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[PMID]:28552654
[Au] Autor:Zeng L; Chen Y; Wang Y; Yu LR; Knox B; Chen J; Shi T; Chen S; Ren Z; Guo L; Wu Y; Liu D; Huang K; Tong W; Yu D; Ning B
[Ad] Endereço:Department of Oncology, The Fifth Affiliated Hospital of Sun Yat-sen University, Zhuhai 519000, China; National Center for Toxicological Research, U.S. Food and Drug Administration, Jefferson, AR 72079, USA.
[Ti] Título:MicroRNA hsa-miR-370-3p suppresses the expression and induction of CYP2D6 by facilitating mRNA degradation.
[So] Source:Biochem Pharmacol;140:139-149, 2017 Sep 15.
[Is] ISSN:1873-2968
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Cytochrome P450 2D6 (CYP2D6) participates in the metabolism of approximately 20-25% of prescribed drugs. Genetic polymorphisms influence the expression and/or activity of CYP2D6, and inter-individual differences in drug activation and elimination caused by CYP2D6 genetic variants were reported. However, little is known about the potential modulation of CYP2D6 expression by microRNAs (miRNAs). In the current study, by using in silico prediction of the stabilities of miRNA/mRNA complexes, we screened 38 miRNA candidates that may interact with the transcript of CYP2D6. An inverse correlation between the expression of miRNA hsa-miR-370-3p and the expression of CYP2D6 was observed in human liver tissue samples. Electrophoretic mobility shift assays confirmed that hsa-miR-370-3p was able to directly bind to its cognate target within the coding region of the CYP2D6 transcript. The transfection of hsa-miR-370-3p mimics into the HepG2 cell line, a genetically modified cell line that overexpresses exogenous CYP2D6, was able to suppress the expression of CYP2D6 significantly at both mRNA and protein levels. The transfection of hsa-miR-370-3p mimics was also able to inhibit endogenous mRNA expression and/or protein production of CYP2D6 in HepaRG cells. Furthermore, in HepaRG, HepG2, and Huh7 cells, dexamethasone-induced expression of CYP2D6 was inhibited by hsa-miR-370-3p mimics. To investigate whether the miRNA mediated suppression is caused by inhibiting protein translation or promoting mRNA degradation, an actinomycin D assay was used to measure the stability of CYP2D6 transcripts. The results indicated that hsa-miR-370-3p mimics facilitated significantly the degradation of CYP2D6 mRNA. In addition, proteomics analyses of proteins isolated from the miRNA/mRNA/protein complex suggested that a group of multifunctional proteins facilitated the interaction between hsa-miR-370-3p and CYP2D6, thereby promoting mRNA degradation.
[Mh] Termos MeSH primário: Citocromo P-450 CYP2D6/metabolismo
Epigênese Genética
Hepatócitos/metabolismo
MicroRNAs/metabolismo
RNA Mensageiro/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Linhagem Celular
Biologia Computacional
Citocromo P-450 CYP2D6/química
Citocromo P-450 CYP2D6/genética
Indutores do Citocromo P-450 CYP2D6/farmacologia
Bases de Dados de Proteínas
Dexametasona/farmacologia
Ensaio de Desvio de Mobilidade Eletroforética
Indução Enzimática/efeitos dos fármacos
Repressão Enzimática
Sistemas Especialistas
Glucocorticoides/farmacologia
Hepatócitos/efeitos dos fármacos
Hepatócitos/enzimologia
Seres Humanos
Hidrólise
Proteômica/métodos
Estabilidade de RNA
RNA Mensageiro/química
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Cytochrome P-450 CYP2D6 Inducers); 0 (Glucocorticoids); 0 (MIRN370 microRNA, human); 0 (MicroRNAs); 0 (RNA, Messenger); 0 (Recombinant Proteins); 7S5I7G3JQL (Dexamethasone); EC 1.14.14.1 (Cytochrome P-450 CYP2D6)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170530
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28535906
[Au] Autor:Su J; Zhou X; Yin X; Wang L; Zhao Z; Hou Y; Zheng N; Xia J; Wang Z
[Ad] Endereço:The Cyrus Tang Hematology Center and Collaborative Innovation Center of Hematology, Jiangsu Institute of Hematology, Soochow University, Suzhou 215123, China.
[Ti] Título:The effects of curcumin on proliferation, apoptosis, invasion, and NEDD4 expression in pancreatic cancer.
[So] Source:Biochem Pharmacol;140:28-40, 2017 Sep 15.
