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[PMID]:29385165
[Au] Autor:Vaccaro G; Peláez JI; Gil-Montoya JA
[Ad] Endereço:International Postgraduate School, School of Dentistry, Granada University, Granada, Spain.
[Ti] Título:A novel expert system for objective masticatory efficiency assessment.
[So] Source:PLoS One;13(1):e0190386, 2018.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Most of the tools and diagnosis models of Masticatory Efficiency (ME) are not well documented or severely limited to simple image processing approaches. This study presents a novel expert system for ME assessment based on automatic recognition of mixture patterns of masticated two-coloured chewing gums using a combination of computational intelligence and image processing techniques. The hypotheses tested were that the proposed system could accurately relate specimens to the number of chewing cycles, and that it could identify differences between the mixture patterns of edentulous individuals prior and after complete denture treatment. This study enrolled 80 fully-dentate adults (41 females and 39 males, 25 ± 5 years of age) as the reference population; and 40 edentulous adults (21 females and 19 males, 72 ± 8.9 years of age) for the testing group. The system was calibrated using the features extracted from 400 samples covering 0, 10, 15, and 20 chewing cycles. The calibrated system was used to automatically analyse and classify a set of 160 specimens retrieved from individuals in the testing group in two appointments. The ME was then computed as the predicted number of chewing strokes that a healthy reference individual would need to achieve a similar degree of mixture measured against the real number of cycles applied to the specimen. The trained classifier obtained a Mathews Correlation Coefficient score of 0.97. ME measurements showed almost perfect agreement considering pre- and post-treatment appointments separately (κ ≥ 0.95). Wilcoxon signed-rank test showed that a complete denture treatment for edentulous patients elicited a statistically significant increase in the ME measurements (Z = -2.31, p < 0.01). We conclude that the proposed expert system proved able and reliable to accurately identify patterns in mixture and provided useful ME measurements.
[Mh] Termos MeSH primário: Sistemas Especialistas
Mastigação
[Mh] Termos MeSH secundário: Adulto
Feminino
Seres Humanos
Masculino
Boca Edêntula
Adulto Jovem
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180221
[Lr] Data última revisão:
180221
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180201
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0190386


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[PMID]:29260222
[Au] Autor:Cabitza F; Rasoini R; Gensini GF
[Ad] Endereço:Department of Informatics, University of Milano-Bicocca, Milan, Italy.
[Ti] Título:Benefits and Risks of Machine Learning Decision Support Systems-Reply.
[So] Source:JAMA;318(23):2356-2357, 2017 12 19.
[Is] ISSN:1538-3598
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Mh] Termos MeSH primário: Sistemas de Apoio a Decisões Clínicas
Aprendizado de Máquina
[Mh] Termos MeSH secundário: Sistemas Especialistas
Seres Humanos
Medição de Risco
[Pt] Tipo de publicação:LETTER; COMMENT
[Em] Mês de entrada:1712
[Cu] Atualização por classe:171222
[Lr] Data última revisão:
171222
[Sb] Subgrupo de revista:AIM; IM
[Da] Data de entrada para processamento:171221
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1001/jama.2017.16635


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[PMID]:29260219
[Au] Autor:Licitra L; Trama A; Hosni H
[Ad] Endereço:Fondazione IRCCS Istituto Nazionale dei Tumori, University of Milan, Milan, Italy.
[Ti] Título:Benefits and Risks of Machine Learning Decision Support Systems.
[So] Source:JAMA;318(23):2354, 2017 12 19.
[Is] ISSN:1538-3598
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Mh] Termos MeSH primário: Sistemas de Apoio a Decisões Clínicas
Aprendizado de Máquina
[Mh] Termos MeSH secundário: Sistemas Especialistas
Seres Humanos
Medição de Risco
[Pt] Tipo de publicação:LETTER; COMMENT
[Em] Mês de entrada:1712
[Cu] Atualização por classe:171222
[Lr] Data última revisão:
171222
[Sb] Subgrupo de revista:AIM; IM
[Da] Data de entrada para processamento:171221
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1001/jama.2017.16627


