rho-Específico/química
Inibidores da Dissociação do Nucleotídeo Guanina rho-Específico/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Carrier Proteins); 0 (Multiprotein Complexes); 0 (Protein Subunits); 0 (prenyl); 0 (rho-Specific Guanine Nucleotide Dissociation Inhibitors); 9010-98-4 (Neoprene); EC 3.1.4.35 (Cyclic Nucleotide Phosphodiesterases, Type 6)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180305
[Lr] Data última revisão:
180305
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180110
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-017-02569-y


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[PMID]:29295983
[Au] Autor:Flett FJ; Ruksenaite E; Armstrong LA; Bharati S; Carloni R; Morris ER; Mackay CL; Interthal H; Richardson JM
[Ad] Endereço:Institute of Cell Biology, School of Biological Sciences, University of Edinburgh, The King's Buildings, Roger Land Building, Alexander Crum Brown Road, Edinburgh, EH9 3FF, UK.
[Ti] Título:Structural basis for DNA 3'-end processing by human tyrosyl-DNA phosphodiesterase 1.
[So] Source:Nat Commun;9(1):24, 2018 01 02.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Tyrosyl-DNA phosphodiesterase (Tdp1) is a DNA 3'-end processing enzyme that repairs topoisomerase 1B-induced DNA damage. We use a new tool combining site-specific DNA-protein cross-linking with mass spectrometry to identify Tdp1 interactions with DNA. A conserved phenylalanine (F259) of Tdp1, required for efficient DNA processing in biochemical assays, cross-links to defined positions in DNA substrates. Crystal structures of Tdp1-DNA complexes capture the DNA repair machinery after 3'-end cleavage; these reveal how Tdp1 coordinates the 3'-phosphorylated product of nucleosidase activity and accommodates duplex DNA. A hydrophobic wedge splits the DNA ends, directing the scissile strand through a channel towards the active site. The F259 side-chain stacks against the -3 base pair, delimiting the junction of duplexed and melted DNA, and fixes the scissile strand in the channel. Our results explain why Tdp1 cleavage is non-processive and provide a molecular basis for DNA 3'-end processing by Tdp1.
[Mh] Termos MeSH primário: Dano ao DNA
Reparo do DNA
DNA/metabolismo
Diester Fosfórico Hidrolases/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Bases
Domínio Catalítico
Cristalografia por Raios X
DNA/química
DNA/genética
Seres Humanos
Modelos Moleculares
Conformação de Ácido Nucleico
Diester Fosfórico Hidrolases/química
Ligação Proteica
Domínios Proteicos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
9007-49-2 (DNA); EC 3.1.4.- (Phosphoric Diester Hydrolases); EC 3.1.4.- (tyrosyl-DNA phosphodiesterase)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180305
[Lr] Data última revisão:
180305
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180104
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-017-02530-z



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