[Is] ISSN:1873-2968
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Pancreatic cancer (PC) is one of the most fatal cancers worldwide. The incidence and death rates are still increasing for PC. Curcumin is the biologically active diarylheptanoid constituent of the spice turmeric, which exerts its anticancer properties in various human cancers including PC. In particular, accumulating evidence has proved that curcumin targets numerous therapeutically important proteins in cell signaling pathways. The neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 4 (NEDD4) is an E3 HECT ubiquitin ligase and is frequently over-expressed in various cancers. It has reported that NEDD4 might facilitate tumorigenesis via targeting and degradation of multiple tumor suppressor proteins including PTEN. Hence, in the present study we explore whether curcumin inhibits NEDD4, resulting in the suppression of cell growth, migration and invasion in PC cells. We found that curcumin inhibited cell proliferation and triggered apoptosis in PC, which is associated with increased expression of PTEN and p73. These results suggested that inhibition of NEDD4 might be beneficial to the antitumor properties of curcumin on PC treatments.
[Mh] Termos MeSH primário: Antineoplásicos Fitogênicos/farmacologia
Apoptose/efeitos dos fármacos
Curcumina/farmacologia
Complexos Endossomais de Distribuição Requeridos para Transporte/antagonistas & inibidores
Repressão Enzimática/efeitos dos fármacos
Proteínas de Neoplasias/antagonistas & inibidores
Neoplasias Pancreáticas/tratamento farmacológico
Ubiquitina-Proteína Ligases/antagonistas & inibidores
[Mh] Termos MeSH secundário: Linhagem Celular Tumoral
Movimento Celular/efeitos dos fármacos
Proliferação Celular/efeitos dos fármacos
Sobrevivência Celular/efeitos dos fármacos
Complexos Endossomais de Distribuição Requeridos para Transporte/genética
Complexos Endossomais de Distribuição Requeridos para Transporte/metabolismo
Seres Humanos
Concentração Inibidora 50
Ubiquitina-Proteína Ligases Nedd4
Invasividade Neoplásica
Proteínas de Neoplasias/genética
Proteínas de Neoplasias/metabolismo
PTEN Fosfo-Hidrolase/química
PTEN Fosfo-Hidrolase/genética
PTEN Fosfo-Hidrolase/metabolismo
Neoplasias Pancreáticas/metabolismo
Neoplasias Pancreáticas/patologia
Interferência de RNA
Espécies Reativas de Oxigênio/agonistas
Espécies Reativas de Oxigênio/metabolismo
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Proteína Tumoral p73/agonistas
Proteína Tumoral p73/genética
Proteína Tumoral p73/metabolismo
Ubiquitina-Proteína Ligases/genética
Ubiquitina-Proteína Ligases/metabolismo
Regulação para Cima/efeitos dos fármacos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Antineoplastic Agents, Phytogenic); 0 (Endosomal Sorting Complexes Required for Transport); 0 (Neoplasm Proteins); 0 (Reactive Oxygen Species); 0 (Recombinant Proteins); 0 (Tumor Protein p73); 0 (p73 protein, human); EC 2.3.2.26 (Nedd4 Ubiquitin Protein Ligases); EC 2.3.2.26 (Nedd4 protein, human); EC 2.3.2.27 (Ubiquitin-Protein Ligases); EC 3.1.3.67 (PTEN Phosphohydrolase); EC 3.1.3.67 (PTEN protein, human); IT942ZTH98 (Curcumin)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170525
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28267394
[Au] Autor:Rastogi B; Kumar A; Raut SK; Panda NK; Rattan V; Joshi N; Khullar M
[Ad] Endereço:a Department of Otolaryngology and Head and Neck Surgery , Postgraduate Institute of Medical Education and Research , Chandigarh , India.
[Ti] Título:Downregulation of miR-377 Promotes Oral Squamous Cell Carcinoma Growth and Migration by Targeting HDAC9.
[So] Source:Cancer Invest;35(3):152-162, 2017 Mar 16.
[Is] ISSN:1532-4192
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:microRNAs are the post-transcriptional regulators implicated in the initiation and progression of various cancer types, including oral squamous cell carcinoma (OSCC). Here, we investigated the role of miR-377 in OSCC tumorigenesis. miR-377 expression was reduced in OSCC samples and cell line (UPCI-SCC-116), and was associated with patient survival. In vitro restoration of miR-377 repressed cell growth, induced apoptosis, and reduced cell migration. We identified HDAC9 as a target of miR-377 and found miR-377 to regulate HDAC9 and its pro-apoptotic target, NR4A1/Nur77. Our findings show that miR-377 targets HDAC9 pathway in OSCC, suggesting that miR-377-HDAC9 axis may provide a novel therapeutic target for OSCC therapy.
