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[PMID]:28348170
[Au] Autor:van Roon AM; Oubridge C; Obayashi E; Sposito B; Newman AJ; Séraphin B; Nagai K
[Ad] Endereço:MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge CB2 0QH, United Kingdom.
[Ti] Título:Crystal structure of U2 snRNP SF3b components: Hsh49p in complex with Cus1p-binding domain.
[So] Source:RNA;23(6):968-981, 2017 Jun.
[Is] ISSN:1469-9001
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Spliceosomal proteins Hsh49p and Cus1p are components of SF3b, which together with SF3a, Msl1p/Lea1p, Sm proteins, and U2 snRNA, form U2 snRNP, which plays a crucial role in pre-mRNA splicing. Hsh49p, comprising two RRMs, forms a heterodimer with Cus1p. We determined the crystal structures of full-length Hsh49p as well as its RRM1 in complex with a minimal binding region of Cus1p (residues 290-368). The structures show that the Cus1 fragment binds to the α-helical surface of Hsh49p RRM1, opposite the four-stranded ß-sheet, leaving the canonical RNA-binding surface available to bind RNA. Hsh49p binds the 5' end region of U2 snRNA via RRM1. Its affinity is increased in complex with Cus1(290-368)p, partly because an extended RNA-binding surface forms across the protein-protein interface. The Hsh49p RRM1-Cus1(290-368)p structure fits well into cryo-EM density of the B spliceosome, corroborating the biological relevance of our crystal structure.
[Mh] Termos MeSH primário: Modelos Moleculares
Conformação Proteica
Ribonucleoproteína Nuclear Pequena U2/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Sítios de Ligação
Sequência Conservada
Complexos Multiproteicos/metabolismo
Domínios Proteicos Ricos em Prolina
Ligação Proteica
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
RNA/química
RNA/genética
RNA/metabolismo
RNA Nuclear Pequeno/química
RNA Nuclear Pequeno/genética
RNA Nuclear Pequeno/metabolismo
Proteínas de Ligação a RNA/química
Proteínas de Ligação a RNA/metabolismo
Ribonucleoproteína Nuclear Pequena U2/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Multiprotein Complexes); 0 (RNA, Small Nuclear); 0 (RNA-Binding Proteins); 0 (Ribonucleoprotein, U2 Small Nuclear); 0 (U2 small nuclear RNA); 63231-63-0 (RNA)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:170911
[Lr] Data última revisão:
170911
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170329
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1261/rna.059378.116


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[PMID]:26892043
[Au] Autor:Kawprasertsri S; Pietras RJ; Marquez-Garban DC; Boonyaratanakornkit V
[Ad] Endereço:Department of Clinical Chemistry and Graduate Program in Clinical Biochemistry and Molecular Medicine, Faculty of Allied Health Sciences, Chulalongkorn University, Bangkok 10330, Thailand.
[Ti] Título:Progesterone receptor (PR) polyproline domain (PPD) mediates inhibition of epidermal growth factor receptor (EGFR) signaling in non-small cell lung cancer cells.
[So] Source:Cancer Lett;374(2):279-91, 2016 May 01.
[Is] ISSN:1872-7980
[Cp] País de publicação:Ireland
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Recent evidence has suggested a possible role for progesterone receptor (PR) in the progression of non-small cell lung cancer (NSCLC). However, little is known concerning roles of PR in NSCLC. PR contains a polyproline domain (PPD), which directly binds to the SH3 domain of signaling molecules. Because PPD-SH3 interactions are essential for EGFR signaling, we hypothesized that the presence of PR-PPD interfered with EGFR-mediated signaling and cell proliferation. We examined the role of PR-PPD in cell proliferation and signaling by stably expressing PR-B, or PR-B with disrupting mutations in the PPD (PR-BΔSH3), from a tetracycline-regulated promoter in A549 NSCLC cells. PR-B dose-dependently inhibited cell growth in the absence of ligand, and progestin (R5020) treatment further suppressed the growth. Treatment with RU486 abolished PR-B- and R5020-mediated inhibition of cell proliferation. Expression of PR-BΔSH3 and treatment with R5020 or RU486 had no effect on cell proliferation. Furthermore, PR-B expression but not PR-BΔSH3 expression reduced EGF-induced A549 proliferation and activation of ERK1/2, in the absence of ligand. Taken together, our data demonstrated the significance of PR extranuclear signaling through PPD interactions in EGFR-mediated proliferation and signaling in NSCLC.