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[PMID]:29260218
[Au] Autor:Lasko TA; Walsh CG; Malin B
[Ad] Endereço:Department of Biomedical Informatics, Vanderbilt University School of Medicine, Nashville, Tennessee.
[Ti] Título:Benefits and Risks of Machine Learning Decision Support Systems.
[So] Source:JAMA;318(23):2355, 2017 12 19.
[Is] ISSN:1538-3598
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Mh] Termos MeSH primário: Sistemas de Apoio a Decisões Clínicas
Aprendizado de Máquina
[Mh] Termos MeSH secundário: Sistemas Especialistas
Seres Humanos
Medição de Risco
[Pt] Tipo de publicação:LETTER; COMMENT
[Em] Mês de entrada:1712
[Cu] Atualização por classe:171222
[Lr] Data última revisão:
171222
[Sb] Subgrupo de revista:AIM; IM
[Da] Data de entrada para processamento:171221
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1001/jama.2017.16623


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[PMID]:29260217
[Au] Autor:Berner ES; Ozaydin B
[Ad] Endereço:Department of Health Services Administration, University of Alabama, Birmingham.
[Ti] Título:Benefits and Risks of Machine Learning Decision Support Systems.
[So] Source:JAMA;318(23):2353-2354, 2017 12 19.
[Is] ISSN:1538-3598
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Mh] Termos MeSH primário: Sistemas de Apoio a Decisões Clínicas
Aprendizado de Máquina
[Mh] Termos MeSH secundário: Sistemas Especialistas
Seres Humanos
Medição de Risco
[Pt] Tipo de publicação:LETTER; COMMENT
[Em] Mês de entrada:1712
[Cu] Atualização por classe:171222
[Lr] Data última revisão:
171222
[Sb] Subgrupo de revista:AIM; IM
[Da] Data de entrada para processamento:171221
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1001/jama.2017.16619


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[PMID]:29260216
[Au] Autor:Fogel AL; Kvedar JC
[Ad] Endereço:Stanford University School of Medicine, Stanford, California.
[Ti] Título:Benefits and Risks of Machine Learning Decision Support Systems.
[So] Source:JAMA;318(23):2356, 2017 12 19.
[Is] ISSN:1538-3598
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Mh] Termos MeSH primário: Sistemas de Apoio a Decisões Clínicas
Aprendizado de Máquina
[Mh] Termos MeSH secundário: Sistemas Especialistas
Seres Humanos
Medição de Risco
[Pt] Tipo de publicação:LETTER; COMMENT
[Em] Mês de entrada:1712
[Cu] Atualização por classe:171222
[Lr] Data última revisão:
171222
[Sb] Subgrupo de revista:AIM; IM
[Da] Data de entrada para processamento:171221
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1001/jama.2017.16615


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[PMID]:29260215
[Au] Autor:Huesch MD
[Ad] Endereço:Department of Radiology, Milton S. Hershey Medical Center, Hershey, Pennsylvania.
[Ti] Título:Benefits and Risks of Machine Learning Decision Support Systems.
[So] Source:JAMA;318(23):2355-2356, 2017 12 19.
[Is] ISSN:1538-3598
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Mh] Termos MeSH primário: Sistemas de Apoio a Decisões Clínicas
Aprendizado de Máquina
[Mh] Termos MeSH secundário: Sistemas Especialistas
Seres Humanos
Medição de Risco
[Pt] Tipo de publicação:LETTER; COMMENT
[Em] Mês de entrada:1712
[Cu] Atualização por classe:171222
[Lr] Data última revisão:
171222
[Sb] Subgrupo de revista:AIM; IM
[Da] Data de entrada para processamento:171221
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1001/jama.2017.16611