[Mh] Termos MeSH primário: Carcinoma de Células Escamosas/genética
Regulação Neoplásica da Expressão Gênica
MicroRNAs/genética
Neoplasias Bucais/genética
Interferência de RNA
[Mh] Termos MeSH secundário: Regiões 3' não Traduzidas
Apoptose
Sequência de Bases
Sítios de Ligação
Carcinoma de Células Escamosas/enzimologia
Carcinoma de Células Escamosas/mortalidade
Carcinoma de Células Escamosas/patologia
Linhagem Celular Tumoral
Movimento Celular
Proliferação Celular
Regulação para Baixo
Repressão Enzimática
Histona Desacetilases
Seres Humanos
Estimativa de Kaplan-Meier
MicroRNAs/metabolismo
Neoplasias Bucais/enzimologia
Neoplasias Bucais/mortalidade
Neoplasias Bucais/patologia
Membro 1 do Grupo A da Subfamília 4 de Receptores Nucleares/genética
Membro 1 do Grupo A da Subfamília 4 de Receptores Nucleares/metabolismo
Proteínas Repressoras
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (3' Untranslated Regions); 0 (MIRN377 microRNA, human); 0 (MicroRNAs); 0 (NR4A1 protein, human); 0 (Nuclear Receptor Subfamily 4, Group A, Member 1); 0 (Repressor Proteins); EC 3.5.1.98 (HDAC9 protein, human); EC 3.5.1.98 (Histone Deacetylases)
[Em] Mês de entrada:1703
[Cu] Atualização por classe:170323
[Lr] Data última revisão:
170323
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170308
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1080/07357907.2017.1286669


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[PMID]:28263378
[Au] Autor:Robertlee J; Kobayashi K; Suzuki M; Muranaka T
[Ad] Endereço:Department of Biotechnology, Graduate School of Engineering, Osaka University, Suita, Japan.
[Ti] Título:AKIN10, a representative Arabidopsis SNF1-related protein kinase 1 (SnRK1), phosphorylates and downregulates plant HMG-CoA reductase.
[So] Source:FEBS Lett;591(8):1159-1166, 2017 Apr.
[Is] ISSN:1873-3468
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:HMG-CoA reductase (HMGR) is a key enzyme in the mevalonate pathway for sterols and cytosolic isoprenoid production. Although HMGR kinases from spinach, barley, and cauliflower tissues have been strongly suggested as members of SNF1-related protein kinases 1 (SnRK1), the phosphorylation and inactivation of HMGR by plant SnRK1s has not been demonstrated. In this study, we elucidated that AKIN10, an Arabidopsis SnRK1, acts as an HMGR kinase. The recombinant AKIN10 phosphorylates and inactivates AtHMGR1S using recombinant GRIK1 as the AKIN10 activator. In contrast, AKIN10-GRIK1 fails to inactivate AtHMGR1S-S577A, suggesting that this is achieved through Ser577 phosphorylation. Moreover, phosphorylation is detected not only in AtHMGR1S but also in AtHMGR1S-S577A, suggesting the presence of a novel regulatory mechanism of plant HMGR.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Arabidopsis/antagonistas & inibidores
Proteínas de Arabidopsis/metabolismo
Arabidopsis/enzimologia
Regulação da Expressão Gênica de Plantas
Processamento de Proteína Pós-Traducional
Proteínas Serina-Treonina Quinases/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Substituição de Aminoácidos
Arabidopsis/metabolismo
Proteínas de Arabidopsis/química
Proteínas de Arabidopsis/genética
Domínio Catalítico
Sequência Conservada
Ativação Enzimática
Repressão Enzimática
Hevea/enzimologia
Hidroximetilglutaril-CoA-Redutases NADP-Dependentes/química
Hidroximetilglutaril-CoA-Redutases NADP-Dependentes/genética
Hidroximetilglutaril-CoA-Redutases NADP-Dependentes/metabolismo
Mutação
Fragmentos de Peptídeos/antagonistas & inibidores
Fragmentos de Peptídeos/genética
Fragmentos de Peptídeos/metabolismo
Fosforilação
Proteínas de Plantas/antagonistas & inibidores
Proteínas de Plantas/química
Proteínas de Plantas/genética
Proteínas de Plantas/metabolismo
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Proteínas Serina-Treonina Quinases/química
Proteínas Serina-Treonina Quinases/genética
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Serina/metabolismo
Especificidade por Substrato
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Arabidopsis Proteins); 0 (Peptide Fragments); 0 (Plant Proteins); 0 (Recombinant Proteins); 452VLY9402 (Serine); EC 1.1.1.34 (HMGR protein, Arabidopsis); EC 1.1.1.34 (Hydroxymethylglutaryl-CoA-Reductases, NADP-dependent); EC 2.7.11.1 (GRIK1 protein, Arabidopsis); EC 2.7.11.1 (Protein-Serine-Threonine Kinases); EC 2.7.11.1 (SnRK1 protein, Arabidopsis)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:170808
[Lr] Data última revisão:
170808
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170307
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1002/1873-3468.12618


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[PMID]:28089857
[Au] Autor:Stecyk JA; Farrell AP; Vornanen M
[Ad] Endereço:Department of Biological Sciences, University of Alaska Anchorage, Anchorage, AK 99508, USA; Department of Zoology, University of British Columbia, Vancouver, British Columbia V6T 1Z4, Canada. Electronic address: jstecyk@alaska.edu.