[Mh] Termos MeSH primário: Carcinoma Pulmonar de Células não Pequenas/metabolismo
Neoplasias Pulmonares/metabolismo
Receptor do Fator de Crescimento Epidérmico/antagonistas & inibidores
Receptores de Progesterona/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Neoplasias da Mama/genética
Neoplasias da Mama/metabolismo
Neoplasias da Mama/patologia
Carcinoma Ductal de Mama/genética
Carcinoma Ductal de Mama/metabolismo
Carcinoma Ductal de Mama/patologia
Carcinoma Pulmonar de Células não Pequenas/genética
Carcinoma Pulmonar de Células não Pequenas/patologia
Processos de Crescimento Celular/fisiologia
Linhagem Celular Tumoral
Fator de Crescimento Epidérmico/antagonistas & inibidores
Feminino
Células HEK293
Seres Humanos
Neoplasias Pulmonares/genética
Neoplasias Pulmonares/patologia
Domínios Proteicos Ricos em Prolina
Receptor do Fator de Crescimento Epidérmico/metabolismo
Receptores de Progesterona/biossíntese
Receptores de Progesterona/genética
Transdução de Sinais
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Receptors, Progesterone); 62229-50-9 (Epidermal Growth Factor); EC 2.7.10.1 (EGFR protein, human); EC 2.7.10.1 (Receptor, Epidermal Growth Factor)
[Em] Mês de entrada:1608
[Cu] Atualização por classe:171126
[Lr] Data última revisão:
171126
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:160220
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:26814504
[Au] Autor:Palmerini CA; Mazzoni M; Radicioni G; Marzano V; Granieri L; Iavarone F; Longhi R; Messana I; Cabras T; Sanna MT; Castagnola M; Vitali A
[Ad] Endereço:Dipartimento di Scienze Agrarie Alimentari ed Ambientali, Unità di Ricerca di Biochimica e Biologia Molecolare, Perugia, Italy.
[Ti] Título:Antagonistic Effect of a Salivary Proline-Rich Peptide on the Cytosolic Ca2+ Mobilization Induced by Progesterone in Oral Squamous Cancer Cells.
[So] Source:PLoS One;11(1):e0147925, 2016.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:A salivary proline-rich peptide of 1932 Da showed a dose-dependent antagonistic effect on the cytosolic Ca2+ mobilization induced by progesterone in a tongue squamous carcinoma cell line. Structure-activity studies showed that the activity of the peptide resides in the C-terminal region characterized by a proline stretch flanked by basic residues. Furthermore, lack of activity of the retro-inverso peptide analogue suggested the involvement of stereospecific recognition. Mass spectrometry-based shotgun analysis, combined with Western blotting tests and biochemical data obtained with the Progesterone Receptor Membrane Component 1 (PGRMC1) inhibitor AG205, showed strong evidence that p1932 performs its modulatory action through an interaction with the progesterone receptor PGRMC1, which is predominantly expressed in this cell line and, clearly, plays a role in progesterone induced Ca2+ response. Thus, our results point to p1932 as a modulator of the transduction signal pathway mediated by this protein and, given a well-established involvement of PGRMC1 in tumorigenesis, highlight a possible therapeutic potential of p1932 for the treatment of oral cancer.
