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[PMID]: 29339755 [Au] Autor: Rout SK; Friedmann MP; Riek R; Greenwald J [Ad] Endereço: Laboratory of Physical Chemistry, ETH Zürich, Vladimir-Prelog-Weg 2, 8093, Zürich, Switzerland. [Ti] Título: A prebiotic template-directed peptide synthesis based on amyloids. [So] Source: Nat Commun;9(1):234, 2018 01 16. [Is] ISSN: 2041-1723 [Cp] País de publicação: England [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: The prebiotic replication of information-coding molecules is a central problem concerning life's origins. Here, we report that amyloids composed of short peptides can direct the sequence-selective, regioselective and stereoselective condensation of amino acids. The addition of activated DL-arginine and DL-phenylalanine to the peptide RFRFR-NH in the presence of the complementary template peptide Ac-FEFEFEFE-NH yields the isotactic product FRFRFRFR-NH , 1 of 64 possible triple addition products, under conditions in which the absence of template yields only single and double additions of mixed stereochemistry. The templating mechanism appears to be general in that a different amyloid formed by (Orn)V(Orn)V(Orn)V(Orn)V-NH and Ac-VDVDVDVDV-NH is regioselective and stereoselective for N-terminal, L-amino-acid addition while the ornithine-valine peptide alone yields predominantly sidechain condensation products with little stereoselectivity. Furthermore, the templating reaction is stable over a wide range of pH (5.6-8.6), salt concentration (0-4 M NaCl), and temperature (25-90 °C), making the amyloid an attractive model for a prebiotic peptide replicating system. [Mh] Termos MeSH primário: Aminoácidos/química Amiloide/química Técnicas de Química Sintética/métodos Peptídeos/química [Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos Aminoácidos/genética Aminoácidos/metabolismo Amiloide/metabolismo Amiloide/ultraestrutura Arginina/química Arginina/genética Arginina/metabolismo Concentração de Íons de Hidrogênio Microscopia Eletrônica Origem da Vida Biossíntese Peptídica/genética Peptídeos/genética Peptídeos/metabolismo Fenilalanina/química Fenilalanina/genética Fenilalanina/metabolismo Cloreto de Sódio/química Estereoisomerismo Temperatura Ambiente Moldes Genéticos [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T [Nm] Nome de substância: 0 (Amino Acids); 0 (Amyloid); 0 (Peptides); 451W47IQ8X (Sodium Chloride); 47E5O17Y3R (Phenylalanine); 94ZLA3W45F (Arginine) [Em] Mês de entrada: 1803 [Cu] Atualização por classe: 180305 [Lr] Data última revisão: 180305 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 180118 [St] Status: MEDLINE [do] DOI: 10.1038/s41467-017-02742-3

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[PMID]: 28459528 [Au] Autor: Laverty DJ; Averill AM; Doublié S; Greenberg MM [Ad] Endereço: Department of Chemistry, Johns Hopkins University , 3400 N. Charles St., Baltimore, Maryland 21218, United States. [Ti] Título: The A-Rule and Deletion Formation During Abasic and Oxidized Abasic Site Bypass by DNA Polymerase θ. [So] Source: ACS Chem Biol;12(6):1584-1592, 2017 06 16. [Is] ISSN: 1554-8937 [Cp] País de publicação: United States [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: DNA polymerase θ (Pol θ) is implicated in various cellular processes including double-strand break repair and apurinic/apyrimidinic site bypass. Because Pol θ expression correlates with poor cancer prognosis, the ability of Pol θ to bypass the C4'-oxidized abasic site (C4-AP) and 2-deoxyribonolactone (L), which are generated by cytotoxic agents, is of interest. Translesion synthesis and subsequent extension by Pol θ past C4-AP or L and an abasic site (AP) or its tetrahydrofuran analogue (F) was examined. Pol θ conducts translesion synthesis on templates containing AP and F with similar efficiencies and follows the "A-rule," inserting nucleotides in the order A > G > T. Translesion synthesis on templates containing C4-AP and L is less efficient than AP and F, and the preference for A insertion is reduced for L and absent for C4-AP. Extension past all abasic lesions (AP, F, C4-AP, and L) was significantly less efficient than translesion synthesis and yielded deletions caused by the base one or two nucleotides downstream from the lesion being used as a template, with the latter being favored. These results suggest that bypass of abasic lesions by Pol θ is highly mutagenic. [Mh] Termos MeSH primário: DNA Polimerase beta/fisiologia Mutagênese [Mh] Termos MeSH secundário: Animais Sequência de Bases Dano ao DNA DNA Polimerase beta/metabolismo Reparo do DNA Seres Humanos Nucleotídeos/metabolismo Oxirredução Deleção de Sequência Açúcares Ácidos Moldes Genéticos [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL [Nm] Nome de substância: 0 (Nucleotides); 0 (Sugar Acids); 34371-14-7 (2,4,5-trihydroxypentanoic acid gamma-lactone); EC 2.7.7.