[Ti] Título:Na /K -ATPase activity in the anoxic turtle (Trachemys scripta) brain at different acclimation temperature.
[So] Source:Comp Biochem Physiol A Mol Integr Physiol;206:11-16, 2017 Apr.
[Is] ISSN:1531-4332
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Survival of prolonged anoxia requires a balance between cellular ATP demand and anaerobic ATP supply from glycolysis, especially in critical tissues such as the brain. To add insight into the ATP demand of the brain of the anoxia-tolerant red-eared slider turtle (Trachemys scripta) during prolonged periods of anoxic submergence, we quantified and compared the number of Na -K -ATPase units and their molecular activity in brain tissue from turtles acclimated to either 21°C or 5°C and exposed to either normoxia or anoxia (6h 21°C; 14days at 5°C). Na -K -ATPase activity and density per g tissue were similar at 21°C and 5°C in normoxic turtles. Likewise, anoxia exposure at 21°C did not induce any change in Na -K -ATPase activity or density. In contrast, prolonged anoxia at 5°C significantly reduced Na -K -ATPase activity by 55%, which was largely driven by a 50% reduction of the number of Na -K -ATPase units without a change in the activity of existing Na -K -ATPase pumps or α-subunit composition. These findings are consistent with the "channel arrest" hypothesis to reduce turtle brain Na -K -ATPase activity during prolonged, but not short-term anoxia, a change that likely helps them overwinter under low temperature, anoxic conditions.
[Mh] Termos MeSH primário: Encéfalo/enzimologia
Proteínas do Tecido Nervoso/metabolismo
Neurônios/enzimologia
Proteínas de Répteis/metabolismo
ATPase Trocadora de Sódio-Potássio/metabolismo
Tartarugas/fisiologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Aclimatação
Animais
Ligação Competitiva
Hipóxia Celular
Temperatura Baixa/efeitos adversos
Inibidores Enzimáticos/farmacologia
Repressão Enzimática
Feminino
Hibernação
Cinética
Masculino
Proteínas do Tecido Nervoso/antagonistas & inibidores
Ouabaína/farmacologia
Subunidades Proteicas/antagonistas & inibidores
Subunidades Proteicas/metabolismo
Proteínas de Répteis/antagonistas & inibidores
ATPase Trocadora de Sódio-Potássio/antagonistas & inibidores
Trítio
[Pt] Tipo de publicação:COMPARATIVE STUDY; JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Enzyme Inhibitors); 0 (Nerve Tissue Proteins); 0 (Protein Subunits); 0 (Reptilian Proteins); 10028-17-8 (Tritium); 5ACL011P69 (Ouabain); EC 3.6.3.9 (Sodium-Potassium-Exchanging ATPase)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:170801
[Lr] Data última revisão:
170801
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170117
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28056188
[Au] Autor:Hu NF; Chang H; Du B; Zhang QW; Arfat Y; Dang K; Gao YF
[Ad] Endereço:a Key Laboratory of Resource Biology and Biotechnology in Western China, College of Life Sciences, Northwest University, Ministry of Education, Xi'an 710069, China.
[Ti] Título:Tetramethylpyrazine ameliorated disuse-induced gastrocnemius muscle atrophy in hindlimb unloading rats through suppression of Ca /ROS-mediated apoptosis.
[So] Source:Appl Physiol Nutr Metab;42(2):117-127, 2017 Feb.
[Is] ISSN:1715-5320
[Cp] País de publicação:Canada
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The purpose of this study was to examine the possible mechanism underlying the protective effect of tetramethylpyrazine (TMP) against disuse-induced muscle atrophy. Sprague-Dawley rats were randomly assigned to receive 14 days of hindlimb unloading (HLU, a model of disuse atrophy) or cage controls. The rats were given TMP (60 mg/kg body mass) or vehicle (water) by gavage. Compared with vehicle treatment, TMP significantly attenuated the loss of gastrocnemius muscle mass (-33.56%, P < 0.01), the decrease of cross-sectional area of slow fiber (-10.99%, P < 0.05) and fast fiber (-15.78%, P < 0.01) during HLU. Although TMP failed to further improve recovery of muscle function or fatigability compared with vehicle treatment, it can suppress the higher level of lactate (-22.71%, P < 0.01) induced by HLU. Besides, TMP could effectually reduce the increased protein expression of muscle RING-finger protein 1 induced by HLU (-14.52%, P < 0.01). Furthermore, TMP can ameliorate the calcium overload (-54.39%, P < 0.05), the increase of malondialdehyde content (-19.82%, P < 0.05), the decrease of superoxide dismutase activity (21.34%, P < 0.05), and myonuclear apoptosis (-78.22%, P < 0.01) induced by HLU. Moreover, TMP significantly reduced HLU-induced increase of Bax to B-cell lymphoma 2 (-36.36%, P < 0.01) and cytochrome c release (-36.16%, P < 0.05). In conclusion, TMP attenuated HLU-induced gastrocnemius muscle atrophy through suppression of Ca /reactive oxygen species increase and consequent proteolysis and apoptosis. Therefore, TMP might exhibit therapeutic effect against oxidative stress, cytosolic calcium overload, and mitochondrial damage in disuse-induced muscle atrophy.