[Mh] Termos MeSH primário: Cálcio/metabolismo
Peptídeos/metabolismo
Progesterona/farmacologia
Glândulas Salivares/metabolismo
Transdução de Sinais/efeitos dos fármacos
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Carcinoma de Células Escamosas/metabolismo
Carcinoma de Células Escamosas/patologia
Linhagem Celular Tumoral
Cromatografia Líquida de Alta Pressão
Citosol/metabolismo
Seres Humanos
Íons/química
Proteínas de Membrana/antagonistas & inibidores
Proteínas de Membrana/metabolismo
Dados de Sequência Molecular
Neoplasias Bucais/metabolismo
Neoplasias Bucais/patologia
Peptídeos/síntese química
Peptídeos/química
Progestinas/farmacologia
Domínios Proteicos Ricos em Prolina
Ligação Proteica
Receptores de Progesterona/antagonistas & inibidores
Receptores de Progesterona/metabolismo
Espectrometria de Massas por Ionização por Electrospray
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Ions); 0 (Membrane Proteins); 0 (PGRMC1 protein, human); 0 (Peptides); 0 (Progestins); 0 (Receptors, Progesterone); 4G7DS2Q64Y (Progesterone); SY7Q814VUP (Calcium)
[Em] Mês de entrada:1607
[Cu] Atualização por classe:170220
[Lr] Data última revisão:
170220
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:160128
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0147925


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[PMID]:26590318
[Au] Autor:Paensuwan P; Hartl FA; Yousefi OS; Ngoenkam J; Wipa P; Beck-Garcia E; Dopfer EP; Khamsri B; Sanguansermsri D; Minguet S; Schamel WW; Pongcharoen S
[Ad] Endereço:Department of Microbiology and Parasitology, Faculty of Medical Science, Naresuan University, Phitsanulok 65000, Thailand;
[Ti] Título:Nck Binds to the T Cell Antigen Receptor Using Its SH3.1 and SH2 Domains in a Cooperative Manner, Promoting TCR Functioning.
[So] Source:J Immunol;196(1):448-58, 2016 Jan 01.
[Is] ISSN:1550-6606
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Ligand binding to the TCR causes a conformational change at the CD3 subunits to expose the CD3ε cytoplasmic proline-rich sequence (PRS). It was suggested that the PRS is important for TCR signaling and T cell activation. It has been shown that the purified, recombinant SH3.1 domain of the adaptor molecule noncatalytic region of tyrosine kinase (Nck) can bind to the exposed PRS of CD3ε, but the molecular mechanism of how full-length Nck binds to the TCR in cells has not been investigated so far. Using the in situ proximity ligation assay and copurifications, we show that the binding of Nck to the TCR requires partial phosphorylation of CD3ε, as it is based on two cooperating interactions. First, the SH3.1(Nck) domain has to bind to the nonphosphorylated and exposed PRS, that is, the first ITAM tyrosine has to be in the unphosphorylated state. Second, the SH2(Nck) domain has to bind to the second ITAM tyrosine in the phosphorylated state. Likewise, mutations of the SH3.1 and SH2 domains in Nck1 resulted in the loss of Nck1 binding to the TCR. Furthermore, expression of an SH3.1-mutated Nck impaired TCR signaling and T cell activation. Our data suggest that the exact pattern of CD3ε phosphorylation is critical for TCR functioning.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Adaptadoras de Transdução de Sinal/metabolismo
Ativação Linfocitária/imunologia
Proteínas Oncogênicas/metabolismo
Receptores de Antígenos de Linfócitos T/metabolismo
Linfócitos T/imunologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas Adaptadoras de Transdução de Sinal/genética
Sequência de Aminoácidos
Sítios de Ligação
Complexo CD3/metabolismo
Linhagem Celular Tumoral
Seres Humanos
Células Jurkat
Proteínas Oncogênicas/genética
Fosforilação
Domínios Proteicos Ricos em Prolina
Ligação Proteica
Receptores de Antígenos de Linfócitos T/imunologia
Transdução de Sinais/imunologia
Domínios de Homologia de src
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Adaptor Proteins, Signal Transducing); 0 (CD3 Complex); 0 (CD3E protein, human); 0 (Nck protein); 0 (Oncogene Proteins); 0 (Receptors, Antigen, T-Cell)
[Em] Mês de entrada:1605
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:AIM; IM
[Da] Data de entrada para processamento:151122
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.4049/jimmunol.1500958


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[PMID]:26745030
[Au] Autor:Senju Y; Suetsugu S
[Ad] Endereço:a Institute of Biotechnology; University of Helsinki ; Helsinki , Finland.