- (DNA Polymerase beta) [Em] Mês de entrada: 1709 [Cu] Atualização por classe: 180201 [Lr] Data última revisão: 180201 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 170502 [St] Status: MEDLINE [do] DOI: 10.1021/acschembio.7b00211

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[PMID]: 29048593 [Au] Autor: Krzywkowski T; Nilsson M [Ad] Endereço: Science for Life Laboratory, Department of Biochemistry and Biophysics, Stockholm University, SE-171 65 Solna, Sweden. [Ti] Título: Fidelity of RNA templated end-joining by chlorella virus DNA ligase and a novel iLock assay with improved direct RNA detection accuracy. [So] Source: Nucleic Acids Res;45(18):e161, 2017 Oct 13. [Is] ISSN: 1362-4962 [Cp] País de publicação: England [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: Ligation-based nucleic acid detection methods are primarily limited to DNA, since they exhibit poor performance on RNA. This is attributed to reduced end-joining efficiency and/or fidelity of ligases. Interestingly, chlorella virus DNA ligase (PBCV-1 DNA ligase) has recently been shown to possess high RNA-templated DNA end-joining activity; however, its fidelity has not yet been systematically evaluated. Herein, we characterized PBCV-1 ligase for its RNA-templated end-joining fidelity at single base mismatches in 3' and 5' DNA probe termini and found an overall limited end-joining fidelity. To improve the specificity in PBCV-1 ligase-driven RNA detection assays, we utilized structure-specific 5' exonucleolytic activity of Thermus aquaticus DNA polymerase, used in the invader assay. In the iLock (invader padLock) probe assay, padlock probe molecules are activated prior ligation thus the base at the probe ligation junction is read twice in order to aid successful DNA ligation: first, during structure-specific invader cleavage and then during sequence-specific DNA ligation. We report two distinct iLock probe activation mechanisms and systematically evaluate the assay specificity, including single nucleotide polymorphisms on RNA, mRNA and miRNA. We show significant increase in PBCV-1 ligation fidelity in the iLock probe assay configuration for RNA detection. [Mh] Termos MeSH primário: Técnicas Biossensoriais/métodos Reparo do DNA por Junção de Extremidades DNA Ligases/metabolismo Sondas de DNA/metabolismo RNA/análise Moldes Genéticos Proteínas Virais/metabolismo [Mh] Termos MeSH secundário: Pareamento Incorreto de Bases/fisiologia Técnicas Biossensoriais/normas Sondas de DNA/química Limite de Detecção MicroRNAs/genética MicroRNAs/metabolismo Polimorfismo de Nucleotídeo Único/fisiologia RNA/genética RNA/metabolismo RNA Mensageiro/genética RNA Mensageiro/metabolismo Reação em Cadeia da Polimerase em Tempo Real/métodos Sensibilidade e Especificidade Especificidade por Substrato [Pt] Tipo de publicação: EVALUATION STUDIES; JOURNAL ARTICLE [Nm] Nome de substância: 0 (DNA Probes); 0 (MicroRNAs); 0 (RNA, Messenger); 0 (Viral Proteins); 63231-63-0 (RNA); EC 6.5.1.- (Chlorella virus DNA ligase); EC 6.5.1.- (DNA Ligases) [Em] Mês de entrada: 1710 [Cu] Atualização por classe: 171031 [Lr] Data última revisão: 171031 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 171020 [St] Status: MEDLINE [do] DOI: 10.1093/nar/gkx708