[Mh] Termos MeSH primário: Apoptose/efeitos dos fármacos
Músculo Esquelético/efeitos dos fármacos
Transtornos Musculares Atróficos/prevenção & controle
Estresse Oxidativo/efeitos dos fármacos
Inibidores da Agregação de Plaquetas/uso terapêutico
Pirazinas/uso terapêutico
Vasodilatadores/uso terapêutico
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Biomarcadores/metabolismo
Sinalização do Cálcio/efeitos dos fármacos
Repressão Enzimática/efeitos dos fármacos
Feminino
Elevação dos Membros Posteriores/efeitos adversos
Fibras Musculares de Contração Rápida/efeitos dos fármacos
Fibras Musculares de Contração Rápida/metabolismo
Fibras Musculares de Contração Rápida/patologia
Fibras Musculares de Contração Lenta/efeitos dos fármacos
Fibras Musculares de Contração Lenta/metabolismo
Fibras Musculares de Contração Lenta/patologia
Músculo Esquelético/metabolismo
Músculo Esquelético/patologia
Transtornos Musculares Atróficos/etiologia
Transtornos Musculares Atróficos/metabolismo
Transtornos Musculares Atróficos/patologia
Complexo Repressor Polycomb 1/antagonistas & inibidores
Complexo Repressor Polycomb 1/metabolismo
Proteólise/efeitos dos fármacos
Distribuição Aleatória
Ratos Sprague-Dawley
Espécies Reativas de Oxigênio/antagonistas & inibidores
Espécies Reativas de Oxigênio/metabolismo
Ubiquitina-Proteína Ligases/antagonistas & inibidores
Ubiquitina-Proteína Ligases/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Biomarkers); 0 (Platelet Aggregation Inhibitors); 0 (Pyrazines); 0 (Reactive Oxygen Species); 0 (Vasodilator Agents); EC 2.3.2.27 (Polycomb Repressive Complex 1); EC 2.3.2.27 (Ring1 protein, rat); EC 2.3.2.27 (Ubiquitin-Protein Ligases); V80F4IA5XG (tetramethylpyrazine)
[Em] Mês de entrada:1702
[Cu] Atualização por classe:170203
[Lr] Data última revisão:
170203
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170106
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1139/apnm-2016-0363


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[PMID]:27566995
[Au] Autor:Cheng SY; Yang YC; Ting KL; Wen SY; Viswanadha VP; Huang CY; Kuo WW
[Ad] Endereço:Department of Medical Education and Research and Department of Obstetrics and Gynecology, China Medical University Beigang Hospital, Yunlin, 651, Taiwan, ROC.
[Ti] Título:Lactate dehydrogenase downregulation mediates the inhibitory effect of diallyl trisulfide on proliferation, metastasis, and invasion in triple-negative breast cancer.
[So] Source:Environ Toxicol;32(4):1390-1398, 2017 Apr.
[Is] ISSN:1522-7278
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The Warburg effect plays a critical role in tumorigenesis, suggesting that specific agents targeting Warburg effect key proteins may be a promising strategy for cancer therapy. Previous studies have shown that diallyl trisulfide (DATS) inhibits proliferation of breast cancer cells by inducing apoptosis in vitro and in vivo. However, whether the Warburg effect is involved with the apoptosis-promoting action of DATS is unclear. Here, we show that the action of DATS is associated with downregulation of lactate dehydrogenase A (LDHA), an essential protein of the Warburg effect whose upregulation is closely related to tumorigenesis. Interestingly, inhibition of the Warburg effect by DATS in breast cancer cells did not greatly affect normal cells. Furthermore, DATS inhibited growth of breast cancer cells, particularly in MDA-MB-231, a triple-negative breast cancer (TNBC) cell, and reduced proliferation and migration; invasion was reversed by over-expression of LDHA. These data suggest that DATS inhibits breast cancer growth and aggressiveness through a novel pathway targeting the key enzyme of the Warburg effect. Our study shows that LDHA downregulation is involved in the apoptotic effect of DATS on TNBC. © 2016 Wiley Periodicals, Inc. Environ Toxicol 32: 1390-1398, 2017.