[Ti] Título:Possible regulation of caveolar endocytosis and flattening by phosphorylation of F-BAR domain protein PACSIN2/Syndapin II.
[So] Source:Bioarchitecture;5(5-6):70-7, 2015.
[Is] ISSN:1949-100X
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Caveolae are flask-shaped invaginations of the plasma membrane. The BAR domain proteins form crescent-shaped dimers, and their oligomeric filaments are considered to form spirals at the necks of invaginations, such as clathrin-coated pits and caveolae. PACSIN2/Syndapin II is one of the BAR domain-containing proteins, and is localized at the necks of caveolae. PACSIN2 is thought to function in the scission and stabilization of caveolae, through binding to dynamin-2 and EHD2, respectively. These two functions are considered to be switched by PACSIN2 phosphorylation by protein kinase C (PKC) upon hypotonic stress and sheer stress. The phosphorylation decreases the membrane binding affinity of PACSIN2, leading to its removal from caveolae. The removal of the putative oligomeric spiral of PACSIN2 from caveolar membrane invaginations could lead to the deformation of caveolae. Indeed, PACSIN2 removal from caveolae is accompanied by the recruitment of dynamin-2, suggesting that the removal provides space for the function of dynamin-2. Otherwise, the removal of PACSIN2 decreases the stability of caveolae, which could result in the flattening of caveolae. In contrast, an increase in the amount of EHD2 restored caveolar stability. Therefore, PACSIN2 at caveolae stabilizes caveolae, but its removal by phosphorylation could induce both caveolar endocytosis and flattening.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Adaptadoras de Transdução de Sinal/metabolismo
Cavéolas/metabolismo
Endocitose
Processamento de Proteína Pós-Traducional
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas Adaptadoras de Transdução de Sinal/química
Animais
Seres Humanos
Fosforilação
Domínios Proteicos Ricos em Prolina
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Adaptor Proteins, Signal Transducing)
[Em] Mês de entrada:1611
[Cu] Atualização por classe:161230
[Lr] Data última revisão:
161230
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:160109
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1080/19490992.2015.1128604


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[PMID]:26384569
[Au] Autor:Li W; O'Brien-Simpson NM; Tailhades J; Pantarat N; Dawson RM; Otvos L; Reynolds EC; Separovic F; Hossain MA; Wade JD
[Ad] Endereço:School of Chemistry, University of Melbourne, VIC 3010, Australia; The Florey Institute of Neuroscience and Mental Health, University of Melbourne, VIC 3010, Australia.
[Ti] Título:Multimerization of a Proline-Rich Antimicrobial Peptide, Chex-Arg20, Alters Its Mechanism of Interaction with the Escherichia coli Membrane.
[So] Source:Chem Biol;22(9):1250-8, 2015 Sep 17.
[Is] ISSN:1879-1301
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:A3-APO, a de novo designed branched dimeric proline-rich antimicrobial peptide (PrAMP), is highly effective against a variety of in vivo bacterial infections. We undertook a selective examination of the mechanism for the Gram-negative Escherichia coli bacterial membrane interaction of the monomer (Chex-Arg20), dimer (A3-APO), and tetramer (A3-APO disulfide-linked dimer). All three synthetic peptides were effective at killing E. coli. However, the tetramer was 30-fold more membrane disruptive than the dimer while the monomer showed no membrane activity. Using flow cytometry and high-resolution fluorescent microscopy, it was observed that dimerization and tetramerization of the Chex-Arg20 monomer led to an alteration in the mechanism of action from non-lytic/membrane hyperpolarization to membrane disruption/depolarization. Our findings show that the membrane interaction and permeability of Chex-Arg20 was altered by multimerization.