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[PMID]: 28977480 [Au] Autor: Peralta-Castro A; Baruch-Torres N; Brieba LG [Ad] Endereço: Laboratorio Nacional de Genómica para la Biodiversidad, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN, Apartado Postal 629, Irapuato, Guanajuato, CP 36821, México. [Ti] Título: Plant organellar DNA primase-helicase synthesizes RNA primers for organellar DNA polymerases using a unique recognition sequence. [So] Source: Nucleic Acids Res;45(18):10764-10774, 2017 Oct 13. [Is] ISSN: 1362-4962 [Cp] País de publicação: England [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: DNA primases recognize single-stranded DNA (ssDNA) sequences to synthesize RNA primers during lagging-strand replication. Arabidopsis thaliana encodes an ortholog of the DNA primase-helicase from bacteriophage T7, dubbed AtTwinkle, that localizes in chloroplasts and mitochondria. Herein, we report that AtTwinkle synthesizes RNA primers from a 5'-(G/C)GGA-3' template sequence. Within this sequence, the underlined nucleotides are cryptic, meaning that they are essential for template recognition but are not instructional during RNA synthesis. Thus, in contrast to all primases characterized to date, the sequence recognized by AtTwinkle requires two nucleotides (5'-GA-3') as a cryptic element. The divergent zinc finger binding domain (ZBD) of the primase module of AtTwinkle may be responsible for template sequence recognition. During oligoribonucleotide synthesis, AtTwinkle shows a strong preference for rCTP as its initial ribonucleotide and a moderate preference for rGMP or rCMP incorporation during elongation. RNA products synthetized by AtTwinkle are efficiently used as primers for plant organellar DNA polymerases. In sum, our data strongly suggest that AtTwinkle primes organellar DNA polymerases during lagging strand synthesis in plant mitochondria and chloroplast following a primase-mediated mechanism. This mechanism contrasts to lagging-strand DNA replication in metazoan mitochondria, in which transcripts synthesized by mitochondrial RNA polymerase prime mitochondrial DNA polymerase γ. [Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Arabidopsis/metabolismo DNA Helicases/metabolismo DNA Primase/metabolismo DNA Polimerase Dirigida por DNA/metabolismo Enzimas Multifuncionais/metabolismo RNA/biossíntese [Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos Proteínas de Arabidopsis/química Proteínas de Arabidopsis/genética Sequência de Bases Proteínas de Cloroplastos/química Proteínas de Cloroplastos/genética Proteínas de Cloroplastos/metabolismo Sequência Conservada DNA Helicases/química DNA Helicases/genética DNA Primase/química DNA Primase/genética DNA de Cadeia Simples/química Proteínas Mitocondriais/química Proteínas Mitocondriais/genética Proteínas Mitocondriais/metabolismo Enzimas Multifuncionais/química Enzimas Multifuncionais/genética Ligação Proteica Ribonucleotídeos/biossíntese Moldes Genéticos [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE [Nm] Nome de substância: 0 (Arabidopsis Proteins); 0 (Chloroplast Proteins); 0 (DNA, Single-Stranded); 0 (Mitochondrial Proteins); 0 (Multifunctional Enzymes); 0 (RNA primers); 0 (Ribonucleotides); 0 (Twinkle protein, Arabidopsis); 63231-63-0 (RNA); EC 2.7.7.- (DNA Primase); EC 2.7.7.7 (DNA-Directed DNA Polymerase); EC 3.6.4.- (DNA Helicases) [Em] Mês de entrada: 1711 [Cu] Atualização por classe: 171107 [Lr] Data última revisão: 171107 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 171005 [St] Status: MEDLINE [do] DOI: 10.1093/nar/gkx745

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[PMID]: 28602639 [Au] Autor: Mazina OM; Keskin H; Hanamshet K; Storici F; Mazin AV [Ad] Endereço: Department of Biochemistry and Molecular Biology, Drexel University College of Medicine, Philadelphia, PA 19102, USA. [Ti] Título: Rad52 Inverse Strand Exchange Drives RNA-Templated DNA Double-Strand Break Repair. [So] Source: Mol Cell;67(1):19-29.e3, 2017 Jul 06. [Is] ISSN: 1097-4164 [Cp] País de publicação: United States [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: RNA can serve as a template for DNA double-strand break repair in yeast cells, and Rad52, a member of the homologous recombination pathway, emerged as an important player in this process. However, the exact mechanism of how Rad52 contributes to RNA-dependent DSB repair remained unknown. Here, we report an unanticipated activity of yeast and human Rad52: inverse strand exchange, in which Rad52 forms a complex with dsDNA and promotes strand exchange with homologous ssRNA or ssDNA. We show that in eukaryotes, inverse strand exchange between homologous dsDNA and RNA is a distinctive activity of Rad52; neither Rad51 recombinase nor the yeast Rad52 paralog