[Mh] Termos MeSH primário: Compostos Alílicos/farmacologia
Antineoplásicos/farmacologia
L-Lactato Desidrogenase/genética
Sulfetos/farmacologia
Neoplasias de Mama Triplo Negativas/enzimologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Apoptose/efeitos dos fármacos
Proteínas Reguladoras de Apoptose
Metabolismo dos Carboidratos
Linhagem Celular Tumoral
Movimento Celular/efeitos dos fármacos
Proliferação Celular/efeitos dos fármacos
Sobrevivência Celular
Regulação para Baixo
Ensaios de Seleção de Medicamentos Antitumorais
Repressão Enzimática/efeitos dos fármacos
Feminino
Regulação Neoplásica da Expressão Gênica
Seres Humanos
Isoenzimas/genética
Isoenzimas/metabolismo
L-Lactato Desidrogenase/metabolismo
Metástase Neoplásica
Neoplasias de Mama Triplo Negativas/tratamento farmacológico
Neoplasias de Mama Triplo Negativas/patologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Allyl Compounds); 0 (Antineoplastic Agents); 0 (Apoptosis Regulatory Proteins); 0 (Isoenzymes); 0 (Sulfides); 0ZO1U5A3XX (diallyl trisulfide); EC 1.1.1.27 (L-Lactate Dehydrogenase); EC 1.1.1.27.- (lactate dehydrogenase 5)
[Em] Mês de entrada:1705
[Cu] Atualização por classe:170515
[Lr] Data última revisão:
170515
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:160828
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1002/tox.22333


  8 / 3879 MEDLINE  
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Texto completo
[PMID]:27097525
[Au] Autor:Yu Z; Zhao W; Ding L; Wang Y; Chen F; Liu J
[Ad] Endereço:College of Food Science and Engineering, Bohai University, Jinzhou, 121013, P.R. China.
[Ti] Título:Short- and long-term antihypertensive effect of egg protein-derived peptide QIGLF.
[So] Source:J Sci Food Agric;97(2):551-555, 2017 Jan.
[Is] ISSN:1097-0010
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:BACKGROUND: The present study aimed to investigate the in vivo antihypertensive effect on spontaneously hypertensive rats (SHRs) induced by egg protein-derived peptide QIGLF, which has been previously characterized in vitro as a potent angiotensin-converting enzyme inhibitor. RESULTS: In vivo antihypertensive effect of QIGLF orally administered was evaluated by the tail-cuff method. The systolic blood pressure and the diastolic blood pressure of rats were measured 0, 5, 10, 15 and 20 h after administration every day. Subsequently, the effect of QIGLF on angiotensin-converting enzyme mRNA expression in the kidney of SHRs was evaluated by a polymerase chain reaction. Systolic blood pressure was found to be reduced markedly in the SHRs after a single oral administration. CONCLUSION: The results show that the effect of QIGLF (50 mg kg body weight) was similar to that of captopril (10 mg kg body weight) with respect to lowering systolic blood pressure in SHRs. Therefore, egg white protein-derived peptide QIGLF may be useful in the prevention or treatment of hypertension. © 2016 Society of Chemical Industry.
[Mh] Termos MeSH primário: Inibidores da Enzima Conversora de Angiotensina/uso terapêutico
Anti-Hipertensivos/uso terapêutico
Suplementos Nutricionais
Proteínas do Ovo/uso terapêutico
Hipertensão/dietoterapia
Rim/fisiopatologia
Oligopeptídeos/uso terapêutico
Fragmentos de Peptídeos/uso terapêutico
[Mh] Termos MeSH secundário: Inibidores da Enzima Conversora de Angiotensina/administração & dosagem
Inibidores da Enzima Conversora de Angiotensina/efeitos adversos
Animais
Anti-Hipertensivos/administração & dosagem
Anti-Hipertensivos/efeitos adversos
Pressão Sanguínea/efeitos dos fármacos
Captopril/efeitos adversos
Captopril/uso terapêutico
Suplementos Nutricionais/efeitos adversos
Proteínas do Ovo/administração & dosagem
Proteínas do Ovo/efeitos adversos
Repressão Enzimática
Hipertensão/tratamento farmacológico
Hipertensão/metabolismo
Hipertensão/fisiopatologia
Rim/metabolismo
Masculino
Oligopeptídeos/administração & dosagem
Oligopeptídeos/efeitos adversos
Fragmentos de Peptídeos/administração & dosagem
Fragmentos de Peptídeos/efeitos adversos
Peptidil Dipeptidase A/química
Peptidil Dipeptidase A/genética
Peptidil Dipeptidase A/metabolismo
RNA Mensageiro/metabolismo
Ratos Endogâmicos SHR
Ratos Wistar
Reação em Cadeia da Polimerase em Tempo Real
Reação em Cadeia da Polimerase Via Transcriptase Reversa
Fatores de Tempo
[Pt] Tipo de publicação:COMPARATIVE STUDY; JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Angiotensin-Converting Enzyme Inhibitors); 0 (Antihypertensive Agents); 0 (Egg Proteins); 0 (Oligopeptides); 0 (Peptide Fragments); 0 (RNA, Messenger); 0 (glutaminyl-isoleucyl-glycyl-leucyl-phenylalanine); 9G64RSX1XD (Captopril); EC 3.4.15.1 (Peptidyl-Dipeptidase A)
[Em] Mês de entrada:1706
[Cu] Atualização por classe:170613
[Lr] Data última revisão:
170613
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:160422
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1002/jsfa.7762


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[PMID]:27841025
[Au] Autor:Jang J; Park J; Chang H; Lim K
[Ad] Endereço:a Laboratory of Exercise Nutrition, Department of Physical Education, Konkuk University, 120, Neungdong-ro, Gwangjin-gu, Seoul 143-701, Korea.