[Mh] Termos MeSH primário: Peptídeos Catiônicos Antimicrobianos/farmacologia
Escherichia coli/efeitos dos fármacos
Escherichia coli/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Peptídeos Catiônicos Antimicrobianos/síntese química
Peptídeos Catiônicos Antimicrobianos/farmacocinética
Dimerização
Citometria de Fluxo
Proteínas de Membrana/química
Proteínas de Membrana/metabolismo
Testes de Sensibilidade Microbiana
Microscopia de Fluorescência
Peptídeos/síntese química
Peptídeos/farmacocinética
Prolina/química
Prolina/metabolismo
Domínios Proteicos Ricos em Prolina
Relação Estrutura-Atividade
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Antimicrobial Cationic Peptides); 0 (Membrane Proteins); 0 (Peptides); 9DLQ4CIU6V (Proline)
[Em] Mês de entrada:1607
[Cu] Atualização por classe:150919
[Lr] Data última revisão:
150919
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150920
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:26365803
[Au] Autor:Guez-Haddad J; Sporny M; Sasson Y; Gevorkyan-Airapetov L; Lahav-Mankovski N; Margulies D; Radzimanowski J; Opatowsky Y
[Ad] Endereço:The Mina & Everard Goodman Faculty of Life Sciences, Bar-Ilan University, Ramat Gan 5290002, Israel.
[Ti] Título:The Neuronal Migration Factor srGAP2 Achieves Specificity in Ligand Binding through a Two-Component Molecular Mechanism.
[So] Source:Structure;23(11):1989-2000, 2015 Nov 03.
[Is] ISSN:1878-4186
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:srGAP proteins regulate cell migration and morphogenesis by shaping the structure and dynamics of the cytoskeleton and membranes. First discovered as intracellular effectors for the Robo1 axon-guidance receptor, srGAPs were later identified as interacting with several other nuclear and cytoplasmic proteins. In all these cases, the srGAP SH3 domain mediates protein-protein interactions by recognizing a short proline-rich segment on the cognate-binding partner. However, as interactions between the isolated SH3 domain and a selected set of ligands show weak affinity and low specificity, it is not clear how srGAPs are precisely recruited to their signaling sites. Here, we report a two-component molecular mechanism that regulates ligand binding to srGAP2 by on the one hand dramatically tightening their association and on the other, moderately autoinhibiting and restricting binding. Our results allow the design of point mutations for better probing of srGAP2 activities, and may facilitate the identification of new srGAP2 ligands.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Ativadoras de GTPase/química
Simulação de Acoplamento Molecular
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Sítios de Ligação
Proteínas Ativadoras de GTPase/metabolismo
Seres Humanos
Ligantes
Dados de Sequência Molecular
Domínios Proteicos Ricos em Prolina
Ligação Proteica
Especificidade por Substrato
Domínios de Homologia de src
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (GTPase-Activating Proteins); 0 (Ligands); 0 (SRGAP2 protein, human)
[Em] Mês de entrada:1608
[Cu] Atualização por classe:151105
[Lr] Data última revisão:
151105
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150915
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:26203923
[Au] Autor:Cecchini NM; Steffes K; Schläppi MR; Gifford AN; Greenberg JT
[Ad] Endereço:Department of Molecular Genetics and Cell Biology, The University of Chicago, 929 East 57th Street, GCIS Room W519P, Chicago, Illinois 60637, USA.
[Ti] Título:Arabidopsis AZI1 family proteins mediate signal mobilization for systemic defence priming.
[So] Source:Nat Commun;6:7658, 2015 Jul 23.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Priming is a major mechanism behind the immunological 'memory' observed during two key plant systemic defences: systemic acquired resistance (SAR) and induced systemic resistance (ISR). Lipid-derived azelaic acid (AZA) is a mobile priming signal. Here, we show that the lipid transfer protein (LTP)-like AZI1 and its closest paralog EARLI1 are necessary for SAR, ISR and the systemic movement and uptake of AZA in Arabidopsis. Imaging and fractionation studies indicate that AZI1 and EARLI1 localize to expected places for lipid exchange/movement to occur. These are the ER/plasmodesmata, chloroplast outer envelopes and membrane contact sites between them. Furthermore, these LTP-like proteins form complexes and act at the site of SAR establishment. The plastid targeting of AZI1 and AZI1 paralogs occurs through a mechanism that may enable/facilitate their roles in signal mobilization.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Arabidopsis/metabolismo
Arabidopsis/metabolismo
Cloroplastos/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Arabidopsis/imunologia
Dados de Sequência Molecular
Domínios Proteicos Ricos em Prolina
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, NON-P.H.S.