Rad59 has this activity. In accord with our in vitro results, our experiments in budding yeast provide evidence that Rad52 inverse strand exchange plays an important role in RNA-templated DSB repair in vivo. [Mh] Termos MeSH primário: Quebras de DNA de Cadeia Dupla Reparo do DNA DNA Fúngico/metabolismo DNA de Cadeia Simples/metabolismo RNA Fúngico/metabolismo Proteína Rad52 de Recombinação e Reparo de DNA/metabolismo Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo Saccharomyces cerevisiae/metabolismo Moldes Genéticos [Mh] Termos MeSH secundário: DNA Fúngico/genética DNA de Cadeia Simples/genética Seres Humanos Mutação Ácidos Nucleicos Heteroduplexes Ligação Proteica RNA Fúngico/genética Proteína Rad52 de Recombinação e Reparo de DNA/genética Saccharomyces cerevisiae/genética Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética Fatores de Tempo [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE [Nm] Nome de substância: 0 (DNA, Fungal); 0 (DNA, Single-Stranded); 0 (Nucleic Acid Heteroduplexes); 0 (RAD52 protein, S cerevisiae); 0 (RAD52 protein, human); 0 (RNA, Fungal); 0 (Rad52 DNA Repair and Recombination Protein); 0 (Saccharomyces cerevisiae Proteins) [Em] Mês de entrada: 1709 [Cu] Atualização por classe: 170926 [Lr] Data última revisão: 170926 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 170613 [St] Status: MEDLINE

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[PMID]: 28562589 [Au] Autor: Jain A; Vale RD [Ad] Endereço: Department of Cellular and Molecular Pharmacology and Howard Hughes Medical Institute, University of California, San Francisco, California 94158, USA. [Ti] Título: RNA phase transitions in repeat expansion disorders. [So] Source: Nature;546(7657):243-247, 2017 06 08. [Is] ISSN: 1476-4687 [Cp] País de publicação: England [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: Expansions of short nucleotide repeats produce several neurological and neuromuscular disorders including Huntington disease, muscular dystrophy, and amyotrophic lateral sclerosis. A common pathological feature of these diseases is the accumulation of the repeat-containing transcripts into aberrant foci in the nucleus. RNA foci, as well as the disease symptoms, only manifest above a critical number of nucleotide repeats, but the molecular mechanism governing foci formation above this characteristic threshold remains unresolved. Here we show that repeat expansions create templates for multivalent base-pairing, which causes purified RNA to undergo a sol-gel transition in vitro at a similar critical repeat number as observed in the diseases. In human cells, RNA foci form by phase separation of the repeat-containing RNA and can be dissolved by agents that disrupt RNA gelation in vitro. Analogous to protein aggregation disorders, our results suggest that the sequence-specific gelation of RNAs could be a contributing factor to neurological disease. [Mh] Termos MeSH primário: Pareamento de Bases Transição de Fase RNA/química RNA/metabolismo Expansão das Repetições de Trinucleotídeos [Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Bases Núcleo Celular/metabolismo Fibroblastos Seres Humanos Doença de Huntington/genética Doença de Huntington/patologia Modelos Biológicos RNA/genética Moldes Genéticos Expansão das Repetições de Trinucleotídeos/genética [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T [Nm] Nome de substância: 63231-63-0 (RNA) [Em] Mês de entrada: 1710 [Cu] Atualização por classe: 171024 [Lr] Data última revisão: 171024 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 170601 [St] Status: MEDLINE [do] DOI: 10.1038/nature22386

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[PMID]: 28480997 [Au] Autor: Di Pisa M; Seitz O [Ad] Endereço: Department of Chemistry, Humboldt University Berlin, Brook-Taylor Strasse 2, 12489, Berlin, Germany. [Ti] Título: Nucleic Acid Templated Reactions for Chemical Biology. [So] Source: ChemMedChem;12(12):872-882, 2017 Jun 21. [Is] ISSN: 1860-7187 [Cp] País de publicação: Germany [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: Nucleic acid directed bioorthogonal reactions offer the fascinating opportunity to unveil and redirect a plethora of intracellular mechanisms. Nano- to picomolar amounts of specific RNA molecules serve as templates and catalyze