[Ti] Título:l-Carnitine supplement reduces skeletal muscle atrophy induced by prolonged hindlimb suspension in rats.
[So] Source:Appl Physiol Nutr Metab;41(12):1240-1247, 2016 Dec.
[Is] ISSN:1715-5320
[Cp] País de publicação:Canada
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:l-Carnitine was recently found to downregulate the ubiquitin proteasome pathway (UPP) and increase insulin-like growth factor 1 concentrations in animal models. However, the effect of l-carnitine administration on disuse muscle atrophy induced by hindlimb suspension has not yet been studied. Thus, we hypothesized that l-carnitine may have a protective effect on muscle atrophy induced by hindlimb suspension via the Akt1/mTOR and/or UPP. Male Wistar rats were assigned to 3 groups: hindlimb suspension group, hindlimb suspension with l-carnitine administration (1250 mg·kg ·day ) group, and pair-fed group adjusted hindlimb suspension. l-Carnitine administration for 2 weeks of hindlimb suspension alleviated the decrease in weight and fiber size in the soleus muscle. In addition, l-carnitine suppressed atrogin-1 mRNA expression, which has been reported to play a pivotal role in muscle atrophy. The present study shows that l-carnitine has a protective effect against soleus muscle atrophy caused by hindlimb suspension and decreased E3 ligase messenger RNA expression, suggesting the possibility that l-carnitine protects against muscle atrophy, at least in part, through the inhibition of the UPP. These observations suggest that l-carnitine could serve as an effective supplement in the decrease of muscle atrophy caused by weightlessness in the fields of clinical and rehabilitative research.
[Mh] Termos MeSH primário: Carnitina/uso terapêutico
Suplementos Nutricionais
Repressão Enzimática
Proteínas Musculares/antagonistas & inibidores
Músculo Esquelético/metabolismo
Transtornos Musculares Atróficos/prevenção & controle
Proteínas Ligases SKP Culina F-Box/antagonistas & inibidores
Ubiquitina-Proteína Ligases/antagonistas & inibidores
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Biomarcadores/metabolismo
Elevação dos Membros Posteriores/efeitos adversos
Imuno-Histoquímica
Masculino
Proteínas Musculares/genética
Proteínas Musculares/metabolismo
Músculo Esquelético/enzimologia
Músculo Esquelético/patologia
Atrofia Muscular/etiologia
Atrofia Muscular/metabolismo
Atrofia Muscular/patologia
Atrofia Muscular/prevenção & controle
Transtornos Musculares Atróficos/etiologia
Transtornos Musculares Atróficos/metabolismo
Transtornos Musculares Atróficos/patologia
Complexo de Endopeptidases do Proteassoma
Inibidores de Proteassoma/uso terapêutico
Distribuição Aleatória
Ratos
Ratos Wistar
Proteínas Ligases SKP Culina F-Box/genética
Proteínas Ligases SKP Culina F-Box/metabolismo
Proteínas com Motivo Tripartido/genética
Proteínas com Motivo Tripartido/metabolismo
Ubiquitina-Proteína Ligases/genética
Ubiquitina-Proteína Ligases/metabolismo
Ubiquitinação
Ausência de Peso/efeitos adversos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Biomarkers); 0 (Muscle Proteins); 0 (Proteasome Inhibitors); 0 (Tripartite Motif Proteins); EC 2.3.2.27 (Fbxo32 protein, rat); EC 2.3.2.27 (SKP Cullin F-Box Protein Ligases); EC 2.3.2.27 (Trim63 protein, rat); EC 2.3.2.27 (Ubiquitin-Protein Ligases); EC 2.3.2.27 (parkin protein); EC 3.4.25.1 (Proteasome Endopeptidase Complex); S7UI8SM58A (Carnitine)
[Em] Mês de entrada:1702
[Cu] Atualização por classe:170207
[Lr] Data última revisão:
170207
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:161115
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:27749250
[Au] Autor:Karakurt S
[Ti] Título:Modulatory effects of rutin on the expression of cytochrome P450s and antioxidant enzymes in human hepatoma cells.