[Nm] Nome de substância:
0 (AZI1 protein, Arabidopsis); 0 (Arabidopsis Proteins); 0 (EARLI1 protein, Arabidopsis)
[Em] Mês de entrada:1605
[Cu] Atualização por classe:150724
[Lr] Data última revisão:
150724
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150724
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/ncomms8658


  9 / 622 MEDLINE  
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[PMID]:26169420
[Au] Autor:Krizsan A; Knappe D; Hoffmann R
[Ad] Endereço:Institute of Bioanalytical Chemistry, Faculty of Chemistry and Mineralogy, Universität Leipzig, Leipzig, Germany Center for Biotechnology and Biomedicine, Universität Leipzig, Leipzig, Germany.
[Ti] Título:Influence of the yjiL-mdtM Gene Cluster on the Antibacterial Activity of Proline-Rich Antimicrobial Peptides Overcoming Escherichia coli Resistance Induced by the Missing SbmA Transporter System.
[So] Source:Antimicrob Agents Chemother;59(10):5992-8, 2015 Oct.
[Is] ISSN:1098-6596
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:In view of increasing health threats from multiresistant pathogens, antimicrobial peptides (AMPs) and, specifically, proline-rich AMPs (PrAMPs) have been investigated in animal models. PrAMPs enter bacteria via the ABC transporter SbmA and inhibit intracellular targets. We used phage transduction (Tn10 insertion) to screen by random mutagenesis for alternative uptake mechanisms for analogs of apidaecin 1b, a honeybee-derived PrAMP. All 24 apidaecin-resistant mutants had the Tn10 insertion in the sbmA gene. These sbmA::Tn10 insertion mutants and the Escherichia coli BW25113 ΔsbmA (JW0368) strain were still susceptible to the bactenecin PrAMP Bac7(1-35) and oncocin PrAMPs Onc18 and Onc112, as well as to Chex1-Arg20, despite significantly reduced internalizations. In a second round of random mutagenesis, the remaining susceptibility was linked to the yjiL-mdtM gene cluster. E. coli BW25113 and its ΔyjiL null mutant (JW5785) were equally susceptible to all PrAMPs tested, whereas the BW25113 ΔmdtM mutant was less susceptible to oncocins. The JW0368 yjiL::Tn10 transposon mutant (BS2) was resistant to all short PrAMPs and susceptible only to full-length Bac7 and A3-APO. Interestingly, PrAMPs appear to enter bacteria via MdtM, a multidrug resistance transporter (drug/H(+) antiporter) of the major facilitator superfamily (MFS) that can efflux antibiotics, biocides, and bile salts. In conclusion, PrAMPs enter bacteria via ABC and MFS transporters that efflux antibiotics and cytotoxic compounds from the cytoplasm to the periplasm.