the selective formation of molecules that 1) exert biological effects, or 2) provide measurable signals for RNA detection. Turnover of reactants on the template is a valuable asset when concentrations of RNA templates are low. The idea is to use RNA-templated reactions to fully control the biodistribution of drugs and to push the detection limits of DNA or RNA analytes to extraordinary sensitivities. Herein we review recent and instructive examples of conditional synthesis or release of compounds for in cellulo protein interference and intracellular nucleic acid imaging. [Mh] Termos MeSH primário: DNA Preparações Farmacêuticas/química Preparações Farmacêuticas/metabolismo RNA [Mh] Termos MeSH secundário: DNA/análise DNA/genética DNA/metabolismo Estrutura Molecular RNA/análise RNA/genética RNA/metabolismo Moldes Genéticos [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; REVIEW [Nm] Nome de substância: 0 (Pharmaceutical Preparations); 63231-63-0 (RNA); 9007-49-2 (DNA) [Em] Mês de entrada: 1709 [Cu] Atualização por classe: 170929 [Lr] Data última revisão: 170929 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 170509 [St] Status: MEDLINE [do] DOI: 10.1002/cmdc.201700266

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[PMID]: 28405019 [Au] Autor: Anand R; Beach A; Li K; Haber J [Ad] Endereço: Rosenstiel Basic Medical Sciences Research Center and Department of Biology, Brandeis University, Waltham, Massachusetts 02454-9110, USA. [Ti] Título: Rad51-mediated double-strand break repair and mismatch correction of divergent substrates. [So] Source: Nature;544(7650):377-380, 2017 04 20. [Is] ISSN: 1476-4687 [Cp] País de publicação: England [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: The Rad51 (also known as RecA) family of recombinases executes the critical step in homologous recombination: the search for homologous DNA to serve as a template during the repair of DNA double-strand breaks (DSBs). Although budding yeast Rad51 has been extensively characterized in vitro, the stringency of its search and sensitivity to mismatched sequences in vivo remain poorly defined. Here, in Saccharomyces cerevisiae, we analysed Rad51-dependent break-induced replication in which the invading DSB end and its donor template share a 108-base-pair homology region and the donor carries different densities of single-base-pair mismatches. With every eighth base pair mismatched, repair was about 14% of that of completely homologous sequences. With every sixth base pair mismatched, repair was still more than 5%. Thus, completing break-induced replication in vivo overcomes the apparent requirement for at least 6-8 consecutive paired bases that has been inferred from in vitro studies. When recombination occurs without a protruding nonhomologous 3' tail, the mismatch repair protein Msh2 does not discourage homeologous recombination. However, when the DSB end contains a 3' protruding nonhomologous tail, Msh2 promotes the rejection of mismatched substrates. Mismatch correction of strand invasion heteroduplex DNA is strongly polar, favouring correction close to the DSB end. Nearly all mismatch correction depends on the proofreading activity of DNA polymerase-δ, although the repair proteins Msh2, Mlh1 and Exo1 influence the extent of correction. [Mh] Termos MeSH primário: Quebras de DNA de Cadeia Dupla Reparo de Erro de Pareamento de DNA Rad51 Recombinase/metabolismo Reparo de DNA por Recombinação Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo Saccharomyces cerevisiae/enzimologia Saccharomyces cerevisiae/genética [Mh] Termos MeSH secundário: Pareamento de Bases Sequência de Bases DNA Polimerase III/metabolismo Replicação do DNA DNA Fúngico/genética DNA Fúngico/metabolismo Exodesoxirribonucleases/metabolismo Proteína 1 Homóloga a MutL/metabolismo Proteína 2 Homóloga a MutS/metabolismo Ácidos Nucleicos Heteroduplexes/genética Ácidos Nucleicos Heteroduplexes/metabolismo Saccharomyces cerevisiae/metabolismo Homologia de Sequência do Ácido Nucleico Especificidade por Substrato Moldes Genéticos [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL [Nm] Nome de substância: 0 (DNA, Fungal); 0 (MLH1 protein, S cerevisiae); 0 (Nucleic Acid Heteroduplexes); 0 (Saccharomyces cerevisiae Proteins); EC 2.7.7.- (DNA Polymerase III); EC 2.7.7.- (RAD51 protein, S cerevisiae); EC 2.7.7.- (Rad51 Recombinase); EC 3.1.- (Exodeoxyribonucleases); EC 3.1.11.1 (exodeoxyribonuclease I); EC 3.6.1.3 (MSH2 protein, S cerevisiae); EC 3.6.1.3 (MutL Protein Homolog 1); EC 3.6.1.3 (MutS Homolog 2 Protein) [Em] Mês de entrada: 1708 [Cu] Atualização por classe: 170822 [Lr] Data última revisão: 170822 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 170414 [St] Status: MEDLINE [do] DOI: 10.1038/nature22046