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[PMID]:28985053
[Au] Autor:McVey AC; Medarametla P; Chee X; Bartlett S; Poso A; Spring DR; Rahman T; Welch M
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry, University of Cambridge , Cambridge CB2 1QW, U.K.
[Ti] Título:Structural and Functional Characterization of Malate Synthase G from Opportunistic Pathogen Pseudomonas aeruginosa.
[So] Source:Biochemistry;56(41):5539-5549, 2017 Oct 17.
[Is] ISSN:1520-4995
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Pseudomonas aeruginosa is an opportunistic human pathogen recognized as a critical threat by the World Health Organization because of the dwindling number of effective therapies available to treat infections. Over the past decade, it has become apparent that the glyoxylate shunt plays a vital role in sustaining P. aeruginosa during infection scenarios. The glyoxylate shunt comprises two enzymes: isocitrate lyase and malate synthase isoform G. Inactivation of these enzymes has been reported to abolish the ability of P. aeruginosa to establish infection in a mammalian model system, yet we still lack the structural information to support drug design efforts. In this work, we describe the first X-ray crystal structure of P. aeruginosa malate synthase G in the apo form at 1.62 Å resolution. The enzyme is a monomer composed of four domains and is highly conserved with homologues found in other clinically relevant microorganisms. It is also dependent on Mg for catalysis. Metal ion binding led to a change in the intrinsic fluorescence of the protein, allowing us to quantitate its affinity for Mg . We also identified putative drug binding sites in malate synthase G using computational analysis and, because of the high resolution of the experimental data, were further able to characterize its hydration properties. Our data reveal two promising binding pockets in malate synthase G that may be exploited for drug design.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/metabolismo
Malato Sintase/metabolismo
Modelos Moleculares
Pseudomonas aeruginosa/enzimologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Acetilcoenzima A/química
Acetilcoenzima A/metabolismo
Sequência de Aminoácidos
Apoenzimas/química
Apoenzimas/genética
Apoenzimas/metabolismo
Proteínas de Bactérias/química
Proteínas de Bactérias/genética
Sítios de Ligação
Domínio Catalítico
Biologia Computacional
Sequência Conservada
Cristalografia por Raios X
Sistemas Especialistas
Glioxilatos/química
Glioxilatos/metabolismo
Indóis/química
Indóis/metabolismo
Ligantes
Magnésio/química
Magnésio/metabolismo
Malato Sintase/química
Malato Sintase/genética
Simulação de Acoplamento Molecular
Estrutura Molecular
Conformação Proteica
Estrutura Secundária de Proteína
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Alinhamento de Sequência
Homologia Estrutural de Proteína
[Pt] Tipo de publicação:COMPARATIVE STUDY; JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Apoenzymes); 0 (Bacterial Proteins); 0 (Glyoxylates); 0 (Indoles); 0 (Ligands); 0 (Recombinant Proteins); 59711R38B0 (indole-3-carboxylic acid); 72-89-9 (Acetyl Coenzyme A); EC 2.3.3.9 (Malate Synthase); I38ZP9992A (Magnesium); JQ39C92HH6 (glyoxylic acid)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171007
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1021/acs.biochem.7b00852


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[PMID]:28825809
[Au] Autor:Franzoi M; van Heuvel Y; Thomann S; Schürch N; Kallio PT; Venier P; Essig A
[Ad] Endereço:Department of Biology, University of Padova , Via Ugo Bassi 58/B, Padova 35131, Italy.
[Ti] Título:Structural Insights into the Mode of Action of the Peptide Antibiotic Copsin.
[So] Source:Biochemistry;56(37):4992-5001, 2017 Sep 19.
[Is] ISSN:1520-4995
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Defensins make up a class of cysteine-rich antimicrobial peptides, expressed by virtually all eukaryotes as part of their innate immune response. Because of their unique mode of action and rapid killing of pathogenic microbes, defensins are considered promising alternatives to clinically applied antibiotics. Copsin is a defensin-like peptide, previously identified in the mushroom Coprinopsis cinerea. It exerts its activity against a range of Gram-positive bacteria by binding to the peptidoglycan precursor lipid II and prevention of proper cell wall formation. In this study, we present a new workflow for the generation, production, and activity-driven selection of copsin derivatives, based on their expression in Pichia pastoris. One hundred fifty-two single-amino acid mutants and combinations thereof allowed the identification of k-copsin, a peptide variant exhibiting significantly enhanced activity against Bacillus subtilis and Staphylococcus aureus. Furthermore, we performed in silico characterizations of membrane interactions of copsin and k-copsin, in the presence and absence of lipid II. The molecular dynamics data highlighted a high variability in lipid II binding, with a preference for the MurNAc moiety with 47 and 35% of the total contacts for copsin and k-copsin, respectively. Mutated amino acids were located in loop regions of k-copsin and shown to be crucial in the perturbation of the bacterial membrane. These structural studies provide a better understanding of how defensins can be developed toward antibacterial therapies less prone to resistance issues.
[Mh] Termos MeSH primário: Antibacterianos/farmacologia
Peptídeos Catiônicos Antimicrobianos/farmacologia
Bacillus subtilis/efeitos dos fármacos
Defensinas/farmacologia
Desenho de Drogas
Proteínas Fúngicas/farmacologia
Modelos Moleculares
Staphylococcus aureus/efeitos dos fármacos
Uridina Difosfato Ácido N-Acetilmurâmico/análogos & derivados
[Mh] Termos MeSH secundário: Agaricales/metabolismo
Substituição de Aminoácidos
Antibacterianos/química
Antibacterianos/metabolismo
Peptídeos Catiônicos Antimicrobianos/química
Peptídeos Catiônicos Antimicrobianos/genética
Peptídeos Catiônicos Antimicrobianos/metabolismo
Bacillus subtilis/crescimento & desenvolvimento
Sítios de Ligação
Parede Celular/efeitos dos fármacos
Parede Celular/metabolismo
Biologia Computacional
Defensinas/química
Defensinas/metabolismo
Sistemas Especialistas
Fermentação
Proteínas Fúngicas/química
Proteínas Fúngicas/genética
Proteínas Fúngicas/metabolismo
Testes de Sensibilidade Microbiana
Simulação de Dinâmica Molecular
Mutagênese Sítio-Dirigida
Mutação Puntual
Conformação Proteica
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Proteínas Recombinantes/farmacologia
Staphylococcus aureus/crescimento & desenvolvimento
Relação Estrutura-Atividade
Uridina Difosfato Ácido N-Acetilmurâmico/química
Uridina Difosfato Ácido N-Acetilmurâmico/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:COMPARATIVE STUDY; JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Anti-Bacterial Agents); 0 (Antimicrobial Cationic Peptides); 0 (Defensins); 0 (Fungal Proteins); 0 (Recombinant Proteins); 0 (Uridine Diphosphate N-Acetylmuramic Acid); 0 (copsin protein, Coprinopsis cinerea); 0 (muramyl-NAc-(pentapeptide)pyrophosphoryl-undecaprenol)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171003
[Lr] Data última revisão:
171003
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170822
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1021/acs.biochem.7b00697