[Mh] Termos MeSH primário: Transportadores de Cassetes de Ligação de ATP/genética
Peptídeos Catiônicos Antimicrobianos/farmacologia
Antiporters/genética
Farmacorresistência Bacteriana/efeitos dos fármacos
Proteínas de Escherichia coli/genética
Regulação Bacteriana da Expressão Gênica
Proteínas de Membrana Transportadoras/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Transportadores de Cassetes de Ligação de ATP/metabolismo
Animais
Antibacterianos/isolamento & purificação
Antibacterianos/farmacologia
Peptídeos Catiônicos Antimicrobianos/isolamento & purificação
Antiporters/metabolismo
Abelhas/química
Abelhas/fisiologia
Transporte Biológico
Colífagos/genética
Citoplasma/efeitos dos fármacos
Citoplasma/metabolismo
Elementos de DNA Transponíveis
Farmacorresistência Bacteriana/genética
Escherichia coli/efeitos dos fármacos
Escherichia coli/genética
Escherichia coli/metabolismo
Proteínas de Escherichia coli/metabolismo
Proteínas de Membrana Transportadoras/deficiência
Família Multigênica
Mutação
Peptídeos Cíclicos/isolamento & purificação
Peptídeos Cíclicos/farmacologia
Periplasma/efeitos dos fármacos
Periplasma/metabolismo
Domínios Proteicos Ricos em Prolina
Transdução Genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Anti-Bacterial Agents); 0 (Antimicrobial Cationic Peptides); 0 (Antiporters); 0 (DNA Transposable Elements); 0 (Escherichia coli Proteins); 0 (MdtM protein, E coli); 0 (Membrane Transport Proteins); 0 (Peptides, Cyclic); 0 (SbmA protein, E coli); 0 (oncocin); 116229-36-8 (bactenecin); 123997-21-7 (apidaecin)
[Em] Mês de entrada:1606
[Cu] Atualização por classe:160401
[Lr] Data última revisão:
160401
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150715
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1128/AAC.01307-15


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[PMID]:25848013
[Au] Autor:Opitz R; Müller M; Reuter C; Barone M; Soicke A; Roske Y; Piotukh K; Huy P; Beerbaum M; Wiesner B; Beyermann M; Schmieder P; Freund C; Volkmer R; Oschkinat H; Schmalz HG; Kühne R
[Ad] Endereço:Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie, 13125 Berlin, Germany;
[Ti] Título:A modular toolkit to inhibit proline-rich motif-mediated protein-protein interactions.
[So] Source:Proc Natl Acad Sci U S A;112(16):5011-6, 2015 Apr 21.
[Is] ISSN:1091-6490
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Small-molecule competitors of protein-protein interactions are urgently needed for functional analysis of large-scale genomics and proteomics data. Particularly abundant, yet so far undruggable, targets include domains specialized in recognizing proline-rich segments, including Src-homology 3 (SH3), WW, GYF, and Drosophila enabled (Ena)/vasodilator-stimulated phosphoprotein (VASP) homology 1 (EVH1) domains. Here, we present a modular strategy to obtain an extendable toolkit of chemical fragments (ProMs) designed to replace pairs of conserved prolines in recognition motifs. As proof-of-principle, we developed a small, selective, peptidomimetic inhibitor of Ena/VASP EVH1 domain interactions. Highly invasive MDA MB 231 breast-cancer cells treated with this ligand showed displacement of VASP from focal adhesions, as well as from the front of lamellipodia, and strongly reduced cell invasion. General applicability of our strategy is illustrated by the design of an ErbB4-derived ligand containing two ProM-1 fragments, targeting the yes-associated protein 1 (YAP1)-WW domain with a fivefold higher affinity.
[Mh] Termos MeSH primário: Domínios Proteicos Ricos em Prolina
Mapeamento de Interação de Proteínas
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Moléculas de Adesão Celular/química
Linhagem Celular Tumoral
Permeabilidade da Membrana Celular
Cristalografia por Raios X
Drosophila melanogaster/metabolismo
Esterificação
Imunofluorescência
Seres Humanos
Cinética
Ligantes
Proteínas dos Microfilamentos/química
Modelos Moleculares
Peso Molecular
Peptídeos/química
Fosfoproteínas/química
Ligação Proteica
Estrutura Terciária de Proteína
Pseudópodes
Fibras de Estresse/metabolismo
Zixina/química
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Cell Adhesion Molecules); 0 (Ligands); 0 (Microfilament Proteins); 0 (Peptides); 0 (Phosphoproteins); 0 (Zyxin); 0 (vasodilator-stimulated phosphoprotein); 25191-13-3 (polyproline)
[Em] Mês de entrada:1506
[Cu] Atualização por classe:151026
[Lr] Data última revisão:
151026
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150408
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1073/pnas.1422054112



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