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[PMID]: 28402520 [Au] Autor: Sokolova M; Borukhov S; Lavysh D; Artamonova T; Khodorkovskii M; Severinov K [Ad] Endereço: Skolkovo Institute of Science and Technology, Skolkovo, 143025, Russia. [Ti] Título: A non-canonical multisubunit RNA polymerase encoded by the AR9 phage recognizes the template strand of its uracil-containing promoters. [So] Source: Nucleic Acids Res;45(10):5958-5967, 2017 Jun 02. [Is] ISSN: 1362-4962 [Cp] País de publicação: England [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: AR9 is a giant Bacillus subtilis phage whose uracil-containing double-stranded DNA genome encodes distant homologs of ß and ß' subunits of bacterial RNA polymerase (RNAP). The products of these genes are thought to assemble into two non-canonical multisubunit RNAPs - a virion RNAP (vRNAP) that is injected into the host along with phage DNA to transcribe early phage genes, and a non-virion RNAP (nvRNAP), which is synthesized during the infection and transcribes late phage genes. We purified the AR9 nvRNAP from infected B. subtilis cells and characterized its transcription activity in vitro. The AR9 nvRNAP requires uracils rather than thymines at specific conserved positions of late viral promoters. Uniquely, the nvRNAP recognizes the template strand of its promoters and is capable of specific initiation of transcription from both double- and single-stranded DNA. While the AR9 nvRNAP does not contain homologs of bacterial RNAP α subunits, it contains, in addition to the ß and ß'-like subunits, a phage protein gp226. The AR9 nvRNAP lacking gp226 is catalytically active but unable to bind to promoter DNA. Thus, gp226 is required for promoter recognition by the AR9 nvRNAP and may represent a new group of transcription initiation factors. [Mh] Termos MeSH primário: Fagos Bacilares/enzimologia DNA Viral/metabolismo RNA Polimerases Dirigidas por DNA/metabolismo Regiões Promotoras Genéticas/genética Proteínas Virais/metabolismo [Mh] Termos MeSH secundário: Bacillus subtilis/virologia Sítios de Ligação Sequência Consenso Pegada de DNA DNA de Cadeia Simples/genética DNA de Cadeia Simples/metabolismo DNA Viral/genética RNA Polimerases Dirigidas por DNA/isolamento & purificação Genes Virais Multimerização Proteica Subunidades Proteicas Especificidade por Substrato Moldes Genéticos Transcrição Genética Uracila/química Proteínas Virais/isolamento & purificação [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE [Nm] Nome de substância: 0 (DNA, Single-Stranded); 0 (DNA, Viral); 0 (Protein Subunits); 0 (Viral Proteins); 56HH86ZVCT (Uracil); EC 2.7.7.6 (DNA-Directed RNA Polymerases) [Em] Mês de entrada: 1710 [Cu] Atualização por classe: 171002 [Lr] Data última revisão: 171002 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 170413 [St] Status: MEDLINE [do] DOI: 10.1093/nar/gkx264

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[PMID]: 28360277 [Au] Autor: Servick K [Ti] Título: Circular RNAs hint at new realm of genetics. [So] Source: Science;355(6332):1363, 2017 Mar 31. [Is] ISSN: 1095-9203 [Cp] País de publicação: United States [La] Idioma: eng [Mh] Termos MeSH primário: Biossíntese de Proteínas RNA/química RNA/genética Moldes Genéticos [Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos/genética Animais Seres Humanos Camundongos Mioblastos/metabolismo Conformação de Ácido Nucleico RNA Mensageiro/química RNA Mensageiro/genética [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE [Nm] Nome de substância: 0 (RNA, Messenger); 0 (RNA, circular); 63231-63-0 (RNA) [Em] Mês de entrada: 1711 [Cu] Atualização por classe: 171109 [Lr] Data última revisão: 171109 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 170401 [St] Status: MEDLINE [do] DOI: 10.1126/science.355.6332.1363

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