[So] Source:Acta Pharm;66(4):491-502, 2016 Dec 01.
[Is] ISSN:1846-9558
[Cp] País de publicação:Croatia
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Expression of a drug and xenobiotic metabolizing enzymes, cytochrome P450s (CYPs), and antioxidant enzymes can be modulated by various factors. The flavonoid rutin was investigated for its anti-carcinogen and protective effects as well as modulatory action on CYPs and phase II enzymes in human hepatocellular carcinoma cells. Rutin inhibited proliferation of HEPG2 cells in a dose-dependent manner with the IC50 value of 52.7 µmol L-1 and invasion of HEPG2 cells (21.6 %, p = 0.0018) and colony formation of those invaded cells (57.4 %, p < 0.0001). Rutin treatment also significantly increased early/late-stage apoptosis in HEPG2 cells (28.9 %, p < 0.001). Treatment by rutin significantly inhibited protein expressions of cytochrome P450-dependent CYP3A4 (75.3 %, p < 0.0001), elevated CYP1A1 enzymes (1.7-fold, p = 0.0084) and increased protein expressions of antioxidant and phase II reaction catalyzing enzymes, NQO1 (2.42-fold, p < 0.0001) and GSTP1 (2.03-fold, p < 0.0001). Besides, rutin treatment significantly inhibited mRNA expression of CYP3A4 (73.2 %, p=0.0014). Also, CYP1A1, NQO1 and GSTP1 mRNA expressions were significantly increased 2.77-fold (p = 0.029), 4.85- fold (p = 0.0051) and 9.84-fold (p < 0.0001), respectively.
[Mh] Termos MeSH primário: Anticarcinógenos/farmacologia
Apoptose/efeitos dos fármacos
Carcinoma Hepatocelular/tratamento farmacológico
Citocromo P-450 CYP3A/metabolismo
Repressão Enzimática/efeitos dos fármacos
Regulação Neoplásica da Expressão Gênica/efeitos dos fármacos
Rutina/farmacologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Antioxidantes/farmacologia
Carcinoma Hepatocelular/metabolismo
Carcinoma Hepatocelular/patologia
Movimento Celular/efeitos dos fármacos
Proliferação Celular/efeitos dos fármacos
Ensaio de Unidades Formadoras de Colônias
Citocromo P-450 CYP1A1/química
Citocromo P-450 CYP1A1/genética
Citocromo P-450 CYP1A1/metabolismo
Citocromo P-450 CYP3A/química
Citocromo P-450 CYP3A/genética
Indução Enzimática/efeitos dos fármacos
Glutationa S-Transferase pi/química
Glutationa S-Transferase pi/genética
Glutationa S-Transferase pi/metabolismo
Células Hep G2
Seres Humanos
Neoplasias Hepáticas/tratamento farmacológico
Neoplasias Hepáticas/metabolismo
Neoplasias Hepáticas/patologia
NAD(P)H Desidrogenase (Quinona)/química
NAD(P)H Desidrogenase (Quinona)/genética
NAD(P)H Desidrogenase (Quinona)/metabolismo
Proteínas de Neoplasias/agonistas
Proteínas de Neoplasias/antagonistas & inibidores
Proteínas de Neoplasias/genética
Proteínas de Neoplasias/metabolismo
Células-Tronco Neoplásicas/efeitos dos fármacos
Células-Tronco Neoplásicas/metabolismo
Células-Tronco Neoplásicas/patologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Anticarcinogenic Agents); 0 (Antioxidants); 0 (Neoplasm Proteins); 5G06TVY3R7 (Rutin); EC 1.14.13.67 (CYP3A4 protein, human); EC 1.14.14.1 (CYP1A1 protein, human); EC 1.14.14.1 (Cytochrome P-450 CYP1A1); EC 1.14.14.1 (Cytochrome P-450 CYP3A); EC 1.6.5.2 (NAD(P)H Dehydrogenase (Quinone)); EC 1.6.5.2 (NQO1 protein, human); EC 2.5.1.18 (GSTP1 protein, human); EC 2.5.1.18 (Glutathione S-Transferase pi)
[Em] Mês de entrada:1701
[Cu] Atualização por classe:170124
[Lr] Data última revisão:
170124
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:161018
[St] Status:MEDLINE



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