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[PMID]:28808053
[Au] Autor:Yao XQ; Cato MC; Labudde E; Beyett TS; Tesmer JJG; Grant BJ
[Ad] Endereço:From the Departments of Computational Medicine and Bioinformatics.
[Ti] Título:Navigating the conformational landscape of G protein-coupled receptor kinases during allosteric activation.
[So] Source:J Biol Chem;292(39):16032-16043, 2017 Sep 29.
[Is] ISSN:1083-351X
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:G protein-coupled receptors (GPCRs) are essential for transferring extracellular signals into carefully choreographed intracellular responses controlling diverse aspects of cell physiology. The duration of GPCR-mediated signaling is primarily regulated via GPCR kinase (GRK)-mediated phosphorylation of activated receptors. Although many GRK structures have been reported, the mechanisms underlying GRK activation are not well-understood, in part because it is unknown how these structures map to the conformational landscape available to this enzyme family. Unlike most other AGC kinases, GRKs rely on their interaction with GPCRs for activation and not phosphorylation. Here, we used principal component analysis of available GRK and protein kinase A crystal structures to identify their dominant domain motions and to provide a framework that helps evaluate how close each GRK structure is to being a catalytically competent state. Our results indicated that disruption of an interface formed between the large lobe of the kinase domain and the regulator of G protein signaling homology domain (RHD) is highly correlated with establishment of the active conformation. By introducing point mutations in the GRK5 RHD-kinase domain interface, we show with both and experiments that perturbation of this interface leads to higher phosphorylation activity. Navigation of the conformational landscape defined by this bioinformatics-based study is likely common to all GPCR-activated GRKs.
[Mh] Termos MeSH primário: Quinase 5 de Receptor Acoplado a Proteína G/metabolismo
Modelos Moleculares
Processamento de Proteína Pós-Traducional
[Mh] Termos MeSH secundário: Regulação Alostérica
Substituição de Aminoácidos
Animais
Linhagem Celular
Biologia Computacional
Cristalografia por Raios X
Bases de Dados de Proteínas
Transferência de Energia
Ativação Enzimática
Sistemas Especialistas
Quinase 5 de Receptor Acoplado a Proteína G/química
Quinase 5 de Receptor Acoplado a Proteína G/genética
Seres Humanos
Insetos
Cinética
Simulação de Dinâmica Molecular
Fosforilação
Mutação Puntual
Análise de Componente Principal
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Redobramento de Proteína
Proteínas Recombinantes de Fusão/química
Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:COMPARATIVE STUDY; JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Recombinant Fusion Proteins); EC 2.7.11.16 (G-Protein-Coupled Receptor Kinase 5); EC 2.7.11.16 (GRK5 protein, human)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170816
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1074/jbc.M117.807461



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